Información

C10. Formación y simetría de oligómeros de macromoléculas - Biología

C10. Formación y simetría de oligómeros de macromoléculas - Biología



We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

Muchas proteínas se encuentran en estados agregados y tienen estructura cuaternaria. ¿Qué mecanismo determina si una proteína monomérica forma un homooligómero? ¿Por qué se detienen en un cierto valor n? ¿Se pueden modificar las proteínas para hacerlo? Si la mutación puede inducir la formación de oligómeros, se requerirían menos mutaciones para producir un oligómero simétrico a partir de subunidades, ya que se requerirían menos mutaciones ya que una sola mutación en un solo monómero estaría representada n veces en un solo oligómero de n monómeros. Por tanto, es necesario un conocimiento básico de la simetría de los oligómeros de proteínas.

En el estudio de moléculas pequeñas, los químicos describen la simetría mediante el uso de operaciones y elementos de simetría matemática, que encuentran un gran uso en el análisis de la estructura y en la espectroscopia molecular. Estos conceptos generalmente se encuentran por primera vez en las clases de química física e inorgánica. Una operación de simetría es un movimiento de un objeto como una molécula que conduce a una molécula superponible idéntica. Cada operación tiene un elemento de simetría (punto, línea o plano) alrededor del cual ocurre el movimiento. Algunos ejemplos se muestran a continuación:

Tabla: Elementos y operaciones de simetría

Elemento (con enlace Jmol)Operación
centro de inversión (i)proyección a través del centro (punto) de simetría del punto x, y, z al punto -x, -y, -z
eje de rotación adecuado (Cn)rotación alrededor de un eje Cn en 360o / n donde C denota cíclico
plano de simetría horizontal (σh) y vertical (σv)Reflexión a través de un plano horizontal o vertical.
eje de rotación inadecuado (Sn)rotación alrededor de un eje Sn en 360o / n seguida de reflexión en el plano perpendicular al eje.

Afortunadamente para los estudiantes que intentan aplicar estas reglas a los oligómeros de proteínas, las biomoléculas compuestas por monómeros quirales (como los L-aminoácidos de las proteínas) no se pueden convertir en estructuras idénticas mediante la inversión o la reflexión, ya que la quiralidad del monómero cambiaría, para las proteínas. esto implicaría un cambio de aminoácidos de L a D. Eso excluye todos los ejes de rotación (Cn) excepto los adecuados de la lista anterior.

Un grupo de puntos es una colección de operaciones de simetría que definen la simetría alrededor de un punto. Los 4 tipos de simetrías alrededor de un punto son los descritos anteriormente: simetría rotacional, simetría de inversión, simetría especular y rotación incorrecta. Los tipos de grupos de puntos alrededor de un punto incluyen:

  • cíclico (Cn): contiene un solo eje de rotación Cn. Un ejemplo biológico es el doble disco del virus del mosaico del tabaco (34 monómeros, C17). En este grupo de puntos, observe que n en Cn es igual al número de monómeros y el ángulo de rotación es 360o / n.

Figura: Simetría C2

  • diedro (Dn): tienen ejes de rotación perpendiculares entre sí. Específicamente contienen al menos 1 eje C2 perpendicular a un eje Cn (Canter y Schimmel. Química biofísica - Parte 1). El número mínimo de subunidades es n. La mayoría de los oligómeros de proteínas entran en esta categoría. La unidad de empaquetado (o asimétrica) no tiene que ser un solo monómero, pero podría ser un heteodímero.

    1. Un grupo de puntos D2 tiene 1 eje C2 y 2 ejes C2 perpendiculares y 4 monómeros (como Hb). Estas proteínas pueden disociarse en dos dímeros (como dos dímeros α / β para Hb). Tenga en cuenta que una disposición diferente de 4 monómeros podría producir un oligómero con simetría C4 en lugar de D2.

    2. Un grupo de puntos D4 tiene 1 eje C4 y 4 ejes C2, junto con 2n = 8 subunidades. Un ejemplo de un grupo de puntos D4 es la ribulosa bisfosfato carboxilasa / oxigenasa (RuBisCO) que tiene 8 subunidades (donde una subunidad, o más técnicamente la subunidad asimétrica, es un dímero de una proteína de peso molecular pequeño y grande). Este grupo de puntos podría surgir de la estructura cuaternaria de dos tetrámeros C4 o cuatro dímeros C2.

Figura: Simetría D2

  • cúbico: contiene cuatro ejes C3 que conectan las esquinas opuestas de un cubo (por lo que las líneas son efectivamente diagonales) dispuestas como las cuatro diagonales del cuerpo (líneas que conectan las esquinas opuestas) de un cubo. El tetraedro (4 lados), el cubo (6), el octaedro (8) y el icosoedro (20), sólidos platónicos perfectos (en los que todas las caras, aristas y ángulos son congruentes) tienen 3 ejes C3 relacionados (diagonales que conectan esquinas opuestas para cubos, diagonales desde un vértice a la cara opuesta para tetraedros, línea que conecta dos caras opuestas para octaedros, etc.) para que todos puedan considerarse parte del grupo de puntos cúbicos.

Los cubos tienen un total de 13 ejes de simetría que comprenden 3 tipos (tres ejes C4 que pasan por los centros de caras opuestas, cuatro ejes C3 que pasan por vértices opuestos y seis ejes C2 que pasan por los centros de bordes opuestos). Un octaedro se puede alinear con un cubo y se muestra que tiene los mismos ejes de simetría.

  • Película flash: Cubo (rojo) y Octraedro (azul) con 13 ejes de simetría.

Los tetraedros tienen un total de 7 ejes de simetría que comprenden dos tipos (cuatro ejes C3 del cubo y tres ejes C2 que son iguales a los ejes C4 del cubo. Primero observe la relación entre un cubo y un tetraedro inscrito.

  • Película flash: Tetraedro con 7 ejes de simetría.

Un dodecaedro con 12 caras de pentágono regular (verde) y un icosoedro con 20 lados de un triángulo equilátero (rojo) se pueden alinear entre sí (al igual que los cubos y los octaedros) y tienen 31 ejes de simetría, como se muestra a continuación. Tenga en cuenta también las relaciones entre un cubo dentro de un dodecaedro y un octaedro dentro de un dodecaedro que hace que el intercambio de ejes de simetría entre estos pares sea más obvio.

  • Película flash: dodecaedro e icosoedro con 31 ejes de simetría.

archivos vrml para películas de http://www.georgehart.com/virtual-po...etry_axes.html

Ejemplos de complejos de proteínas con estos grupos de puntos son:

  • aspartato-ß-descarboxilasa, tetraédrica, 12 unidades asimétricas

  • dihidrolipoil transsuccinilasa, octaédrica, 24 subunidades asimétricas

  • muchos virus esféricos, icosaédricos, 60 unidades asimétricas

Jmol: Simetría actualizada en oligómeros de proteínas (versión beta con mucho trabajo por hacer) Jmol14 (Java) | JSMol (HTML5)

Las proteínas, especialmente las que intervienen en los filamentos citoesqueléticos, pueden formar fibras que contienen una simetría helicoidal que difiere de las descritas anteriormente, ya que los monómeros en los extremos de las fibras helicoidales, aunque tienen las mismas estructuras terciarias que los que están en el medio de las fibras helicoidales, no lo hacen. no contactan el mismo número de monómeros que los monómeros internos en el oligómero y, por lo tanto, tienen diferentes microambientes.

Un artículo reciente de Grueninger et al. aborda la cuestión de si el proceso de oligomerización se puede programar en el genoma. ¿Pueden las sustituciones simples de aminoácidos conducir a la oligomerización? Recuerde que la oligomerización puede ser beneficiosa (formación de filamentos del citoesqueleto) o perjudicial (formación de fibras en la anemia de células falciformes y la enfermedad de las vacas locas). Son necesarios oligómeros con semividas largas (por ejemplo, filamento citoesquelético como actina y tubulina) y semividas cortas (por ejemplo, las proteínas provocan que las actividades transitorias estén reguladas por la formación de oligómeros).

Se ha observado desde hace mucho tiempo que si una cadena de proteína forma oligómeros, entonces un único cambio de aminoácido en la cadena se encontraría n veces en un oligómero de n cadenas. Las mutaciones podrían promover el contacto de la cadena y la formación de oligómeros o la disociación en una composición de subunidades monomérica u otra asimétrica si la mutación estuviera en una región implicada en la asociación de subunidades (una región de contacto). El trabajo experimental en este campo de estudio se ve obstaculizado por el hecho de que los mutantes producidos por mutagénesis específica de sitio para preferir el estado monomérico a menudo no se pliegan (debido a la exposición y agregación hidrófobas. Los estudios han demostrado que la mayoría de las áreas de contacto entre monómeros u otras unidades asimétricas son de naturaleza hidrófoba y las regiones de contacto deben ser de forma complementaria Obviamente, las mutaciones que reemplazan las cadenas laterales hidrófobas implicadas en el contacto de subunidades con cadenas laterales hidrófobas polares, cargadas polares o más voluminosas inhibirían la formación de oligómeros.

Grueninger et al pudieron diseñar con éxito la formación de dímeros y también la formación de oligómeros. Primero, considere el caso más simple de una mutación en un monómero que puede producir un dímero con simetría C2. Esto se ilustra a continuación, que también muestra cómo una mutación que produce una interacción débil en un monómero también podría producir un agregado helicoidal largo (que no se puede cristalizar) sin simetría (como se describió anteriormente). Una mutación en 2 podría promover la formación de hélice de oligómeros o la dimerización.

Figura: Mutaciones que causan Dimer con simetría C2 o Infinite Helix

(adaptado de Grueninger et al. Science, 319, 206-209 (2008)

Cabe señalar que la mutación podría conducir a la formación de dímeros u oligómeros al producir un cambio conformacional más global en el monómero (no indicado en el ejemplo anterior) que conduce a la formación de agregados, como hemos visto anteriormente en la formación de dímeros y agregados de proteínas asociadas con enfermedades neurodegenerativas (como la enfermedad de las vacas locas).

Grueninger produce mutantes de dos proteínas diferentes que mostraron formación de dímeros según se analizó mediante cromatografía de filtración en gel (pero no cristalizaron, por lo que no se determinaron estructuras 3D). Además, el grupo modificó la urocanasa, un dímero C2, en 3 cadenas laterales para formar un tetrámero con simetría D2. Además, modificaron L-ramnulosa-1-fosfa, un tetrámero C4, en una sola posición para formar un octámero con simetría D4. Los dos últimos se analizaron mediante cristalografía de rayos X. Su trabajo sugiere formas en que las estructuras proteicas simétricas complejas surgieron en la naturaleza a partir de una simple mutación y selección evolutiva.


Imágenes de microscopía crioelectrónica del oligómero beta-amiloide 42 de Alzheimer mostradas en un andamio funcional y estructuralmente relevante

Los oligómeros del péptido β-amiloide (Aβ) son especies patógenas de agregados amiloides en la enfermedad de Alzheimer. Como ciertas toxinas proteicas, los oligómeros Aβ permeabilizan las membranas celulares, presumiblemente a través de un mecanismo de formación de poros. Debido a su heterogeneidad estructural y estequiométrica, queda por caracterizar la estructura de estos poros. Estudiamos un equivalente funcional de Aβ42, creado al fusionar Aβ42 con el dominio soluble oligomerizante de la toxina α-hemolisina (αHL). Nuestros datos revelan que los oligómeros Aβ42-αHL comparten las principales propiedades estructurales, funcionales y biológicas con los poros Aβ42 de tipo salvaje. El análisis crio-EM de una sola partícula de los oligómeros de Aβ42-αHL (con una resolución general de 3,3 Å) revela que la región de poros de Aβ42 es intrínsecamente flexible. Anticipamos que los oligómeros Aβ42-αHL permitirán estudiar muchas de las características de los oligómeros amiloides de tipo salvaje que no se pueden estudiar de otra manera, y pueden representar un antígeno altamente específico para el desarrollo de terapias y diagnósticos inmuno-básicos.

Como servicio a nuestros autores y lectores, esta revista proporciona información de apoyo proporcionada por los autores. Dichos materiales son revisados ​​por pares y pueden reorganizarse para su entrega en línea, pero no se editan ni se componen. Los problemas de soporte técnico que surjan de la información de respaldo (que no sean archivos faltantes) deben dirigirse a los autores.

Nombre del archivo Descripción
anie202104497-s1-Angwandte_Wu_supporting_information_final.pdf 1,9 MB Suplementario

Tenga en cuenta: El editor no es responsable del contenido o la funcionalidad de la información de apoyo proporcionada por los autores. Cualquier consulta (que no sea el contenido faltante) debe dirigirse al autor correspondiente del artículo.

Artículos aceptados, sin editar, publicados en línea y citables. La versión final editada y compuesta del registro aparecerá en el futuro.


Introducción

La microscopía de localización de una sola molécula (SMLM) es uno de los tipos de microscopía óptica de superresolución más ampliamente aplicados. La resolución de la imagen está finalmente limitada por la densidad de las etiquetas fluorescentes en la estructura de interés y la precisión finita de cada localización 1,2. Recientemente, se han informado métodos para obtener localizaciones de mayor precisión, que funcionan aumentando el número de fotones recolectados por molécula vía p. formación de imágenes criogénicas 3,4, o mediante la introducción de iluminación estampada 5,6. Sin embargo, la primera limitación permanece, y se puede aplicar un enfoque para aumentar el grado aparente de etiquetado (DOL) y completar las etiquetas faltantes cuando la muestra consta de muchas copias idénticas de la estructura de interés (por ejemplo, una macromolécula). En este caso, la combinación de muchas estructuras en una sola "superpartícula" aumenta la densidad de etiquetado efectiva y mejora la relación señal-ruido (SNR) y la resolución de manera significativa. Además de estas mejoras, las características estructurales de los datos, como la simetría, dan una idea de la morfología y las propiedades funcionales de las estructuras subcelulares. En SMLM, esto se ha limitado hasta ahora a la detección de morfologías bastante simples 7, pero no se han introducido algoritmos que puedan encontrar grupos de simetría arbitrarios necesarios para caracterizar estructuras 3D.

Los enfoques existentes para el promedio de partículas en SMLM se pueden clasificar como basados ​​en plantillas o como adaptaciones de algoritmos de análisis de partículas individuales (SPA) para imágenes de microscopía crioelectrónica (EM). Los métodos basados ​​en plantillas 8,9 son computacionalmente eficientes, pero son susceptibles a artefactos de sesgo de plantillas. Se han empleado métodos derivados de SPA para cryo-EM 10,11 para generar reconstrucciones 3D de 10 4 a 10 6 proyecciones 2D de ángulos de visión aleatorios de una estructura. Sin embargo, existen dos problemas importantes con la adaptación de estos algoritmos a los datos 3D SMLM. En primer lugar, la formación de imágenes en crio-EM 9 difiere de SMLM, donde en el primero se obtiene una imagen del potencial de interacción electrón-espécimen (una función continua) y en el último (repetida) se obtienen imágenes de localizaciones de una estructura (sub) marcada con fluorescencia. En segundo lugar, la naturaleza bidimensional inherente de los datos de entrada. Si bien el primer problema puede ignorarse en condiciones experimentales favorables, como una alta densidad de etiquetado, una alta precisión de localización y un número abundante de localizaciones, el último problema persiste. Los datos tridimensionales de 3D SMLM (X, y, z coordenadas) no es compatible con el procesamiento 2D incluso si renderiza las localizaciones en una representación voxelada. Por supuesto, proyectar los datos en 2D desperdiciaría información innecesariamente y aumentaría el problema de la estimación de pose. El promediado de sub-tomograma 12 utiliza la reconstrucción tomográfica 3D principalmente para identificar las ubicaciones de las partículas, pero el promedio real y la reconstrucción final se realizan nuevamente en las proyecciones 2D como en SPA para evitar que falten los artefactos de reconstrucción en cuña presentes en el tomograma. Recientemente, Shi et. Alabama. 13 también describieron un método específico de estructura para la fusión 3D, aunque implícitamente asumen partículas cilíndricas y proyectan el volumen solo en las vistas superiores.

Aquí, presentamos un enfoque de fusión de partículas 3D para SMLM que no requiere, pero puede incorporar, un conocimiento a priori de la estructura objetivo, como el grupo de simetría. Funciona directamente en el volumen 3D de datos de localización, en lugar de proyecciones 2D, y tiene en cuenta las incertidumbres de localización anisotrópicas. Además, proponemos un método para detectar el grupo de simetría rotacional completo de la estructura a partir de los datos en sí, que posteriormente se puede utilizar para mejorar el resultado de la fusión. Divulgamos reconstrucciones 3D del complejo de poros nucleares (NPC) obtenidas de tres técnicas diferentes de SMLM. Los resultados demuestran una amplificación de SNR de dos órdenes de magnitud y valores de resolución de correlación de capa de Fourier (FSC) tan bajos como 14-16 nm, lo que permite la identificación estructural de proteínas distintas dentro de un gran complejo macromolecular como el NPC. Además, recuperamos la simetría rotacional de 8 veces del ensamblaje NPC y la simetría tetragonal completa de una nanoestructura de origami de ADN tetraedro 3D, sin ningún conocimiento previo impuesto sobre los datos.


Abstracto

Se ha realizado una investigación de las propiedades estructurales y dinámicas del fragmento C-terminal de la proteína humana VASP (VASP 336-380). Se ha demostrado que la VASP de longitud completa es tetramérica en solución, y se ha sugerido que los 45 residuos C-terminales de la proteína son responsables de la oligomerización. Hemos expresado y purificado un fragmento C-terminal de la proteína VASP humana del residuo 336-380. Se encontró que formaba un dominio estable por derecho propio. Mediante espectroscopía de CD se demostró que el fragmento formaba una estructura helicoidal, estable en una amplia gama de condiciones de temperatura y pH. Un experimento de 15 N-HSQC exhibe solo un conjunto de picos, lo que sugiere un alto grado de simetría para un oligómero putativo. Medidas del tiempo de correlación rotacional τC de la molécula y los datos analíticos de ultracentrifugación muestran que VASP (336-380) es completamente tetramérico en solución. La estructura secundaria se confirmó a partir de un experimento de 15 N-NOESY-HSQC y es completamente α-helicoidal. Concluimos que VASP (336-380) forma un tetrámero en solución a través de una disposición en espiral y es el único responsable de la tetramerización de VASP de longitud completa.


Abstracto

Los ensamblajes moleculares bidimensionales en superficies han abierto un camino para diseñar y controlar la quiralidad, presentando propiedades electrónicas y químicas prometedoras que dependen de la mano local de la capa. Sin embargo, los mecanismos que conducen a la resolución quiral espontánea no se comprenden completamente en todas las etapas de la reacción. Aquí, a partir del ácido aquiral 10-bromoantraceno-9-borónico como precursor molecular, demostramos la inducción enantiomérica en productos durante la etapa de enlace covalente, que se deriva de las simetrías de puntos en competencia de la superficie de soporte de Ag (001) y los productos de reacción. . Tras la deshalogenación y deshidratación de los precursores, se forman anillos de boroxina hexagonales unidos por dímeros de antraceno organometálicos, que experimentan una fuerte interacción con un sustrato simétrico cuádruple. El carácter estructural proquiral del oligómero resultante y su impacto sobre la distribución espacial de los estados moleculares electrónicos se revelan mediante microscopía y espectroscopía de efecto túnel de barrido de alta resolución.


Sistema de formación de oligómeros inducido por rapamicina de proteínas de fusión FRB-FKBP

Las proteínas de fusión que contenían FRB y FKBP formaron oligómeros al añadir rapamicina.

Se generaron varios oligómeros ajustando la configuración de las proteínas de fusión.

La proteína de fusión FRB-FKBP sin un enlazador (FR-FK) formó específicamente un tetrámero.

Las proteínas fusionadas con FR-FK también formaron un tetrámero.

La mayoría de las proteínas forman complejos de proteínas más grandes y realizan múltiples funciones en la célula. Por tanto, la regulación artificial de la formación de complejos proteicos controla las funciones celulares que involucran complejos proteicos. Aunque ya se han utilizado varios sistemas de dimerización artificial para numerosas aplicaciones en la investigación biomédica, los complejos de proteínas celulares forman no solo dímeros simples sino también oligómeros más grandes. En este estudio, mostramos que las proteínas de fusión que comprenden las proteínas de formación de heterodímeros inducidas FRB y FKBP formaron varios oligómeros tras la adición de rapamicina. Al ajustar la configuración de las proteínas de fusión, logramos generar un sistema de formación de tetrámeros inducible. Las proteínas de interés también formaron tetrámeros fusionándose con el sistema de formación de tetrámeros inducible, que muestra su utilidad en una amplia gama de aplicaciones biológicas.


Referencias:

Sevigny J, Chiao P, Bussière T, Weinreb PH, Williams L, Maier M, Dunstan R, Salloway S, Chen T, Ling Y, O & # 039Gorman J, Qian F, Arastu M, Li M, Chollate S, Brennan MS, Quintero-Monzon O, Scannevin RH, Arnold HM, Engber T, Rhodes K, Ferrero J, Hang Y, Mikulskis A, Grimm J, Hock C, Nitsch RM, Sandrock A. El anticuerpo aducanumab reduce las placas de Aβ en la enfermedad de Alzheimer. Naturaleza . 31537 de agosto de 2016 (7618): 50-6. PubMed.

Silverman JM, Gibbs E, Peng X, Martens KM, Balducci C, Wang J, Yousefi M, Cowan CM, Lamour G, Louadi S, Ban Y, Robert J, Stukas S, Forloni G, Hsiung GR, Plotkin SS, Wellington CL , Cashman NR. Un epítopo estructurado racional define una subclase distinta de oligómeros beta-amiloide tóxicos. ACS Chem Neurosci. 2018 julio 189 (7): 1591-1606. Publicación electrónica del 16 de abril de 2018 PubMed.

Gibbs E, Silverman JM, Zhao B, Peng X, Wang J, Wellington CL, Mackenzie IR, Plotkin SS, Kaplan JM, Cashman NR. Un selectivo de anticuerpos humanizados de diseño racional para oligómeros beta amiloides en la enfermedad de Alzheimer. Sci Rep. 89 de julio de 2019 (1): 9870. PubMed.

Schemmert S, Schartmann E, Zafiu C, Kass B, Hartwig S, Lehr S, Bannach O, Langen KJ, Shah NJ, Kutzsche J, Willuweit A, Willbold D. La eliminación del oligómero Aβ restaura la cognición en ratones transgénicos con Alzheimer con patología en toda regla. Mol Neurobiol. 2018 Jul 12 PubMed.

Sperling R, Salloway S, Brooks DJ, Tampieri D, Barakos J, Fox NC, Raskind M, Sabbagh M, Honig LS, Porsteinsson AP, Lieberburg I, Arrighi HM, Morris KA, Lu Y, Liu E, Gregg KM, Brashear HR , Kinney GG, Negro R, Grundman M. Anomalías en las imágenes relacionadas con el amiloide en pacientes con enfermedad de Alzheimer tratados con bapineuzumab: un análisis retrospectivo. Lancet Neurol. 2012 11 de marzo (3): 241-9. PubMed.

Carlson C, Siemers E, Merluza A, Caso M, Hayduk R, Suhy J, Oh J, Barakos J. Anomalías en las imágenes relacionadas con el amiloide de los ensayos de solanezumab para la enfermedad de Alzheimer. Dement de Alzheimer (Amst). 20162: 75-85. Epub 2016 2 de marzo PubMed.


Opciones de acceso

Obtenga acceso completo a la revista durante 1 año

Todos los precios son precios NETOS.
El IVA se agregará más adelante en el proceso de pago.
El cálculo de impuestos se finalizará durante el pago.

Obtenga acceso completo o por tiempo limitado al artículo en ReadCube.

Todos los precios son precios NETOS.


Abstracto

Se ha realizado un estudio exhaustivo para establecer los factores primarios que controlan el transporte de oxígeno y nitrógeno en los tamices moleculares carbogénicos derivados de polímeros (CMS). La caracterización de la nanoestructura de CMS derivada del poli (alcohol furfurílico) (PFA) indica que se produce una reorganización física y química significativa en función de la temperatura de síntesis. Las mediciones espectroscópicas muestran una disminución drástica de la funcionalidad del oxígeno y del hidrógeno con el aumento de la temperatura de pirólisis. La reorganización estructural y la eliminación de estos heteroátomos conducen a un aumento mensurable en la densidad de electrones desapareados en estos materiales. La microscopía electrónica de transmisión de alta resolución y la difracción de neutrones en polvo se utilizan para sondear los cambios correspondientes en las características estructurales físicas del CMS. Estos indican que a medida que aumenta la temperatura de pirólisis, la estructura del CMS se transforma de una que está desordenada y, por lo tanto, muy simétrica a una que está más ordenada en una escala de longitud de 15 Å y, por tanto, menos simétrica. Este proceso de transformación estructural, uno de ruptura de simetría y formación de patrones, se observa a menudo en otros sistemas disipativos no lineales, pero no en sólidos. La ruptura de la simetría proporciona la fuerza impulsora para estas reorganizaciones de alta temperatura, pero a diferencia de la mayoría de los sistemas disipativos, estas estructuras menos simétricas permanecen congeladas en su lugar cuando ya no se aplica energía. Se estudia el impacto de estas reorganizaciones nanoestructurales en el carácter de tamizado molecular del CMS en términos de la separación física de oxígeno y nitrógeno. Estos resultados muestran que las difusividades efectivas de oxígeno y nitrógeno en el CMS varían en más de un orden de magnitud en el rango de temperaturas de síntesis estudiadas. Aunque la naturaleza electrónica del CMS conduce a una mayor capacidad de equilibrio para el oxígeno, es la nanoestructura física la que gobierna la separación de estas dos moléculas. Se concluye que el mecanismo de separación primario es de naturaleza estérica y configuracional, conclusión que concuerda bien con las características generales de la hipótesis cinética conjeturada por trabajadores anteriores.


Abstracto

Este estudio investigó Janus y partículas similares a las fresas compuestas de vidrio azo molecular y oligómero de polidimetilsiloxano (PDMS), centrándose en la fabricación controlable y el mecanismo de formación de estas estructuras y morfologías únicas. Dos materiales, el vidrio azo molecular (IA-Chol) y el oligómero PDMS (H2pdca-PDMS), se prepararon para este propósito. Las partículas de Janus y similares a fresa se obtuvieron de las gotitas de una solución de diclorometano (DCM) que contenía IA-Chol y H2pdca-PDMS, disperso en agua y estabilizado con poli (alcohol vinílico). Los resultados muestran que las partículas estructuradas se forman a través de la segregación entre los dos componentes inducida por la evaporación gradual de DCM de las gotitas, que se controla añadiendo etilenglicol (EG) en la dispersión anterior. Sin la adición de EG, las partículas de Janus se forman a través de la segregación completa de los dos componentes en las gotitas. Por otro lado, con la existencia de EG en la dispersión, en el proceso de separación de fases se forman partículas parecidas a fresas en lugar de partículas Janus. La difusión de moléculas de EG desde el medio de dispersión hacia las gotitas provoca la desintegración de la fase de PDMS en el área interfacial debido al escaso efecto disolvente. Causada por la coagulación de la superficie, la coalescencia de los dominios IA-Chol aislados se atasca en la región de la cáscara, lo que da como resultado la formación de partículas parecidas a las fresas. Para las partículas separadas de la dispersión y secadas, la fase de oligómero PDMS de las partículas de Janus puede adherirse y extenderse sobre el sustrato para formar una morfología única de "partícula sobre almohadilla" debido a su baja energía superficial y capacidad de hinchamiento, mientras que la fresa- las partículas similares existen como objetos "inmóviles" en los sustratos. Tras la irradiación con un rayo láser polarizado linealmente a 488 nm, las partes de vidrio azo molecular en las partículas se deforman significativamente a lo largo de la dirección de polarización de la luz, lo que muestra morfologías únicas y distintas para estos dos tipos de partículas.


Ver el vídeo: Macromoléculas 15 proteínas (Agosto 2022).