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¿Qué proteínas son universales para todas las formas de vida?

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Según National Geographic, hay 23 proteínas que son comunes a todas las formas de vida:

Todas las especies en los tres dominios comparten 23 proteínas universales, aunque las secuencias de ADN de las proteínas -instrucciones escritas en las bases As, Cs, Gs y Ts de las bases de ADN- difieren ligeramente entre los tres dominios

Según NCBI, hay 324 proteínas comunes a todas las formas de vida.

¿Cuántas proteínas son comunes a todas las formas de vida y cuáles son sus nombres?


Esta pregunta se basa en una inferencia incorrecta sobre el trabajo que forma la base del artículo de National Geographic, que incluye esta declaración:

Todas las especies en los tres dominios comparten 23 proteínas universales, aunque las secuencias de ADN de las proteínas -instrucciones escritas en las bases As, Cs, Gs y Ts de las bases de ADN- difieren ligeramente entre los tres dominios (descripción general rápida de la genética). Las 23 proteínas universales realizan actividades celulares fundamentales, como la replicación del ADN y la traducción del ADN en proteínas, y son cruciales para la supervivencia de todas las formas de vida conocidas, desde los microbios más pequeños hasta las ballenas azules.

El artículo se refiere a un artículo publicado en Nature en 2010.

http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20463738

Este artículo utiliza un conjunto de 23 proteínas para probar la idea de que ciertos genes surgieron solo una vez.

El conjunto de datos consta de un subconjunto de los datos de alineación de proteínas de la ref. 27, que contiene 23 proteínas universalmente conservadas para 12 taxones de los tres dominios de la vida, incluidas nueve proteínas que se cree que se transfirieron horizontalmente al principio de la evolución27. Las proteínas conservadas en este conjunto de datos se identificaron basándose en una similitud de secuencia significativa utilizando búsquedas BLAST y, en consecuencia, se ha postulado que son ortólogos.

No hay ninguna sugerencia de que solo haya 23 de esas proteínas, es solo que el autor eligió este subconjunto para probar sus ideas.

Y aquí están:

alanil-tRNA sintetasa, aspartil-tRNA sintetasa, glutamil-tRNA sintetasa, histidil-tRNA sintetasa, isoleucil-tRNA sintetasa, leucil-tRNA sintetasa, metionil-tRNA sintetasa, fenil-tRNA sintetasa, fenil-tRNA-tRNA sintetasa sintetasa, factor de iniciación 2, factor de alargamiento G, factor de alargamiento Tu, proteína ribosómica L2, proteína ribosómica S5, proteína ribosómica S8, proteína ribosómica S11, aminopeptidasa P, cadena β de ARN polimerasa dirigida por ADN, topoisomerasa I de ADN, subunidad γ de ADN polimerasa III , proteína de partículas de reconocimiento de señales y rRNA dimetilasa


¿Deben las moléculas de la vida ser siempre zurdas o diestras?

Uno de los aspectos más extraños de la vida en la Tierra & # 8212 y posiblemente de la vida en otras partes del cosmos & # 8212 es una característica que desconcierta a químicos, biólogos y físicos teóricos por igual. Cada uno de los componentes moleculares de la vida (aminoácidos y azúcares) tiene un gemelo, no idéntico, sino una imagen especular. Al igual que su mano derecha refleja su mano izquierda, pero nunca cabe cómodamente en un guante para zurdos, los aminoácidos y los azúcares vienen en versiones tanto para la derecha como para la izquierda. Este fenómeno de selección de formas biológicas se llama & # 8220quiralidad & # 8221 & # 8212 del griego que significa mano.

En la Tierra, los aminoácidos característicos de la vida son todos & # 8220 zurdos & # 8221 en forma, y ​​no se pueden intercambiar por su & # 160doppelg & # 228 diestro. Mientras tanto, todos los azúcares característicos de la vida en la Tierra son & # 8220 diestros & # 8221. Las manos opuestas tanto para los aminoácidos como para los azúcares existen en el universo, pero no son utilizadas por ninguna forma de vida biológica conocida. (Algunas bacterias pueden convertir los aminoácidos de la mano derecha en la versión de la mano izquierda, pero no pueden usar los de la mano derecha como están). En otras palabras, tanto los azúcares como los aminoácidos en la Tierra son homoquirales: una mano .

Hace más de 4 mil millones de años, cuando nuestro planeta natal estaba en su juventud fogosa y temperamental, estaban presentes tanto los componentes básicos biológicos como sus reflejos en el espejo. De hecho, ambos todavía coexisten en la Tierra hoy en día, pero no en la vida como la conocemos. Ciertamente, si cocina un lote de aminoácidos, azúcares o sus moléculas precursoras en un laboratorio, siempre obtendrá una mezcla 50-50 de izquierda y derecha. Pero de alguna manera, a medida que surgió la vida en los incontables milenios que siguieron a la formación de la Tierra, solo se seleccionaron los aminoácidos zurdos y los azúcares diestros. & # 160 & # 160

Incluso se han encontrado moléculas quirales en el espacio interestelar. En un descubrimiento histórico anunciado por el Observatorio Nacional de Radioastronomía en junio, los científicos identificaron moléculas en el centro de la galaxia que podrían usarse para construir azúcares diestros y zurdos. Si bien todavía no tienen idea de si hay más de una mano que de la otra, el hallazgo prepara el escenario para nuevos experimentos que podrían arrojar más luz sobre los orígenes de la mano.

Las grandes preguntas aún permanecen: ¿cómo y por qué la vida eligió solo uno de los dos reflejos de espejo para construir cada criatura en su colección de animales? ¿La vida requiere homoquiralidad para comenzar, o podrían existir formas de vida que usen tanto los bloques de construcción terrenales como sus alter egos? ¿Las semillas de la homoquiralidad se originaron en las profundidades del espacio interestelar o evolucionaron aquí en la Tierra?

Imagen conceptual de OSIRIS-REx. (NASA / Goddard / Universidad de Arizona)

Jason Dworkin, quien dirige el & # 160 Laboratorio de Astroquímica & # 160 en & # 160NASA & # 8217s Goddard Space Flight Center & # 160 en Greenbelt, Maryland, dice que un desafío para los científicos que intentan responder estas preguntas es que & # 8220 la Tierra primitiva se ha ido, y tenemos una cadena de muy, muy escasa evidencia de cómo era. & # 8221 Cuatro mil millones de años de erupciones volcánicas, terremotos, bombardeos de meteoritos y, por supuesto, la profunda influencia geológica de la vida misma han transformado el planeta de tal manera que es casi imposible saber cómo se veía la Tierra cuando comenzó la vida. Es por eso que el grupo de investigación de Dworkin y muchos de sus colegas de la NASA se centran en los meteoritos y los restos de desechos espaciales que encuentran su camino hacia tierra firme.

& # 8220Estas son cápsulas del tiempo de hace 4.500 millones de años & # 8221, dice Dworkin. & # 8220Así que lo que recolectamos en meteoritos ahora es muy similar a lo que estaba lloviendo sobre la Tierra entonces. & # 8221

Dworkin es también el científico principal del gobierno en la misión & # 160OSIRIS-REx & # 160al asteroide cercano a la Tierra & # 160Bennu. La misión, que se lanza en septiembre, pasará alrededor de un año midiendo el asteroide para comprender mejor cómo se mueve a través de nuestro sistema solar. Cuando se acabe el tiempo de la nave espacial con Bennu, recogerá el premio final: una muestra de la superficie del asteroide, que la traerá de regreso a la Tierra en el año 2023 para que los científicos puedan estudiar su composición química. & # 8220Todo lo que hacemos es compatible con la obtención de esa única muestra, & # 8221 dice Dworkin.

Los científicos eligieron Bennu en parte debido a su parecido con un tipo especial de meteorito que proporciona una pista intrigante (aunque de ninguna manera concluyente) sobre los orígenes de la homoquiralidad. Muchos meteoritos contienen moléculas basadas en carbono que incluyen aminoácidos y azúcares, que son los ingredientes adecuados para la vida. El grupo de Dworkin & # 8217s analizó la composición de estos compuestos & # 8220orgánicos & # 8221 en docenas de meteoritos y llegó a una conclusión sorprendente. A menudo, las versiones para diestros y zurdos de, por ejemplo, un aminoácido, se encontraron en cantidades iguales, exactamente de lo que cabría esperar. Pero en muchos casos, se encontró una o más moléculas orgánicas con un exceso de una mano, a veces un exceso muy grande. En cada uno de esos casos, y en cada meteorito estudiado hasta ahora por otros investigadores en el campo, la molécula en exceso fue el aminoácido zurdo que se encuentra exclusivamente en la vida en la Tierra.

Dworkin dice que la muestra de Bennu puede proporcionar pruebas aún más contundentes de este fenómeno. & # 8220 A diferencia de los meteoritos, que, uno, caen al suelo y luego se contaminan, y, dos, están separados de su cuerpo padre, & # 8221 con Bennu, los científicos sabrán exactamente de dónde proviene la muestra del asteroide. Están tomando & # 8220 medidas extraordinarias & # 8221 que confirman que nada de la biología de la Tierra puede contaminar la muestra. & # 8220Así que cuando obtengamos estos (con suerte) excesos de aminoácidos en la muestra de Bennu en 2023, podemos estar seguros de que & # 8217 no es por contaminación & # 8221 Dworkin dice.

La evidencia hasta ahora de los meteoritos implica que tal vez exista un medio de producir homoquiralidad sin vida. & # 160 Sin embargo, dice Dworkin, & # 8220 no sabemos & # 8217 si la química que conduce a la homoquiralidad y la vida provino de meteoritos, de procesos en la tierra, o tal vez de ambos. & # 8221 También existe la cuestión de cómo y por qué ese exceso se desarrolló en el meteorito o su asteroide padre o en la Tierra primitiva en primer lugar.

Abundan las hipótesis. Por ejemplo, la luz polarizada que se encuentra en nuestro lado de la galaxia puede destruir la versión derecha de muchos aminoácidos en una cantidad pequeña pero notable. El ligero exceso del aminoácido zurdo tendría que amplificarse drásticamente para llegar a los niveles que se encuentran en los organismos vivos de la Tierra.

Es este proceso de amplificación lo que intriga a & # 160Donna Blackmond & # 160 del & # 160Scripps Research Institute & # 160 en La Jolla, California. Blackmond ha estado estudiando los orígenes químicos potenciales de la homoquiralidad durante casi toda su carrera. & # 8220 Creo que & # 8217 va a ser una combinación de procesos químicos y físicos & # 8221, dice. El grupo de Blackmond & # 8217 está tratando de descubrir cómo las reacciones químicas que podrían haber tenido lugar en la Tierra primitiva pueden haber sido influidas para producir sólo los componentes básicos de la vida. En 2006, su equipo demostró que solo podían amplificar la forma zurda de un aminoácido a partir de un pequeño exceso. En 2011, demostraron que el aminoácido amplificado podría usarse para producir un gran exceso de un precursor del ARN, que se produce a la derecha por un azúcar que se le adhiere. (Muchos científicos piensan que el ARN es la molécula biológica original). Blackmond y muchos otros químicos han avanzado mucho en este tipo de química, pero aún están muy lejos de poder modelar todas las químicas y condiciones que podrían existir. en un asteroide o un planeta juvenil.

Blackmond también señala que no está nada claro que la vida necesite una homoquiralidad total para comenzar. & # 8220Un extremo real sería decir que nada podría suceder hasta que tengamos un grupo de bloques de construcción completamente homoquirales, y creo que & # 8217 probablemente sea demasiado extremo & # 8221, dice. & # 8220 & # 8220Podríamos comenzar a hacer polímeros de tipo de información & # 8221 & # 8212 como ADN y ARN & # 8212 & # 8220 posiblemente antes de que tuviéramos homoquiralidad. & # 8221 Por ahora, todo lo que los científicos pueden hacer es seguir haciendo preguntas sobre moléculas aquí en la Tierra y en los cuerpos celestes que nos rodean. Con la esperanza de desbloquear una pieza más de este rompecabezas, los investigadores ahora están desarrollando nuevas tecnologías para determinar si hay excesos de una mano en el espacio interestelar. & # 160

Mientras tanto, la vida en la Tierra continuará, misteriosa y asimétrica como siempre.


Código genético: degeneración y universalidad | Proteína

La información almacenada en el ADN está en forma de código. El ADN contiene 4 bases, A, T, G y C, mientras que las proteínas están formadas por 20 aminoácidos diferentes. Por lo tanto, el código genético debe contener más de una base para especificar los 20 tipos diferentes de aminoácidos.

Mediante el trabajo de varios científicos, se determinó el código y la relación de los aminoácidos con diferentes códigos. Se ha establecido que el código consta de 3 letras (3 bases), es decir, el código es
un código & # 8220triplet & # 8221. El número de códigos de triplete constituidos por las 4 bases es 4 3 = 64.

La secuencia de bases en el ADN que especifica un aminoácido se denomina & # 8220code & # 8221, mientras que su secuencia de bases completamente en el ARNm se llama & # 8220codon & # 8221. En el ARNt, la secuencia de bases que especifican un aminoácido se llama & # 8220anticodon & # 8221. Por lo tanto, si se lee en la dirección 5 & # 8242- »3 & # 8217, el código para la metionina es 5 & # 8242 CAT3 & # 8242-, el codón es 5 & # 8242 AUG3 & # 8242 y el anticodón es 5 & # 8242 CAU3 & # 8242.

Dado que el ARNm está directamente involucrado en la síntesis de proteínas, & # 8220codones & # 8221 son de uso común en lugar de & # 8220code & # 8221 (DNA) para especificar los aminoácidos. Todos los 64 codones con sus significados constituyen el & # 8220coding dictionary & # 8221 (Tabla 4.3). De ellos, 61 codones especifican aminoácidos, por lo que se denominan & # 8220sense & # 8221 & # 8220codons & # 8221 o & # 8220sense words & # 8221.

Los 3 condones restantes, UAA, UAG y UGA no especifican ningún aminoácido y se denominan & # 8220 codones sin sentido & # 8221 o & # 8220 palabras sin sentido & # 8221 (en términos de aminoácidos). Pero son codones muy importantes y necesarios porque se utilizan para detener o terminar la cadena polipeptídica en crecimiento.

Por lo tanto, estos codones se denominan & # 8220 codones de parada & # 8221 o & # 8220 codones de terminación de cadena. & # 8221 Los aminoácidos metionina y triptófano se especifican mediante codones simples AUG y UGG, respectivamente.

El codón AUG es un codón ambiguo porque especifica N-formilmetionina y metionina, ambos aminoácidos. Otros son codones & # 8220 degenerados & # 8221 o sinónimos & # 8221, es decir, el mismo aminoácido está especificado por más de un codón, (Tabla 4.3).

Degeneración del código genético:

Hay dos métodos mediante los cuales el mismo aminoácido se especifica mediante dos o más codones:

1. Los ARNt que aceptan el mismo aminoácido son diferentes para diferentes codones sinónimos. Dichos ARNt se denominan & # 8220isoacceptortRNAs & # 8221 y se diferencian en los anticodones. Por ejemplo, uno de los ARNt que transportan leucina es el ARNt1 leu con anticodón 3 & # 8242 GAC5 & # 8242, mientras que el otro es tRNA2 leu con anticodón 3 & # 8242 GAG5 & # 8242.

2. Un solo tipo de ARNt se empareja con dos o más codones sinónimos. Por ejemplo, tRNA. aceptar el aminoácido alanina en la levadura (tRNA aIa) lleva el anticodón 3 & # 8242 CGI5 & # 8242 que puede emparejarse con los codones 5 & # 8242 GCU3 & # 8242, 5 & # 8242 GCC3 y 5 & # 8242 GCA3 & # 8242 en el ARNm Crick en 1966 propuesto la & # 8220 hipótesis de oscilación & # 8221 para explicar el emparejamiento de un anticodón de tipo único con codones sinónimos.

Según la hipótesis de Wobble, la posición base en el extremo 5 & # 8242 del anticodón es la & # 8220 posición de oscilación & # 8221. Dos bases del anticodón del extremo 3 & # 8242 son complementarias a las dos bases del codón (en el ARNm). La base en la posición de oscilación puede emparejarse con diferentes bases. Por ejemplo, un solo tipo de tRNA gly con el anticodón 3 & # 8242 CCI5 & # 8242 puede emparejarse con los codones 5 & # 8217GGU3 & # 8242, 5 & # 8217GGC3 & # 8242 y 5 & # 8217GGA3 & # 8242 especificando el aminoácido glicina.

Por tanto, la inosina (I) en la posición de oscilación puede emparejarse con U, C y A en el codón. De manera similar, U puede emparejarse con A y G, mientras que G en la posición de oscilación puede emparejarse con C y / U.

Universalidad del Código Genético:

El significado de la universalidad del código genético es que todos los organismos utilizan el mismo código genético. Por ejemplo, el gen lac + que produce la enzima P-galactosidasa en E. coli funciona para producir la misma enzima en células de cultivo de tejido de fibroblastos humanos deficientes en esta enzima.

Cuando las moléculas de ARNm de hemoglobina se inyectan en los huevos de Xenopus, se produce la síntesis de proteínas y se producen las cadenas polipeptídicas α y β. Sin embargo, se ha observado una variación en el código genético en las mitocondrias, donde algunos de los condones se traducen de manera diferente.

UGA (codón de terminación en código universal) especifica triptófano, mientras que AUA (para isoleucina en código universal) especifica metionina en mitocondrias. Hasta cierto punto, las mitocondrias de diferentes organismos también difieren en el código genético. Por ejemplo, CUA es un codón de treonina en mitocondrias de levadura, mientras que especifica leucina en mitocondrias de Drosophila y mamíferos.


Estabilidad proteica

  • Las proteínas son moléculas muy sensibles. El término & # 8216native state & # 8217 se utiliza para describir la proteína en su conformación natural más estable, in situ. Este estado nativo puede verse alterado por una serie de factores de estrés externos, que incluyen la temperatura, el pH, la eliminación de agua, la presencia de superficies hidrófobas, la presencia de iones metálicos y un alto cizallamiento.
  • La pérdida de una estructura secundaria, terciaria o cuaternaria debido a la exposición al estrés se denomina desnaturalización. La desnaturalización da como resultado el despliegue de la proteína en una forma aleatoria o mal doblada.
  • Una proteína desnaturalizada puede tener un perfil de actividad bastante diferente al de la proteína en su forma nativa y, por lo general, pierde su función biológica. Además de desnaturalizarse, las proteínas también pueden formar agregados bajo ciertas condiciones de estrés. Los agregados se producen a menudo durante el proceso de fabricación y normalmente son indeseables, en gran parte debido a la posibilidad de que provoquen respuestas inmunitarias adversas cuando se administran.

Los once aminoácidos no esenciales se producen principalmente en el cuerpo. En humanos, estos son alanina, asparagina, ácido aspártico, cisteína, ácido glutámico, glutamina, glicina, ornitina, prolina, serina y tirosina. Algunos de ellos dependen de la disponibilidad de aminoácidos esenciales en la dieta que actúan como precursores de formas no esenciales.

Los aminoácidos condicionalmente esenciales se agrupan para definir una posible carencia en el entorno celular, ya sea debido a una dieta poco saludable o un estado físico en el que se necesitan mayores cantidades de estos aminoácidos generalmente no esenciales, como durante la infancia, el embarazo y la enfermedad. Este grupo incluye arginina, cisteína, glutamina, tirosina, glicina, ornitina, prolina y serina. La arginina es esencial para los jóvenes, pero ya no es necesaria una vez finalizado el período de desarrollo. Por tanto, se considera "condicionalmente" esencial.

Selenocisteína y pirrolisina

Todos los aminoácidos tienen un átomo de carbono alfa central al que está unido un grupo carboxilo (COOH), un átomo de hidrógeno (H), un grupo amina (NH2), y una cadena lateral radical funcional y variable que define qué aminoácido es. La forma más básica de aminoácido es la glicina (C2H5NO2), que tiene una cadena lateral que consta de un solo átomo de hidrógeno, como se muestra a continuación.

Alternativamente, triptófano (C11H12norte2O2) es el aminoácido más grande. Esta molécula compleja se puede ver a continuación.


¿Por qué toda la vida usa los mismos 20 aminoácidos?

La forma en que se formaron los fragmentos de proteínas en la Tierra prebiótica ha arrojado luz sobre por qué todos los organismos vivos usan el mismo conjunto de 20 aminoácidos. Investigadores en los EE. UU. Descubrieron que los aminoácidos proteinogénicos, los que se usan para producir proteínas naturales, se unen más fácilmente en pequeñas cadenas de péptidos conocidos como oligómeros que los que tienen una estructura similar pero que la vida no utiliza. Estas propiedades químicas pueden haber hecho que sea más probable que se incorporen a las proteínas durante la evolución de las formas de vida más tempranas.

`` Antes de la vida en la Tierra prebiótica, habría habido un conjunto mayor de aminoácidos disponibles que los 20 que finalmente fueron seleccionados por la biología '', dice Luke Leman del Instituto de Investigación Scripps en La Jolla, quien dirigió el trabajo junto con Loren Williams en el Instituto de Tecnología de Georgia. "Sabemos esto debido a experimentos que simulan la Tierra primitiva y porque se han encontrado aminoácidos no proteinogénicos en meteoritos, a veces en una abundancia mucho mayor que los aminoácidos utilizados en las proteínas".

Los científicos del origen de la vida se han sentido atraídos durante mucho tiempo por cuestiones intrigantes que rodean la evolución de las proteínas. "¿Por qué la biología usa 20 aminoácidos, por qué no 12 o 40? ¿Y por qué la naturaleza eligió estos 20 aminoácidos en particular? ”, Dice Leman. "Descubrimos que existen factores puramente químicos, basados ​​en una mayor reactividad de polimerización y menos reacciones secundarias, que podrían haber contribuido a este proceso de selección".

Explica que el grupo está particularmente interesado en los tres aminoácidos proteinogénicos que tienen cadenas laterales cargadas positivamente (lisina, arginina e histidina) porque están involucrados en un programa de investigación más amplio que estudia la evolución conjunta entre las proteínas tempranas y los ácidos nucleicos tempranos. "Basándonos en trabajos anteriores, sabíamos que los péptidos y depsipéptidos podrían generarse simplemente secando mezclas de aminoácidos e hidroxiácidos, los cuales se producen en reacciones de simulación prebiótica y se encuentran en meteoritos", dice Leman. "Decidimos probar un conjunto de varios aminoácidos cargados positivamente en [estas] reacciones de polimerización prebiótica".

Los investigadores eligieron los tres aminoácidos proteinogénicos cargados positivamente, así como tres aminoácidos cargados positivamente estructuralmente similares que se cree que han sido abundantes en la Tierra prebiótica pero que no se encuentran en las proteínas. Calentaron cada aminoácido junto con un hidroxiácido (ácido glicólico o láctico) a 85 ° C durante una semana, antes de analizar el residuo para ver qué se había producido.

"Pensamos que, en general, todos estos aminoácidos reaccionarían de manera similar porque son estructuralmente similares", dice Leman. Pero aunque casi todos los experimentos produjeron oligómeros, los tres aminoácidos proteinogénicos reaccionaron de manera más eficiente y produjeron menos productos secundarios en comparación con sus homólogos no proteinogénicos. “Eso fue una verdadera sorpresa. Pensamos "¿Es esto real?", Dice Leman.

El equipo estableció reacciones adicionales para verificar el resultado, cada una de las cuales contenía dos tipos de aminoácidos, uno proteinogénico y otro que no lo era, que podrían competir en la reacción. Descubrieron que, de acuerdo con sus resultados iniciales, los aminoácidos proteinogénicos competían con los aminoácidos no proteinogénicos.

"Esto ... subraya que todavía hay factores químicos y físicos ocultos que jugaron un papel importante en la transición de una sopa prebiótica a la vida", dice Leman, y agrega que ahora el grupo está investigando las interacciones entre el ARN y los oligómeros cargados positivamente que se produjeron. en estas reacciones.

"Este es un trabajo interesante que muestra algunos de los matices de la química de la polimerización y cómo pueden haber afectado la evolución de las proteínas", comenta Jim Cleaves, quien investiga la geoquímica del origen de la vida en el Instituto de Tecnología de Tokio en Japón. Sin embargo, agrega que hay más en la historia de la evolución de las proteínas, ya que trabajos anteriores han sugerido que los aminoácidos lisina e histidina fueron adiciones posteriores al conjunto utilizado por las células primitivas para producir proteínas. "Dicho esto, hay muchísimas cosas que no sabemos sobre la evolución biológica temprana, y este excelente trabajo ayuda a llenar algunos vacíos en esta área de investigación altamente especulativa", dice.

Referencias

M Frenkel-Pinter et al, Proc. Natl. Acad. Sci. Estados Unidos, 2019, DOI: 10.1073 / pnas.k1904849116


Criterio para la clasificación de proteínas:

Ø Las proteínas se clasifican según lo siguiente TRES criterio:
(I). Clasificación basada en la ESTRUCTURA de la proteína
(II). Clasificación basada en la COMPOSICIÓN de proteínas
(III). Clasificación basada en FUNCIONES de proteínas

(I). Clasificación de proteínas según la estructura de las proteínas

Ø Según la estructura, las proteínas se clasifican en 3 grupos.
(A). Proteínas fibrosas
(B). Proteinas globulares

(C). Proteínas intermedias

(A). Proteínas fibrosas

Ø Son de forma lineal (fibrosa larga).

Ø La estructura secundaria es la estructura funcional más importante de las proteínas fibrosas.

Ø Por lo general, estas proteínas no tienen estructuras terciarias.

Ø Las proteínas físicamente fibrosas son muy duras y fuertes.

Ø Son insolubles en agua.

Ø Cadenas polipeptídicas largas y paralelas entrecruzadas a intervalos regulares.

Ø Las proteínas fibrosas forman fibras o vainas largas.

Ø Funciones de las proteínas fibrosas: realizan las funciones estructurales en las células.

Ø Ejemplos de proteínas fibrosas: Colágeno, Miosina, Seda y Queratina.

(B). Proteinas globulares

Ø Las proteínas globulares tienen forma esférica o globular.

Ø La cadena polipeptídica está fuertemente doblada en formas esféricas.

Ø La estructura terciaria es la estructura funcional más importante de las proteínas globulares.

Ø Físicamente son blandas que las proteínas fibrosas.

Ø Son fácilmente solubles en agua.

Ø La mayoría de las proteínas de las células pertenecen a la categoría de proteínas globulares.

Ø Funciones: Forma enzimas, anticuerpos y algunas hormonas.

Ø Ejemplo: insulina, hemoglobina, ADN polimerasa y ARN polimerasa

(C). Proteínas intermedias

Ø Su estructura es intermedia a estructuras lineales y globulares.

Ø Son proteínas cortas y de forma más o menos lineal

Ø A diferencia de las proteínas fibrosas, son solubles en agua.

Ø Función: proteínas de coagulación sanguínea.

(II). Clasificación de proteínas según su composición:

Ø Dos amplias categorías de proteínas según su composición, son:

(A). Proteínas simples

(B). Proteínas conjugadas

(A). Proteínas simples

Ø Proteínas simples compuestas ÚNICAMENTE por aminoácidos.

Ø Las proteínas pueden ser fibrosas o globulares.

Ø Poseen una organización estructural relativamente simple.

Ø Ejemplo: colágeno, miosina, insulina, queratina

(B). Proteínas conjugadas

Ø Las proteínas conjugadas son proteínas complejas.

Ø Contienen uno o más componentes no aminoácidos.

Ø Aquí, la parte proteica está unida de forma ajustada o suelta a una o más partes no proteicas.

Ø Las partes no proteicas de estas proteínas se denominan grupos protésicos.

Ø El grupo protésico puede ser iones metálicos, carbohidratos, lípidos, ácidos fosfóricos, ácidos nucleicos y FAD.

Ø El grupo protésico es fundamental para las funciones biológicas de estas proteínas.

Ø Las proteínas conjugadas suelen tener forma globular y solubles en agua.

Ø La mayoría de las enzimas son proteínas conjugadas.

Ø Según la naturaleza de los grupos protésicos, las proteínas conjugadas se clasifican además de la siguiente manera:

$ Fosfoproteína: El grupo protésico es el ácido fosfórico, ejemplo: caseína de leche, vitelina de yema de huevo.

$ Glicoproteínas: El grupo protésico son los carbohidratos. Ejemplo: la mayoría de las proteínas de membrana, mucina (componente de la saliva).

$ Nucleoproteína: El grupo protésico es el ácido nucleico, Ejemplo: proteínas en los cromosomas, proteínas estructurales del ribosoma.

$ Cromoproteínas: El grupo protésico es pigmento o cromo, ejemplo: hemoglobina, fitocromo y citocromo.

$ Lipoproteínas: El grupo protésico son los lípidos, por ejemplo: proteínas de membrana

$ Flavoproteínas: El grupo protésico es FAD (Flavin Adenine Dinucleotide), Ejemplo: Proteínas del sistema de transporte de electrones (ETS).

$ Metaloproteínas: El grupo protésico son los iones metálicos, por ejemplo: nitrato reductasa.


¿Qué proteínas son universales para todas las formas de vida? - biología

Las proteínas son una de las moléculas orgánicas más abundantes en los sistemas vivos y tienen la gama de funciones más diversa de todas las macromoléculas. Las proteínas pueden ser estructurales, reguladoras, contráctiles o protectoras, pueden servir en transporte, almacenamiento o membranas o pueden ser toxinas o enzimas. Cada célula de un sistema vivo puede contener miles de proteínas diferentes, cada una con una función única. Sus estructuras, al igual que sus funciones, varían mucho. Sin embargo, todos son polímeros de aminoácidos, dispuestos en una secuencia lineal.

Las proteínas tienen diferentes formas y pesos moleculares, algunas proteínas tienen forma globular, mientras que otras son de naturaleza fibrosa. Por ejemplo, la hemoglobina es una proteína globular, pero el colágeno, que se encuentra en nuestra piel, es una proteína fibrosa. La forma de la proteína es fundamental para su función. Los cambios en la temperatura, el pH y la exposición a sustancias químicas pueden provocar cambios permanentes en la forma de la proteína, lo que lleva a una pérdida de función o desnaturalización (que se analizará con más detalle más adelante). Todas las proteínas están formadas por diferentes disposiciones de los mismos 20 tipos de aminoácidos.

Los aminoácidos son los monómeros que forman las proteínas. Cada aminoácido tiene la misma estructura fundamental, que consiste en un átomo de carbono central unido a un grupo amino (–NH2), un grupo carboxilo (–COOH) y un átomo de hidrógeno. Cada aminoácido también tiene otro átomo variable o grupo de átomos unidos al átomo de carbono central conocido como grupo R. El grupo R es la única diferencia de estructura entre los 20 aminoácidos; de lo contrario, los aminoácidos son idénticos.

Figura 1. Los aminoácidos están formados por un carbono central unido a un grupo amino (–NH2), un grupo carboxilo (–COOH) y un átomo de hidrógeno. El cuarto enlace del carbono central varía entre los diferentes aminoácidos, como se ve en estos ejemplos de alanina, valina, lisina y ácido aspártico.

La naturaleza química del grupo R determina la naturaleza química del aminoácido dentro de su proteína (es decir, si es ácido, básico, polar o apolar).

La secuencia y el número de aminoácidos determinan en última instancia la forma, el tamaño y la función de una proteína. Cada aminoácido está unido a otro aminoácido mediante un enlace covalente, conocido como enlace peptídico, que se forma mediante una reacción de deshidratación. El grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de un segundo aminoácido se combinan, liberando una molécula de agua. El enlace resultante es el enlace peptídico.

Los productos formados por tal enlace se denominan polipéptidos. Si bien los términos polipéptido y proteína a veces se usan indistintamente, un polipéptido es técnicamente un polímero de aminoácidos, mientras que el término proteína se usa para un polipéptido o polipéptidos que se han combinado, tienen una forma distinta y tienen una función única.

El significado evolutivo del citocromo c

El citocromo c es un componente importante de la cadena de transporte de electrones, una parte de la respiración celular, y normalmente se encuentra en el orgánulo celular, la mitocondria. Esta proteína tiene un grupo protésico hemo, y el ion central del hemo se reduce y oxida alternativamente durante la transferencia de electrones. Debido a que el papel de esta proteína esencial en la producción de energía celular es crucial, ha cambiado muy poco durante millones de años. La secuenciación de proteínas ha demostrado que existe una cantidad considerable de homología o similitud en la secuencia de aminoácidos del citocromo c entre diferentes especies; en otras palabras, el parentesco evolutivo se puede evaluar midiendo las similitudes o diferencias entre varias especies & # 8217 ADN o secuencias de proteínas.

Los científicos han determinado que el citocromo c humano contiene 104 aminoácidos. Para cada molécula de citocromo c de diferentes organismos que se ha secuenciado hasta la fecha, 37 de estos aminoácidos aparecen en la misma posición en todas las muestras de citocromo c. Esto indica que puede haber un ancestro común. Al comparar las secuencias de proteínas humanas y de chimpancé, no se encontraron diferencias de secuencia. Cuando se compararon las secuencias de humanos y monos rhesus, la única diferencia encontrada fue en un aminoácido. En otra comparación, la secuenciación de humano a levadura muestra una diferencia en la posición 44.


Descripción general de la lisis celular y la extracción de proteínas

Todas las células tienen una membrana plasmática, una bicapa de proteína-lípido que forma una barrera que separa el contenido celular del entorno extracelular. Los lípidos que comprenden la membrana plasmática son anfipáticos y tienen restos hidrófilos e hidrófobos que se asocian espontáneamente para formar una lámina bimolecular cerrada. Las proteínas de membrana están incrustadas en la bicapa lipídica, mantenidas en su lugar por uno o más dominios que abarcan el núcleo hidrófobo. In addition, peripheral proteins bind the inner or outer surface of the bilayer through interactions with integral membrane proteins or with polar lipid head groups. The nature of the lipid and protein content varies with cell type and species of organism.

Cell membrane structure. Illustration of a lipid bilayer comprising outer plasma membrane of a cell.

In animal cells, the plasma membrane is the only barrier separating cell contents from the environment, but in plants and bacteria the plasma membrane is also surrounded by a rigid cell wall. Bacterial cell walls are composed of peptidoglycan. Yeast cell walls are composed of two layers of ß-glucan, the inner layer being insoluble to alkaline conditions. Both of these are surrounded by an outer glycoprotein layer rich in the carbohydrate mannan. Plant cell walls consist of multiple layers of cellulose. These types of extracellular barriers confer shape and rigidity to the cells. Plant cell walls are particularly strong, making them very difficult to disrupt mechanically or chemically. Until recently, efficient lysis of yeast cells required mechanical disruption using glass beads, whereas bacterial cell walls are the easiest to break compared to these other cell types. The lack of an extracellular wall in animal cells makes them relatively easy to lyse.

There is no universal protocol for protein sample preparation. Sample preparation protocols must take into account several factors, such as the source of the specimen or sample type, chemical and structural heterogeneity of proteins, the cellular or subcellular location of the protein of interest, the required protein yield (which is dependent on the downstream applications), and the proposed downstream applications. For instance, bodily fluids such as urine or plasma are already more or less homogeneous protein solutions with low enzymatic activity, and only minor manipulation is required to obtain proteins from these samples. Tissue samples, however, require extensive manipulation to break up tissue architecture, control enzymatic activity, and solubilize proteins.

The quality or physical form of the isolated protein is also an important consideration when extracting proteins for certain downstream applications. For instance, applications such as functional enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA) or crystallography require not only intact proteins but also proteins that are functionally active or retain their 3D structure.

Examples of protein sources for sample collection. Proteins can come from many sources, including the following: native sources such as mammalian cell cultures, tissues or bodily fluids overexpression in a model system such as bacteria, yeast, insect or mammalian cells monoclonal antibodies from hybridoma cells or plant cells used in agricultural biotechnology.


Proteína

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Proteína, highly complex substance that is present in all living organisms. Proteins are of great nutritional value and are directly involved in the chemical processes essential for life. The importance of proteins was recognized by chemists in the early 19th century, including Swedish chemist Jöns Jacob Berzelius, who in 1838 coined the term proteína, a word derived from the Greek prōteios, meaning “holding first place.” Proteins are species-specific that is, the proteins of one species differ from those of another species. They are also organ-specific for instance, within a single organism, muscle proteins differ from those of the brain and liver.

What is a protein?

A protein is a naturally occurring, extremely complex substance that consists of amino acid residues joined by peptide bonds. Proteins are present in all living organisms and include many essential biological compounds such as enzymes, hormones, and antibodies.

Where does protein synthesis take place?

Protein synthesis occurs in the ribosomes of cells. In eukaryotic cells, ribosomes are found as free-floating particles within cells and are also embedded in the rough endoplasmic reticulum, a cell organelle.

Where is protein stored?

Proteins are not stored for later use in animals. When an animal consumes excess proteins, they are converted into fats (glucose or triglycerides) and used to supply energy or build energy reserves. If an animal is not consuming sufficient protein, the body begins to break down protein-rich tissues, such as muscles, leading to muscle wasting and eventually death if the deficiency is severe.

What do proteins do?

Proteins are essential for life and are essential for a wide range of cellular activities. Protein enzymes catalyze the vast majority of chemical reactions that occur in the cell. Proteins provide many of the structural elements of a cell, and they help to bind cells together into tissues. Proteins, in the form of antibodies, protect animals from disease, and many hormones are proteins. Proteins control the activity of genes and regulate gene expression.

A protein molecule is very large compared with molecules of sugar or salt and consists of many amino acids joined together to form long chains, much as beads are arranged on a string. There are about 20 different amino acids that occur naturally in proteins. Proteins of similar function have similar amino acid composition and sequence. Although it is not yet possible to explain all of the functions of a protein from its amino acid sequence, established correlations between structure and function can be attributed to the properties of the amino acids that compose proteins.

Plants can synthesize all of the amino acids animals cannot, even though all of them are essential for life. Plants can grow in a medium containing inorganic nutrients that provide nitrogen, potassium, and other substances essential for growth. They utilize the carbon dioxide in the air during the process of photosynthesis to form organic compounds such as carbohydrates. Animals, however, must obtain organic nutrients from outside sources. Because the protein content of most plants is low, very large amounts of plant material are required by animals, such as ruminants (e.g., cows), that eat only plant material to meet their amino acid requirements. Nonruminant animals, including humans, obtain proteins principally from animals and their products—e.g., meat, milk, and eggs. The seeds of legumes are increasingly being used to prepare inexpensive protein-rich food (ver human nutrition).

The protein content of animal organs is usually much higher than that of the blood plasma. Muscles, for example, contain about 30 percent protein, the liver 20 to 30 percent, and red blood cells 30 percent. Higher percentages of protein are found in hair, bones, and other organs and tissues with a low water content. The quantity of free amino acids and peptides in animals is much smaller than the amount of protein protein molecules are produced in cells by the stepwise alignment of amino acids and are released into the body fluids only after synthesis is complete.

The high protein content of some organs does not mean that the importance of proteins is related to their amount in an organism or tissue on the contrary, some of the most important proteins, such as enzymes and hormones, occur in extremely small amounts. The importance of proteins is related principally to their function. All enzymes identified thus far are proteins. Enzymes, which are the catalysts of all metabolic reactions, enable an organism to build up the chemical substances necessary for life—proteins, nucleic acids, carbohydrates, and lipids—to convert them into other substances, and to degrade them. Life without enzymes is not possible. There are several protein hormones with important regulatory functions. In all vertebrates, the respiratory protein hemoglobin acts as oxygen carrier in the blood, transporting oxygen from the lung to body organs and tissues. A large group of structural proteins maintains and protects the structure of the animal body.