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12.3: Ejemplos de síntesis de aminoácidos - Biología

12.3: Ejemplos de síntesis de aminoácidos - Biología


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12.3: Ejemplos de síntesis de aminoácidos

Aminoácidos

Los aminoácidos son nutrientes orgánicos que aparecen en los alimentos y en el cuerpo humano, ya sea como componentes básicos de proteínas o como aminoácidos libres.

Los aminoácidos están compuestos por el grupo amino (NH2), grupo carboxilo (COOH) y una cadena lateral que contiene carbono, hidrógeno u oxígeno, dos aminoácidos (cisteína y metionina) también contienen azufre y uno (selenocisteína) contiene selenio.

Imagen 1. Estructura general de aminoácidos:
Todos los aminoácidos contienen el grupo amino y carboxilo.
es la cadena lateral la que hace que los aminoácidos sean diferentes entre sí.


Beneficios de BCAA

Los beneficios de BCAA son completamente dependiente de la disponibilidad de otros aminoácidos dentro del cuerpo humano. Se ha sugerido que los efectos de los BCAA en términos de masa muscular son transitorios, ya que compiten con las moléculas portadoras de proteínas necesarias para transportar una variedad de aminoácidos por el cuerpo. Cuando las proteínas de transporte se saturan con altos niveles de aminoácidos de cadena ramificada, el cuerpo se vuelve deficiente en los aminoácidos aromáticos, fenilalanina, triptófano, tirosina e histidina. Como los aminoácidos aromáticos también son precursores de la tiroxina, el 5-hidroxitriptófano y la L-DOPA, es probable que el uso excesivo de suplementos de BCAA cause un desequilibrio del sistema metabólico y de los neurotransmisores.

Beneficios de los BCAA en la síntesis de proteínas

Los beneficios de los BCAA en los estudios de síntesis de proteínas a menudo se limitan a las pruebas en roedores donde los niveles más altos de BCAA estimulan la síntesis de proteínas e inhiben el catabolismo de proteínas. En los seres humanos, este papel parece tener menos que ver con la síntesis de proteínas y más con la inhibición del catabolismo o degradación de las proteínas.

Un efecto anabólico se refiere a la síntesis de moléculas complejas a partir de moléculas más pequeñas, como la síntesis de tejido muscular a base de proteínas a partir de aminoácidos singulares. Un efecto catabólico describe la descomposición de una molécula compleja en sus partes individuales. Los aminoácidos de cadena ramificada parecen ralentizar el catabolismo. Esto significa que, aunque la tasa de producción de masa muscular no aumenta a través de la suplementación con BCAA en humanos, una curva de degradación más lenta puede conducir a niveles más altos de tejido muscular en las circunstancias adecuadas. Ciertamente, no se debe ignorar el hecho de que La longevidad celular en el caso de los músculos puede no ser un cambio positivo. cuanto más joven es la célula, mejor funciona.

El aumento de la masa muscular no depende de una pequeña selección de aminoácidos, sino de una amplia gama de aminoácidos esenciales y no esenciales desde el punto de vista nutricional. Cuando la disponibilidad de un aminoácido se ve comprometida, esto puede afectar todo el proceso anabólico. Al complementar un grupo pequeño, uno todavía está limitado a la disponibilidad de una gama completa de aminoácidos, enzimas y proteínas de transporte. Debido a esto, los efectos positivos de los BCAA sobre la masa muscular a menudo son transitorios y, con el tiempo, otros ingredientes para la síntesis muscular disminuyen o se ven superados. Además, la disponibilidad de aminoácidos en la síntesis del músculo esquelético depende de la degradación muscular. Durante e inmediatamente después de una comida, los aminoácidos se transportan a través de la sangre a los sitios de los músculos donde contribuyen a la síntesis muscular. Una vez que una persona ha dejado de comer, esta disponibilidad disminuye rápidamente. depende entonces de la degradación catabólica de las células musculares más viejas para proporcionar más aminoácidos para la acumulación anabólica. Como los BCAA ralentizan la degradación y, por lo tanto, reducen los niveles disponibles de aminoácidos libres, es posible que, a largo plazo, estos suplementos tengan un efecto negativo en la producción muscular.

Beneficios de los BCAA en el cerebro

Los beneficios de los BCAA en el cerebro coinciden con la competencia por las proteínas transportadoras de los aminoácidos aromáticos y sus implicaciones en la síntesis de neurotransmisores y actualmente se están investigando como un medio para tratar los episodios maníacos. Los aminoácidos de cadena ramificada son donantes de nitrógeno, lo que significa que pueden ayudar a proporcionar un balance positivo de nitrógeno en el cerebro al contribuir a la síntesis del glutamato excitador y del ácido gamma-aminobutírico inhibidor (GABA).

Como Los BCAA pueden atravesar la barrera hematoencefálica, los niveles más altos evitan que los aminoácidos aromáticos triptófano, tirosina y fenilalanina ingresen al cerebro. El triptófano es un precursor de la serotonina y la tirosina y la fenilalanina son las catecolaminas precursoras de la acción de los aminoácidos suplementarios de cadena ramificada, por lo tanto, afecta directamente la síntesis y liberación de serotonina y catecolaminas como la dopamina, norepinefrina y epinefrina. Sin embargo, como en el caso de la mayoría de la fisiología del sistema nervioso central, el papel completo de los BCAA en la síntesis de neurotransmisores excitadores e inhibidores sigue sin estar claro. Los roedores que recibieron un exceso de BCAA tenían niveles bajos de serotonina en el cerebro que hizo que los animales comieran en exceso y se volvieran obesos, mientras que los foros de salud a menudo incluyen consultas de consumidores de suplementos de BCAA que preguntan si sus experiencias de bajo estado de ánimo o cambios de humor pueden estar asociados con su ingestión.


Preguntas del PPT sobre síntesis de proteínas del capítulo 10

4. Las subunidades que componen los polipéptidos se denominan _________________.

5. ¿Cuántos aminoácidos existen?

6. Dibuja y rotula la estructura básica de un aminoácido.

7. El grupo que hace que los aminoácidos sean diferentes entre sí y le da al aminoácido sus propiedades únicas se llama grupo ___________.

8. El ADN se encuentra en el ____________ de una célula y comienza el proceso de hacer un _______________.

9. ¿Dónde se fabrican las proteínas?

10. Describe los dos tipos de ribosomas.

11. El primer paso para producir una proteína es hacer una copia de ___________ en el núcleo.

12. ¿Qué ácido nucleico contiene el código maestro para producir proteínas?

13. ¿Qué ácidos nucleicos actúan como modelo al copiar el código maestro?

14. Compara y contrasta los azúcares en el ADN y el ARN.

15. Compare y contraste las bases nitrogenadas en el ADN y el ARN.

16. El ARN está hecho de una hebra ____________, mientras que el ADN es una molécula de hebra ___________.

17. ¿Qué base reemplaza a la timina en el ARN?

18. Nombra los 3 tipos de moléculas de ARN.

19. ¿Cuál es la función del ARNm?

20. ¿Cuál es la función del ARNr?

21. ¿Cuál es la función del tRNA?

22. Describe la forma del ARNm.

23. ¿Cómo sale el ARNm del núcleo una vez que ha copiado el ADN y las instrucciones # 8217s?

24. ¿Qué bases se emparejan en el ARN?

27. La metionina se llama el codón __________ y ​​el amplificador está representado por las bases ________.

28. Nombra los 3 codones de parada.

30. ¿Cuál es la forma del ARNr?

31. ¿Qué dos cosas componen los ribosomas?

32. ¿Qué proceso ocurre en los ribosomas?

33. Cada codón representa un _______________.

34. ¿Pueden los aminoácidos tener más de un codón?

35. Hay ______ aminoácidos y ______ codones posibles.

36. ¿Cómo se lee la tabla circular de codones genéticos?

37. Usa la tabla de codones genéticos y nombra estos aminoácidos:

38. Nombra las bases complementarias del ADN.

39. Nombra las bases complementarias del ARN.

40. ¿Cuál es la forma del tRNA?

41. ¿Qué se puede unir a un extremo de una molécula de ARNt para su transporte?

42. Frente al sitio de unión en el ARNt hay 3 bases de nucleótidos llamadas ______________.

43. Haga un bosquejo de una molécula de ARNt con su sitio de unión y su anticodón etiquetados.

44. Un codón en el ARNm es complementario a un _____________ en el ARNt.

45. ¿Qué anticodón es complementario del codón & # 8211 ACU?

Transcripción y traducción

46. ​​Dibuja el camino para producir una proteína.

47. definir la síntesis de proteínas.

48. Nombra las 2 fases de la síntesis de proteínas.

49. Antes de que el ARNm pueda salir del núcleo, debe estar _______________ para producir proteínas correctamente.

50. Defina la transcripción y diga dónde ocurre.

52. ¿Se copian ambas cadenas de ADN?

53. ¿Qué enzima se requiere para copiar el ADN?

54. La hebra de ADN que se copia se llama hebra _____________.

55. ¿Cuál sería la secuencia de ARN complementaria para la secuencia de ADN - 5 & # 8242- GCGTATG-3 & # 8242?

56. ¿Qué enzima separa las cadenas de ADN en la transcripción?

57. La ARN polimerasa agrega ____________ complementaria a la hebra de la plantilla de ADN.

58. ___________ son regiones del ADN donde la ARN polimerasa se une para iniciar la transcripción.

59. El promotor contiene una secuencia llamada caja _________.

60. Otras secuencias en el ADN llamadas señales __________ le dicen a la ARN polimerasa cuándo dejar de transcribir.

61. El ARNm recién creado debe ser _________ para que el ácido nucleico sea funcional.

62. ¿Qué son los intrones y qué les sucede durante el procesamiento del ARNm?

63. ¿Qué son los exones y qué les sucede durante el procesamiento del ARNm?

64. Describe la tapa que se agrega a la nueva transcripción de ARNm.

65. ¿Qué tipo de cola se agrega a la transcripción del ARNm?

66. Las nuevas transcripciones de ARNm están hechas de _____________ con una cola 5 & # 8242 _________ y ​​3 & # 8242 ____________.

67. ¿Qué sucede después del ARNm recién creado?

68. ¿Definir traducción y decir dónde ocurre?

69. ¿Cómo leen los ribosomas el ARNm?

70. Describe la estructura de un ribosoma.

71. Los ribosomas están compuestos de ARNr ________ y ​​proteína ________.

72. Los ribosomas tienen 2 sitios de ARNt llamados _______ y ​​______ junto con un sitio de salida.

73. La primera parte de la traducción se llama ____________.

74. ¿La subunidad ribosómica pequeña se une a qué codón del ARNm?

75. Una vez que el ARNm y la subunidad pequeña se unen, ¿qué sucede a continuación?

76. Dibuje una etiqueta de un ribosoma con sus dos subunidades, sus 2 sitios de ARNt y la transcripción de ARNm adjunta.

77. El ______________ se mueve a lo largo del codón ________ de la cadena de ARNm a la vez.

78. ¿Cuántos ARNt & # 8217 caben en un ribosoma al mismo tiempo?

79. ¿Qué sucede con los dos aminoácidos transportados por los 2 ARNt & # 8217 dentro de un ribosoma?

80. La unión de aminoácidos mediante enlaces ___________ es la segunda parte de la traducción llamada ______________.

81. Una vez que un aminoácido se une a la cadena polipeptídica en crecimiento, el ARNt sale del _______________ para recoger otro ________________.

82. Cuando un ARNt sale del ribosoma, el ribosoma desciende por la hebra _________ permitiendo que entren otro ________ y ​​su aminoácido.

83. cada vez que el ribosoma se mueve, se mueve sobre el codón _________.

84. La última etapa de la traducción se llama _______________.

85. Nombra los 3 codones de terminación.

86. La secuencia de aminoácidos en la cadena polipeptídica se llama estructura de la proteína ____________.


12.3: Ejemplos de síntesis de aminoácidos - Biología

PARTE III. BIOLOGÍA MOLECULAR, DIVISIÓN CELULAR Y GENÉTICA

Una mutación es cualquier cambio en la secuencia de ADN de un organismo. Pueden ocurrir por muchas razones, incluidos errores durante la replicación del ADN. Las mutaciones también pueden ser causadas por factores externos, como radiación, carcinógenos, fármacos o incluso algunos virus. Es importante comprender que no todas las mutaciones provocan un cambio en un organismo. Si se produce una mutación fuera de la secuencia que codifica la proteína y de las secuencias de ADN que regulan su expresión, es poco probable que el cambio sea perjudicial para el organismo. En ocasiones, los cambios que ocurren debido a mutaciones pueden ser útiles y proporcionarán una ventaja a la descendencia que herede ese cambio.

Los científicos aún no pueden predecir de manera consistente los efectos que tendrá una mutación en todo el organismo. Los cambios en la secuencia de aminoácidos de una proteína pueden aumentar o disminuir el nivel de actividad de la proteína. Las mutaciones también pueden detener por completo la función de la proteína. Con menos frecuencia, un cambio en la secuencia de aminoácidos puede crear una función completamente nueva. En cualquier caso, para predecir el efecto que tendrá una mutación sería necesario saber cómo funcionan las proteínas en una variedad de células, tejidos, órganos y sistemas de órganos diferentes. Con nuestro conocimiento actual, esto no siempre es posible. Nuestro mejor método para comprender una mutación es observar sus efectos directamente en un organismo que porta la mutación.

Una mutación puntual es un cambio en un solo nucleótido de la secuencia de ADN. Las mutaciones puntuales pueden tener potencialmente una variedad de efectos aunque solo cambien un nucleótido. Se reconocen tres tipos diferentes de mutaciones puntuales, (a) sin sentido, (b) silencioso y (c) sin sentido.

Una mutación sin sentido es una mutación puntual que hace que se use el aminoácido incorrecto para producir una proteína. Un cambio de secuencia que resultara en el cambio de codón de UUU a GUU usaría valina en lugar de fenilalanina. Las formas y propiedades químicas de las enzimas están determinadas por la secuencia correcta de varios tipos de aminoácidos. La sustitución de un aminoácido por otro puede crear una proteína de funcionamiento anormal.

La condición conocida como anemia de células falciformes proporciona un buen ejemplo del efecto causado por una simple mutación sin sentido. La hemoglobina es una proteína de los glóbulos rojos que se encarga de transportar oxígeno a las células del cuerpo. Las moléculas de hemoglobina normales están compuestas por cuatro proteínas diferentes y separadas. Las proteínas están ordenadas entre sí de modo que puedan contener un átomo de hierro. El átomo de hierro es la porción de hemoglobina que se une al oxígeno.

En individuos normales, la secuencia de aminoácidos de la proteína hemoglobina comienza así:

En algunas personas, se ha modificado un solo nucleótido del gen de la hemoglobina. El resultado de este cambio es una proteína de hemoglobina con una secuencia de aminoácidos de:

El ácido glutámico (Glu) está codificado por dos codones: GAA y GAG. La valina también está codificada por dos codones: GUA y GUG. El cambio que causa el cambio de ácido glutámico a valina es una mutación sin sentido. Con este pequeño cambio, las partes de la proteína de hemoglobina no se ensamblan correctamente con niveles bajos de oxígeno.

Cuando los niveles de oxígeno en la sangre son bajos, muchas moléculas de hemoglobina se unen y hacen que los glóbulos rojos tengan forma de hoz, en lugar de su forma normal de rosquilla redonda (figura 8.13). Los resultados pueden ser devastadores:

• Los glóbulos rojos no fluyen suavemente a través de los capilares, lo que hace que los glóbulos rojos se desgarren y se destruyan. Esto resulta en anemia.

• Sus formas irregulares hacen que se agrupen, obstruyendo los vasos sanguíneos. Esto evita que el oxígeno llegue a los tejidos que lo demandan. Como resultado, los tejidos se dañan.

• Puede resultar en una serie de discapacidades físicas, que incluyen debilidad, daño cerebral, dolor y rigidez de las articulaciones, daño renal, reumatismo y, en casos graves, la muerte.

FIGURA 8.13. Glóbulos rojos normales y falciformes

(a) Un glóbulo rojo normal y (b) una célula que tiene forma de hoz. Esta hoz es el resultado de un único cambio de aminoácido en la molécula de hemoglobina.

Una mutación silenciosa es un cambio de nucleótidos que da como resultado la colocación del mismo aminoácido o un aminoácido diferente, pero no causa un cambio en la función de la proteína completa. Un ejemplo de mutación silenciosa es el cambio de UUU a UUC en el ARNm. La mutación de U a C no cambia el aminoácido presente en la proteína. Todavía da como resultado que el aminoácido fenilalanina se use para construir la proteína. Otro ejemplo se muestra en la figura 8.14.

FIGURA 8.14. Tipos de mutaciones puntuales

Una sustitución de nucleótidos cambia la proteína solo si el codón cambiado da como resultado la sustitución de un aminoácido diferente en una cadena de proteína. (a) En el ejemplo, el codón original, CAA, requiere el aminoácido glutamina. (b) Se muestra una mutación silenciosa donde se cambia la tercera posición del codón. El codón CAG requiere el mismo aminoácido que la versión original (CAA). Debido a que las proteínas producidas en el ejemplo (a) y el ejemplo (b) serán idénticas en la secuencia de aminoácidos, también funcionarán de la misma manera. (c) Se muestra una mutación sin sentido en la que el codón UAA detiene la síntesis de la proteína. (d) Se produce una mutación sin sentido cuando se cambia el nucleótido en la segunda posición del codón. Ahora lee AAA. El codón AAA requiere el aminoácido lisina. Esta mutación puede alterar la función de las proteínas.

Otro tipo de mutación puntual, una mutación sin sentido, hace que un ribosoma detenga la síntesis de proteínas al introducir un codón de terminación demasiado pronto. Por ejemplo, se produciría una mutación sin sentido si se cambiara un codón de CAA (glutamina) a UAA (parada). Este tipo de mutación da como resultado una proteína demasiado corta. Impide que se produzca una proteína funcional porque se elimina demasiado pronto. Las enfermedades genéticas humanas que resultan de mutaciones sin sentido incluyen (a) fibrosis quística (causada por ciertas mutaciones en el gen regulador de la conductancia transmembrana de la fibrosis quística), (b) distrofia muscular de Duchenne (causada por mutaciones en el gen de la distrofina) y (c) beta talasemia (causada por mutaciones en el gen de la P-globina).

Varios otros tipos de mutaciones involucran extensiones de ADN más grandes que un cambio en un solo nucleótido. Las inserciones y deleciones son diferentes de las mutaciones puntuales porque cambian la secuencia de ADN al agregar y eliminar nucleótidos. Una mutación de inserción agrega uno o más nucleótidos a la secuencia de ADN normal. Este tipo de mutación puede potencialmente agregar aminoácidos a la proteína y cambiar su función. Una mutación por deleción elimina uno o más nucleótidos y potencialmente puede eliminar aminoácidos de la proteína y cambiar su función.

Las inserciones y deleciones también pueden afectar a los aminoácidos que se codifican después de la mutación al causar un cambio de marco. Los ribosomas leen el ARNm de tres nucleótidos a la vez. Este conjunto de tres nucleótidos se denomina marco de lectura. Una mutación de cambio de marco ocurre cuando las inserciones o deleciones hacen que el ribosoma lea los conjuntos incorrectos de tres nucleótidos. Considere el ejemplo que se muestra en la figura 8.15. Las mutaciones por desplazamiento de marco pueden provocar enfermedades genéticas graves como Tay-Sachs y algunos tipos de hipercolesterolemia familiar. La enfermedad de Tay-Sachs (causada por mutaciones en el gen de la beta-hexosaminidasa) afecta la descomposición de los lípidos en los lisosomas. Provoca daños en el sistema nervioso, que incluyen ceguera, parálisis, psicosis y muerte prematura de los niños.

Un cambio de marco hace que el ribosoma lea el conjunto incorrecto de tres nucleótidos en el ARNm. Las proteínas producidas por este tipo de mutación suelen tener poca semejanza con la proteína normal que se produce habitualmente. En este ejemplo, se muestra la secuencia normal para compararla con la secuencia mutada. A la secuencia mutada le faltan dos nucleótidos de uracilo. El subrayado identifica conjuntos de nucleótidos que el ribosoma lee como un codón. Se produce una proteína normal hasta que se encuentra la deleción.

Mutaciones causadas por virus

Algunos virus pueden insertar su código genético en el ADN de su organismo huésped. Cuando esto sucede, la presencia de la nueva secuencia viral puede interferir con la capacidad de las células para usar información genética en esa área inmediata de la inserción. En tales casos, la información genética del virus se convierte en una mutación de inserción. En el caso de algunos retrovirus, como el virus del papiloma humano (VPH), las mutaciones de inserción aumentan la probabilidad de cáncer de pene, ano y cuello uterino. Estos cánceres se producen cuando se producen mutaciones en genes que ayudan a regular la división de una célula (figura 8.16).

Las verrugas genitales y algunos cánceres genitales (particularmente el cáncer de cuello uterino) son causados ​​por el virus del papiloma humano (VPH). En esta foto se muestran más de 70 virus del papiloma, tomada a través de un microscopio electrónico. Varias cepas de VPH se han asociado con una incidencia de cáncer superior a la normal. Esto se debe a que el VPH crea mutaciones de inserción en las células que infecta.

Una aberración cromosómica es un cambio importante en el ADN que se puede observar a nivel del cromosoma. Las aberraciones cromosómicas involucran a muchos genes y tienden a afectar muchas partes diferentes del organismo si éste vive durante el desarrollo. Hay cuatro tipos de aberraciones: inversiones, translocaciones, duplicaciones y eliminaciones. Una inversión ocurre cuando un cromosoma se rompe y una pieza se vuelve a unir a su cromosoma original, pero en una orientación invertida. Una translocación ocurre cuando un segmento roto de ADN se integra en un cromosoma diferente. Las duplicaciones ocurren cuando una porción de un cromosoma se replica y se une a la sección original en secuencia. Las aberraciones de eliminación se producen cuando una pieza rota se pierde o se destruye antes de poder volver a unirla. Todas estas aberraciones se consideran mutaciones. Debido a los grandes segmentos de ADN que están involucrados con este tipo de mutaciones, muchos genes pueden verse afectados.

En los seres humanos, las aberraciones cromosómicas con frecuencia impiden el desarrollo fetal. En algunos casos, sin embargo, el embarazo puede llevarse a término. En estas situaciones, los efectos de las mutaciones varían mucho. En algunos casos, no hay diferencias notables. En otros casos, los efectos son graves. El cri-du-chat (llanto del gato) es un trastorno causado por la deleción de parte del cromosoma número 5. Ocurre entre 1 de cada 25.000 a 50.000 nacimientos. El síntoma clave es un llanto agudo, parecido a un gato, de los bebés. Se cree que esto se debe a una variedad de factores que incluyen un tono muscular deficiente. Las características faciales como una cabeza pequeña, ojos muy abiertos y orejas bajas también son típicas. Las discapacidades mentales de leves a graves también son síntomas. Parece haber una correlación entre el tamaño de la deleción y los síntomas. Las regiones más grandes de ADN eliminado tienden a correlacionarse con síntomas más graves.

Muchas otras formas de mutaciones afectan al ADN. Algunos daños en el ADN son tan extensos que toda la hebra se rompe, lo que da como resultado la síntesis de proteínas anormales o una falta total de síntesis de proteínas. Varios experimentos indican que muchas drogas ilegales, como la dietilamida del ácido lisérgico (LSD), son agentes mutagénicos que hacen que el ADN se rompa.

Mutaciones y herencia

Las mutaciones pueden ser dañinas para el individuo que primero obtiene la mutación, pero los cambios en la estructura del ADN también pueden tener efectos dañinos en la próxima generación si ocurren en las células sexuales. Las células sexuales transmiten información genética de una generación a la siguiente. Las mutaciones que se producen en las moléculas de ADN se pueden transmitir a la siguiente generación solo cuando la mutación está presente en células como el esperma y el óvulo. En los próximos capítulos, veremos cómo se hereda el ADN. Al leer los siguientes capítulos, recuerde que el ADN codifica proteínas. Las diferencias genéticas entre individuos son el resultado de enzimas ligeramente diferentes.

16. En el ADN se producen mutaciones tanto cromosómicas como puntuales. ¿En qué se diferencian?

17. ¿Qué es una mutación silenciosa? Dé un ejemplo.

El funcionamiento exitoso de una célula viva depende de su capacidad para utilizar con precisión la información genética que se encuentra en su ADN. La replicación del ADN da como resultado una duplicación exacta del material genético. El proceso garantiza virtualmente que se transmitirán hebras idénticas de ADN a la próxima generación de células. La producción de moléculas de proteína está bajo el control de los ácidos nucleicos, las principales moléculas de control de la célula. La secuencia de las bases en los ácidos nucleicos, ADN y ARN, determina la secuencia de aminoácidos en la proteína, que a su vez determina la función de la proteína. La síntesis de proteínas implica la decodificación del ADN en moléculas de proteína específicas y el uso de moléculas intermedias, ARNm y ARNt, en el ribosoma. El proceso de síntesis de proteínas está controlado por secuencias reguladoras en los ácidos nucleicos. Los errores en cualquiera de las secuencias de codificación de proteínas en el ADN pueden producir cambios observables en el funcionamiento de la célula y pueden conducir a la muerte celular.

1. ¿En qué tipo de sustancia química se almacena la información genética?

2. La diferencia entre ribosa y desoxirribosa es

una. el número de átomos de carbono.

C. uno es azúcar y el otro no.

D. No hay diferencia, son la misma molécula.

3. Las bases nitrogenadas en el ADN

una. mantener juntas las dos hebras de ADN.

B. enlazar los nucleótidos juntos.

C. son parte del modelo genético.

D. Tanto a como c son correctas.

4. La transcripción copia la información genética

5. La ARN polimerasa comienza a sintetizar ARNm en células eucariotas porque

una. encuentra una secuencia promotora.

B. los factores de transcripción interactúan con la ARN polimerasa.

C. el gen se encuentra en una región de cromatina poco compacta.

D. Todo lo mencionado es cierto.

6. En condiciones normales, traducción

B. se lee en conjuntos de tres nucleótidos llamados codones.

D. Todas las declaraciones anteriores son verdaderas.

7. La función del ARNt es

una. ser parte de las subunidades del ribosoma.

B. llevar el plano genético.

C. llevar un aminoácido a un ribosoma en funcionamiento.

D. Tanto a como c son correctas.

una. hacen que los ribosomas sean más eficientes en la traducción.

B. evitar que ocurran mutaciones.

C. aumentar la transcripción de genes específicos.

9. El proceso que elimina los intrones y une los exones del ARNm se llama

10. Una deleción de una sola base en la secuencia codificadora de proteínas de un gen probablemente creará

B. una ARN polimerasa defectuosa.

11. ¿Cuál es un ejemplo de mutación sin sentido?

12. ¿Cuál describe mejor la secuencia de eventos que sigue el virus de la inmunodeficiencia humana en su replicación?

13. Si las dos subunidades de un ribosoma no se unen con una molécula de ARNm, ¿qué no ocurrirá?

D. Todo lo anterior es correcto.

14. ¿Cuál de los siguientes pares sería incorrecto según la regla de emparejamiento de bases?

15. Usando el diccionario de aminoácidos-ácidos nucleicos, ¿qué aminoácido estaría codificado por el codón de ARNm GAC?

1. c 2. b 3. d 4. a 5. d 6. b 7. c 8. c 9. b 10. d 11. b 12. c 13. b 14. c 15. B

Jardines de un amigo tuyo para un hobby. Ha notado que tiene una planta que ya no produce el mismo color de flor que hace unos años. Solía ​​producir flores rojas ahora, las flores son blancas. Tenga en cuenta que el color de los pétalos en las plantas se debe al menos a una enzima que produce el pigmento de color. Ningún color sugiere que no hay actividad enzimática. Usando lo que sabe sobre genes, síntesis de proteínas y mutaciones, plantee la hipótesis de lo que pudo haber sucedido para causar el cambio en el color de la flor. Luego, identifique varias posibilidades, identifique lo que necesitaría saber para probar su hipótesis.

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Preguntas del PPT sobre síntesis de proteínas del capítulo 10

4. Las subunidades que componen los polipéptidos se denominan _________________.

5. ¿Cuántos aminoácidos existen?

6. Dibuja y rotula la estructura básica de un aminoácido.

7. El grupo que hace que los aminoácidos sean diferentes entre sí y le da al aminoácido sus propiedades únicas se llama grupo ___________.

8. El ADN se encuentra en el ____________ de una célula y comienza el proceso de hacer un _______________.

9. ¿Dónde se fabrican las proteínas?

10. Describe los dos tipos de ribosomas.

11. El primer paso para producir una proteína es hacer una copia de ___________ en el núcleo.

12. ¿Qué ácido nucleico contiene el código maestro para producir proteínas?

13. ¿Qué ácidos nucleicos actúan como modelo al copiar el código maestro?

14. Compara y contrasta los azúcares en el ADN y el ARN.

15. Compare y contraste las bases nitrogenadas en el ADN y el ARN.

16. El ARN está hecho de una hebra ____________, mientras que el ADN es una molécula de hebra ___________.

17. ¿Qué base reemplaza a la timina en el ARN?

18. Nombra los 3 tipos de moléculas de ARN.

19. ¿Cuál es la función del ARNm?

20. ¿Cuál es la función del ARNr?

21. ¿Cuál es la función del tRNA?

22. Describe la forma del ARNm.

23. ¿Cómo sale el ARNm del núcleo una vez que ha copiado el ADN y las instrucciones # 8217s?

24. ¿Qué bases se emparejan en el ARN?

27. La metionina se llama el codón __________ y ​​el amplificador está representado por las bases ________.

28. Nombra los 3 codones de parada.

30. ¿Cuál es la forma del ARNr?

31. ¿Qué dos cosas componen los ribosomas?

32. ¿Qué proceso ocurre en los ribosomas?

33. Cada codón representa un _______________.

34. ¿Pueden los aminoácidos tener más de un codón?

35. Hay ______ aminoácidos y ______ codones posibles.

36. ¿Cómo se lee la tabla circular de codones genéticos?

37. Usa la tabla de codones genéticos y nombra estos aminoácidos:

38. Nombra las bases complementarias del ADN.

39. Nombra las bases complementarias del ARN.

40. ¿Cuál es la forma del tRNA?

41. ¿Qué se puede unir a un extremo de una molécula de ARNt para su transporte?

42. Frente al sitio de unión en el ARNt hay 3 bases de nucleótidos llamadas ______________.

43. Haga un bosquejo de una molécula de ARNt con su sitio de unión y su anticodón etiquetados.

44. Un codón en el ARNm es complementario a un _____________ en el ARNt.

45. ¿Qué anticodón es complementario del codón & # 8211 ACU?

Transcripción y traducción

46. ​​Dibuja el camino para producir una proteína.

47. definir la síntesis de proteínas.

48. Nombra las 2 fases de la síntesis de proteínas.

49. Antes de que el ARNm pueda salir del núcleo, debe estar _______________ para producir proteínas correctamente.

50. Defina la transcripción y diga dónde ocurre.

52. ¿Se copian ambas cadenas de ADN?

53. ¿Qué enzima se requiere para copiar el ADN?

54. La hebra de ADN que se copia se llama hebra _____________.

55. ¿Cuál sería la secuencia de ARN complementaria para la secuencia de ADN - 5 & # 8242- GCGTATG-3 & # 8242?

56. ¿Qué enzima separa las cadenas de ADN en la transcripción?

57. La ARN polimerasa agrega ____________ complementaria a la hebra de la plantilla de ADN.

58. ___________ son regiones del ADN donde la ARN polimerasa se une para iniciar la transcripción.

59. El promotor contiene una secuencia llamada caja _________.

60. Otras secuencias en el ADN llamadas señales __________ le dicen a la ARN polimerasa cuándo dejar de transcribir.

61. El ARNm recién creado debe ser _________ para que el ácido nucleico sea funcional.

62. ¿Qué son los intrones y qué les sucede durante el procesamiento del ARNm?

63. ¿Qué son los exones y qué les sucede durante el procesamiento del ARNm?

64. Describe la tapa que se agrega a la nueva transcripción de ARNm.

65. ¿Qué tipo de cola se agrega a la transcripción del ARNm?

66. Las nuevas transcripciones de ARNm están hechas de _____________ con una cola 5 & # 8242 _________ y ​​3 & # 8242 ____________.

67. ¿Qué sucede después del ARNm recién creado?

68. ¿Definir traducción y decir dónde ocurre?

69. ¿Cómo leen los ribosomas el ARNm?

70. Describe la estructura de un ribosoma.

71. Los ribosomas están compuestos de ARNr ________ y ​​proteína ________.

72. Los ribosomas tienen 2 sitios de ARNt llamados _______ y ​​______ junto con un sitio de salida.

73. La primera parte de la traducción se llama ____________.

74. ¿La subunidad ribosómica pequeña se une a qué codón del ARNm?

75. Una vez que el ARNm y la subunidad pequeña se unen, ¿qué sucede a continuación?

76. Dibuje una etiqueta de un ribosoma con sus dos subunidades, sus 2 sitios de ARNt y la transcripción de ARNm adjunta.

77. El ______________ se mueve a lo largo del codón ________ de la cadena de ARNm a la vez.

78. ¿Cuántos ARNt & # 8217 caben en un ribosoma al mismo tiempo?

79. ¿Qué sucede con los dos aminoácidos transportados por los 2 ARNt & # 8217 dentro de un ribosoma?

80. La unión de aminoácidos mediante enlaces ___________ es la segunda parte de la traducción llamada ______________.

81. Una vez que un aminoácido se une a la cadena polipeptídica en crecimiento, el ARNt sale del _______________ para recoger otro ________________.

82. Cuando un ARNt sale del ribosoma, el ribosoma desciende por la hebra _________ permitiendo que entren otro ________ y ​​su aminoácido.

83. cada vez que el ribosoma se mueve, se mueve sobre el codón _________.

84. La última etapa de la traducción se llama _______________.

85. Nombra los 3 codones de terminación.

86. La secuencia de aminoácidos en la cadena polipeptídica se llama estructura de la proteína ____________.


¿Cómo interactúa el tallo L1 con los ARNt en estado híbrido?

Después de la acomodación del ARNt traído por EF-Tu y la transferencia exitosa de peptidilo, el ribosoma es capaz de experimentar espontáneamente una rotación entre subunidades (Fig. 1 (i) a (ii)). En este estado, los ARNt asumen una ocupación híbrida en relación con el ribosoma: mientras que el anticodón todavía se encuentra en el sitio original en la subunidad pequeña, el otro extremo del ARNt se desplaza al siguiente sitio de unión en la subunidad grande, lo que genera la llamada A Estados híbridos / P y P / E. El ARNt de P / E interactúa con el tallo L1, una parte muy dinámica del ribosoma. Se cree que estas interacciones estabilizan el estado híbrido. Curiosamente, según los experimentos de FRET, parece que el iniciador tRNA interactúa más débilmente con el tallo L1.

Usando MDFF y MD de equilibrio, abordamos la naturaleza de las interacciones entre el tallo L1 y un ARNt en el estado híbrido P / E. En particular, comparamos el comportamiento del iniciador tRNA fMet versus el alargador tRNA Phe. Los dos ARNt no solo asumen diferentes conformaciones dentro del ribosoma (Fig. 10), sino que interactúan de manera diferente con el tallo L1. Mientras que para ambos ARNt se observa un apilamiento peculiar con el ARN ribosómico del tallo L1, es menos pronunciado para el ARNt iniciador en comparación con un ARNt alargador (Fig. 10). Curiosamente, el comportamiento de los ARNt se ve fuertemente afectado por sus respectivos patrones de modificación.

Figura 10. (Izquierda) Estructuras superpuestas de tRNA Phe y tRNA fMet dentro del ribosoma. (Centrar) Las interacciones entre el tRNA Phe y el tallo L1. Las interacciones de apilamiento se muestran como superficies dentro del cuadro de puntos. (Derecha) Las interacciones correspondientes para tRNA fMet.

Además, las simulaciones muestran que uno de los dominios de la proteína ribosómica L1 puede desprenderse del ARN ribosómico y moverse de forma más o menos independiente (ver película). Sin embargo, las implicaciones fisiológicas de este comportamiento no están claras, pero los experimentos FRET futuros podrían arrojar luz sobre una posible función.


Translocación de ARNt dentro del ribosoma

Durante la rotación espontánea entre subunidades, o el llamado trinquete, del ribosoma, los ARNt dentro del ribosoma adoptan dos conformaciones diferentes, el estado clásico (A / A y P / P) y el híbrido (A / P y P / E). estado. Junto con el movimiento del tallo L1, estas conformaciones se denominan colectivamente como dos estados distintos, a saber, "macroestado I" (ribosoma no unido, ARNt clásico y tallo L1 abierto) y "macroestado II" (ribosoma con trinquete, ARNt híbrido y tallo L1 cerrado ), como se muestra en la Fig 11A. La transición de "macroestado I" a "macroestado II" es esencial para la translocación de los ARNt dentro del ribosoma, de modo que el sitio para el ARNt que lleva el siguiente aminoácido puede quedar libre. La existencia de estados intermedios entre estas dos conformaciones es un gran debate debido a la falta de datos estructurales.

La aplicación de MDFF a los datos crio-EM del ribosoma reveló dos estados intermedios nunca antes vistos (Fig. 11B). La identificación de estos nuevos estados intermedios ayuda a dilucidar la vía de transición, en particular la formación de ARNt híbridos dentro del ribosoma. Nuestros resultados también apoyan la idea de que el ribosoma está empleando un mecanismo browniano para avanzar a través de los distintos estados durante la translocación de ARNm-ARNt.

Fig. 11. (A) Dos estados distintos del complejo ribosómico durante la translocación de ARNm-ARNt. El macrostato I tiene un ribosoma no fragmentado, ARNt clásicos (naranja y verde) y un tallo L1 abierto (violeta). El macrostato II tiene un ribosoma de trinquete, ARNt híbridos y un tallo L1 cerrado. (B) Dos nuevos productos intermedios (en el recuadro de línea discontinua) identificados por análisis crio-EM y MDFF.


La biología del moco: composición, síntesis y organización ☆

En esta revisión discutimos el moco, la secreción viscoelástica de las células caliciformes o productoras de moco que recubre las superficies epiteliales de todos los órganos expuestos al mundo externo. El moco es un fluido acuoso complejo que debe sus propiedades viscoelásticas, lubricantes e hidratantes a la glicoproteína mucina combinada con electrolitos, lípidos y otras proteínas más pequeñas. La microscopía electrónica de las superficies de las mucosas revela una superficie muy contorneada con una red de fibras y poros de diferentes tamaños. El principal componente estructural y funcional, la mucina es una glucoproteína compleja codificada por aproximadamente 20 genes de mucina que producen una estructura proteica que tiene múltiples repeticiones en tándem de serina, treonina (repeticiones ST) donde los oligosacáridos están unidos covalentemente a O. Los terminales N y C de esta apoproteína contienen otros dominios con poca o ninguna glicosilación pero ricos en cisteínas que conducen a la dimerización y posterior multimerización. vía Bonos SS. La síntesis de esta proteína compleja comienza en el retículo endoplásmico con la formación de la apoproteína y se modifica aún más. vía glicosilación en el cis y Golgi medial y empaquetados en gránulos de mucina vía Ca 2 + puenteo de las cargas negativas en el cepillo de oligosacáridos en el trans Golgi. Los gránulos de mucina se fusionan con la membrana plasmática de las células secretoras y, después de la activación por moléculas de señalización, liberan Ca 2 + y experimentan un cambio drástico de volumen debido a la hidratación del cepillo de polímero con carga negativa que conduce a la exocitosis de las células y forma la capa de moco. . Las propiedades reológicas del moco y su componente activo mucina y su mucoadhesividad se discuten brevemente a la luz de su importancia para la administración de fármacos por las mucosas.


¿Cuáles son algunos ejemplos de la función de las proteínas?

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Son innumerables las funciones que cumplen las proteínas. A continuación se enumeran los más comunes.

Explicación:

Resumen de la tabla:

1) Enzimas Todo proceso que se lleva a cabo en el cuerpo implica, en algún momento o en su totalidad, una reacción química. Las reacciones químicas proceden de acuerdo con una ley física conocida como Energía Libre de Gibbs. Esta ley dicta que se debe poner energía en un sistema para que se produzca una reacción química. La cantidad de energía necesaria para iniciar una reacción se denomina "energía de activación". Esta energía de activación no siempre está disponible. Este tipo de reacción no es espontánea. Esta es la razón por enzimas existe. Enzimas catalizar una reacción, lo que significa que la aceleran y permiten que proceda más rápido de lo que lo haría espontáneamente.

una. Una enzima es una proteína especializada que baja energía de activación. It does not add energy to the system, it reduces the amount of energy required to begin the reaction. Special emphasis should be taken on the fact that the requirements are lowered, as this is where students frequently experience misconceptions. (Enzymes no add energy to a reaction).

Enzymes lower the activation energy:

Enzymes lower the activation energy required by a reaction by binding to their "substrate" (the molecule that enzymes assist in a reaction). Substrates typically fit specific enzymes, making enzymes very precise tools.

Note: an enzyme may have more than one substrate.

In chemical reactions, nothing can occur before the molecules are in close proximity to each other. Hence, enzymes lower activation energy by binding to the two compounds that are needed for the chemical reaction - bringing them together. This greatly increases the productivity of the cell, as it eliminates the need to wait for the molecules to "bump" into each other.

Note: if all reactions necessary for life were allowed to proceed without enzymes, not even the simplest bacteria would be capable of survival! Enzymes are absolutely essential.

There are other ways in which an enzyme may assist a reaction. One such mechanism proceeds by binding to a substrate, and subsequently prying the substrate open so that its functional groups are exposed. This allows the reaction, which normally would not proceed at all (due to an occluded reaction site) to occur.

2) Structural Proteins. Enzymes comprise a large portion of protein functionality, but proteins are also useful in many other applications. For example, cells and tissues could not maintain their structure without structural proteins . Collagen is a well-known structural protein. This protein is often found in the extracellular matrix (the space outside of the cell) holding things like tendons and ligaments together.

Another structural protein found in the human body is called actin. This is a vital part of our cells' cytoskeletons, and is, therefore, very important to the shape and conformation that they hold.

3) Transport Proteins. Oxygen, hormones, and many other substances cannot travel throughout the body without assistance. For this, transport proteins come in very handy. Think of them like a taxi. Sometimes, an individual finds himself in an unfamiliar place, and cannot get to his desired location. So, he calls a cab. Proteínas de transporte are the cabs. Oxygen cannot freely float around in human blood, for various reasons, so a protein called hemoglobin binds to it and takes it to its destination.

4) Motor Proteins. Muscles are important because they work together to produce complex motions. These movements would be impossible without the existence of motor proteins. Proteins such as myosin are capable of changing their conformation in response to chemical stimulus, allowing the cells that possess them to change their shape. This is how they accelerate their position in three-dimensional space.

5) Storage Proteins. Certain substances our bodies rely upon for survival are dangerous to the surrounding tissues if left to drift about unhindered. For that, there are storage proteins . For example, iron is stored in the liver by a protein known as ferritin.

6) Signal Proteins. The body's hormonal system functions as a very complex postal system. Signal proteins , often hormones, are specialized compound synthesized to send a message to a specific or broad location. Algunos signal proteins send a message to every cell in the body, and some are so specific that only one type of cell can recognize them. These proteins carry commands such as nerve growth factor ( NGF), epidermal growth factor ( EGF), and numerous others.

7) Receptor Proteins. If there are signal proteins, there must be someone to receive them. A well-known example is the receptor de acetilcolina, found in muscle cells at neuromuscular junctions. These hold specific conformations, capable of recognizing specific signal proteins.

8) Gene Regulatory Proteins. Gene expression is very complex it is regulated by proteins, edited, damaged occasionally, re-edited, and sometimes silenced. In order for a gene to be properly transcribed by RNA polymerase, some direction is in order. If all the genes were expressed at once, biological organisms would be aggregated messes of proteins indeed!

To rectify this, the cell uses proteins called proteínas reguladoras . These bind to the DNA molecule and do one of two things: activate gene expression, or inhibit it. Bacteria contain a lactose repressor that prevents an enzyme necessary for the catabolism of lactose from being expressed when no such sugar is available. Similarly, there are proteins that bind to the DNA strand when a certain gene needs to be expressed - this is usually performed by a protein involved in a signal transduction pathway.

Regulatory protein inhibiting or switching off a gene:

9) Miscellaneous. As first outlined above, cells possess far more than just eight categories of proteins. However, beyond the broad eight categories, the proteins that do not fit within boundaries are typically tailor made for the cell/organism that contains them. Some jellyfish, for example, have a protein called proteína verde fluorescente ( GFP) that gives them mystical, green, glow-in-the-dark properties.


Ver el vídeo: Bioquímica - Síntesis de Aminoácidos - H. del Castillo (Junio 2022).


Comentarios:

  1. Vogel

    ¿Has pensado una respuesta tan incomparable?

  2. Burcet

    As always on top!

  3. Chad

    han respondido rápidamente :)

  4. Illias

    Esta es información divertida.



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