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¿Acoplamiento de energía entre dos reacciones espontáneas?

¿Acoplamiento de energía entre dos reacciones espontáneas?



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Este diagrama describe el acoplamiento de energía entre una reacción no espontánea (la formación de glutamina a partir del ácido glutámico y el amoníaco) y una reacción espontánea (la hidrólisis de ATP). Puedo ver que si agrega la reacción 1 ($ ce {Glu + NH3-> Glutamina} $) y la reacción 2 (hidrólisis de ATP), entonces el ∆G general será negativo y esta reacción será espontánea.

Mi pregunta es esta: ¿por qué no puede agregar el marcha atrás de la reacción 1, que por sí sola sería espontánea, a la reacción 2? ¿No sería eso un ∆G general que sea uniforme? más negativo (más espontáneo)? Esto sería incluso más favorable que lo que obtuvimos del acoplamiento de energía que se muestra en el diagrama. Sin embargo, parece que el acoplamiento de energía puede producir la reacción que se presenta en el diagrama. ¿Cómo sabe el universo agregar la reacción no espontánea a la reacción espontánea en lugar de la reacción espontánea a otra reacción espontánea? Me parece que esto último sería más probable.


Puntos a tener en cuenta

  1. Que el acoplamiento biológico de una reacción energéticamente favorable y desfavorable (evitaría usar el término espontáneo†) se realiza mediante una reacción compuesta en la que participan todos los componentes de las dos reacciones separadas. Los reactivos y productos son los mismos que en la suma de las reacciones separadas, por lo que es válido calcular el cambio total de energía libre a partir de las reacciones separadas, pero estamos hablando de una reacción diferente o reacciones graves que ocurren en la enzima. Por ejemplo, en la reacción de glutamato sintetasa que menciona, existen las dos reacciones que se muestran a continuación. El fosfato gamma-glutamil se puede considerar como un intermedio activado al que se ha transferido la energía libre de hidrólisis del ATP, en lugar de disiparse en calor, como ocurriría en la reacción aislada con fosfato inorgánico como producto.

  1. Tales reacciones acopladas no son diferentes de las reacciones termodinámicamente favorables no acopladas en una célula en que requieren una enzima para catalizarlas. Ellas hacen no Continuar espontáneamente† porque hay una barrera de energía de activación. Si considera esto como "forzar" una reacción, entonces la respuesta a la pregunta que plantea en su comentario a @VonBeche es "sí". Sin embargo, lo describiría como una enzima que ha evolucionado para "permitir" o "facilitar" una reacción. Lo hace proporcionando sitios de unión para los sustratos y (a menudo) una vía de reacción diferente que implica una energía de activación más baja.

Entonces, ¿por qué no hay reacción Gln + ATP ➞ Glu + NH3 + ADP + Pi?

Esto se puede considerar de dos formas.
(1) ¿Por qué no ha evolucionado una enzima para hacer este tipo de cosas?
O no hay presión selectiva sobre un organismo para que evolucione una enzima innecesaria, o (en este caso) si el organismo necesita una enzima para desaminar la glutamina, una evoluciona, pero esta enzima (glutaminasa) no necesita involucrar al ATP como reacción. ya es termodinámicamente favorable.

(2) ¿Por qué la enzima glutamato sintetasa no cataliza esta reacción?
Por su comentario, esto parece ser su preocupación. Hay tres sitios de unión en la enzima, uno para el glutamato, uno para el ATP y otro para el amoníaco; y supongo que está pensando por qué la glutamina no puede unirse al sitio del glutamato (después de todo, sale de allí) y reaccionar con ATP para formar γ-glutamil fosfato. La respuesta a esto es el química de las reacciones mostrado anteriormente. El mecanismo de la reacción de la glutamato sintetasa es complejo, pero en el nivel más simple, la primera etapa es el ataque nucleofílico del oxígeno ácido negativo (amarillo) del glutamato sobre el γ-fosfato de ATP: En la glutamina hay un grupo amino en lugar del oxígeno negativo, por lo que la reacción no ocurrirá.

Además, debe tener en cuenta que la enzima es un participante activo en la reacción, y los diversos sustratos y productos están orientados específicamente en relación con los residuos en el sitio activo de la enzima para permitir que prosiga la reacción. Para dar una idea de esto, reproduzco una parte del resumen de un artículo de Liaw y Eisenberg sobre el mecanismo de acción de la glutamina sintetasa. No espero que usted (ni nadie más) digiera esto; simplemente sirve para ilustrar que las enzimas son máquinas altamente sofisticadas en las que muchos componentes participan en la producción de un producto específico.


Tenga en cuenta que debe haber una enzima presente para "acoplar" dos reacciones. Puede imaginarlo como la energía de la hidrólisis de ATP que empuja a la enzima a un estado de alta energía, y desde ese estado de alta energía, la enzima puede empujar la reacción secundaria contra el equilibrio.

Podría hacer esto, e incluso podría haber ejemplos (tal vez para algunas reacciones que son apenas exotérmicas), es solo que las enzimas que acoplan dos reacciones espontáneas no evolucionaron tan a menudo ya que no hay mucha presión para hacer eso. Una reacción espontánea podría acelerarse con una sola enzima, sin necesidad de construir una gran enzima de acoplamiento para eso. Combinar esto con la hidrólisis de ATP solo conduciría a un consumo de energía inútil y a la extinción.


Energía libre de Gibbs y su fórmula | Sistema termodinámico | Gestión de energía

Después de leer este artículo, aprenderá sobre la energía libre de Gibbs y su fórmula, que es un trabajo de inicio de proceso que se puede obtener a partir de un sistema termodinámico isobárico isotérmico.

La energía libre de Gibbs son las medidas de & # 8220 útil & # 8221 o trabajo de iniciación del proceso obtenible a partir de un sistema termodinámico isobárico isotérmico. Es la cantidad máxima de trabajo de no expansión que se puede extraer de un sistema cerrado, este máximo solo se puede alcanzar en un proceso completamente reversible. Cuando un sistema cambia de un estado inicial bien definido a un estado final bien definido, la energía libre de Gibbs ∆G es igual al trabajo intercambiado por el sistema con su entorno. El cambio de energía libre (∆G) de una reacción determina su espontaneidad. Una reacción es espontánea si ∆G es negativo (si la energía libre de los productos es menor que la energía libre de los reactivos).

Donde ∆G = cambio de energía libre, ∆G 0 = cambio de energía libre estándar (con reactivos y tímidos y productos de 1 M, a pH 7), R = constante de gas, T = temperatura absoluta

En equilibrio, ∆G es igual a cero. Resolviendo para ∆G 0 & # 8216 se obtiene la relación de la izquierda.

K & # 8217eq, la relación [C] [D] / [A] [B] en equilibrio se denomina constante de equilibrio.

El cambio de energía libre estándar (∆G 0 & # 8216) de una reacción puede ser positivo y el cambio de energía libre real (∆G) negativo, dependiendo de las concentraciones celulares de reactivos y productos. Muchas reacciones para las que ∆G 0 & # 8216 es positivo son espontáneas porque otras reacciones provocan el agotamiento de los productos o el mantenimiento de altas concentraciones de sustrato.

Una constante de equilibrio mayor que uno (más productos que reactivos en equilibrio) indica una reacción espontánea (∆G ° & # 8217 negativo). Los cambios de energía libre de reacciones acopladas son aditivos.

Ejemplos de diferentes tipos de acoplamiento:

Algunas reacciones catalizadas por enzimas pueden expresarse en dos semirreacciones acopladas, una espontánea y la otra no espontánea. Se pueden agregar los cambios de energía libre de las semirreacciones para producir la energía libre de la reacción acoplada.

Por ejemplo, en la reacción catalizada por la enzima de glucólisis hexocinasa, las dos semirreacciones son:

Pi + glucosa & lt— & gt glucosa-6-P + H2O

ATP + glucosa & lt— & gtADP + glucosa-6-P

Dos reacciones catalizadas por enzimas separadas que ocurren en el mismo compartimento celular, una espontánea y la otra no espontánea, pueden estar acopladas por un intermedio común (reactivo o producto). Por ejemplo, reacciones que involucran pirofosfatos,

Reacción general A + ATP + H2O & lt— & gt B + AMP + 2PI ∆G 0 & # 8216 = (+ 15-33) = -18 kJ / mol

Pirofosfato (PPI) es a menudo el producto de una reacción que necesita una fuerza impulsora. Su hidrólisis espontánea, catalizada por la enzima pirofosfatasa, impulsa la reacción para la cual PPI es un producto.

El transporte activo de iones a través de la membrana se acopla a una reacción química, p. Ej., Hidrólisis o síntesis de ATP, mientras que los transportes de iones, por ejemplo, A + crean una diferencia potencial a través de la membrana.

El cambio de energía libre (diferencia de potencial electroquímico) asociado con el transporte de un ion A + a través de una membrana desde el lado 1 al lado 2 se representa como:

Donde R = constante de gas, T = temperatura, Z = carga en el ion, F = constante de Faraday y ∆Ψ = voltaje a través de la membrana.

Cada una de nuestras células tiene un potencial eléctrico asociado. Este potencial, o voltaje, ayuda a controlar la migración de iones a través de las membranas celulares. Un ejemplo importante de trabajo eléctrico y tímido es el funcionamiento de los nervios. Cuando se estimulan los nervios, generan un impulso eléctrico llamado potencial de acción que puede comunicar información al cerebro o llevar una señal del cerebro a un músculo para iniciar su movimiento.

Dado que los cambios de energía libre son aditivos, la dirección espontánea de la reacción acoplada dependerá de las magnitudes relativas de ∆G para el flujo de iones (∆G varía con el gradiente de iones y el voltaje) y ∆G para la reacción química (∆G 0 & # 8216 es negativo en la dirección de la hidrólisis de ATP. La magnitud de ∆G también depende de las concentraciones de ATP, ADP y PI).

Dos ejemplos de dicho acoplamiento son:

El transporte de membrana requiere energía o ATP. La hidrólisis espontánea de ATP (∆G negativo) está acoplada a (impulsa) el flujo de iones contra un gradiente (∆G positivo).

Tiene lugar en las mitocondrias, que también se conocen como la central eléctrica de la célula y donde se produce la síntesis de ATP. El flujo espontáneo de H + a través de una membrana (∆G negativo) se acopla a (impulsa) la síntesis de ATP (∆G positivo).


¿CUÁNDO DEBEMOS DECIR QUE SE ACOPLAN DOS REACCIONES QUÍMICAS? -

De acuerdo con la definición popular pero engañosa de acoplamiento químico que he introducido en la sección anterior, las vías metabólicas son un conjunto de reacciones acopladas químicamente. Por ello, no es de extrañar que la confusión sobre la espontaneidad de las llamadas reacciones acopladas reaparezca cuando se consideran las vías metabólicas. Para ilustrar este punto, puedo citar: "Otro mecanismo común para acoplar una reacción desfavorable a una favorable es simplemente disponer que una de las reacciones preceda o siga a la otra" [4] o "Aunque cualquier reacción enzimática dada en un la secuencia puede tener un cambio de energía libre positivo característico, siempre que la suma de todos los cambios de energía libre sea negativa, la ruta continuará ”[5]. Estas aseveraciones ignoran flagrantemente un hecho importante: cualquier reacción global procederá espontáneamente si, y sólo si, todas y cada una de las reacciones elementales son espontáneas por sí mismas [6]. Aquí trataré de probarlo invocando el Segundo Principio de la Termodinámica.

Un sistema termodinámico abierto. El sistema está constituido por los reactivos y enzimas involucrados en dos reacciones metabólicas secuenciales. Cada enzima está aislada por una membrana semipermeable (Linea discontinua) que separa dos compartimentos dentro del sistema termodinámico. Por el contrario, todos los reactivos que pueden atravesar la membrana se distribuyen libremente por todo el sistema. Además, asumimos que el potencial químico de cada metabolito se mantiene constante a través del intercambio con el medio ambiente (flechas). Cabe señalar que debido a que ambas reacciones están conectadas a través del intermedio común B (que es difusible), el concepto de acoplamiento, como se define en la mayoría de los textos, es totalmente aplicable al sistema esbozado en esta figura.


¿Acoplamiento de energía entre dos reacciones espontáneas? - biología

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Biología capítulo 8

El proceso de respiración celular, que convierte azúcares simples como la glucosa en CO2 y agua, es un ejemplo de ______.

A. Una vía en la que la entropía del sistema disminuye.
B. Una vía catabólica
C.Una vía que ocurre en las células animales pero no en las vegetales.
D. Una vía que convierte la materia orgánica en energía.
E. Una vía endergónica

La energía se observa en dos formas básicas: potencial y cinética. ¿Cuál de las siguientes opciones relaciona correctamente las formas con una fuente de energía?

A. El movimiento de moléculas individuales: energía potencial

B. La energía relacionada con la altura del ave sobre el suelo: Energía cinética

C.Los enlaces covalentes de una molécula de azúcar: energía potencial

D. El calor liberado por el organismo vivo: energía potencial

E. La energía asociada con un gradiente de iones a través de una membrana: Energía cinética

Los enlaces covalentes de una molécula de azúcar: energía potencial.

¿Cuál de las siguientes afirmaciones se aplica al metabolismo y a la totalidad de los organismos?

A. El metabolismo consiste en todas las reacciones de transformación de energía en un organismo.

B. El metabolismo usa todos los recursos de un organismo

C. El metabolismo gestiona el aumento de entropía en un organismo.

D. El metabolismo depende de un suministro constante de energía de los alimentos.

El metabolismo consiste en todas las reacciones de transformación de energía en el organismo.

¿Cuál de los siguientes es un ejemplo de energía potencial en lugar de energía cinética?

una. Un escarabajo rastrero buscando comida.

B. Agua corriendo sobre las Cataratas del Niágara

C. Destellos de luz emitidos por una luciérnaga

La mayoría de las celdas no pueden aprovechar el trabajo de rendimiento térmico porque ______.

una. El calor no es una forma de energía

B. La temperatura suele ser uniforme en toda la celda.

C. El calor nunca se puede utilizar para trabajar

D. Debe mantenerse constante durante el trabajo.

La temperatura suele ser uniforme en toda la celda.

¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la combustión de glucosa con oxígeno para formar agua y dióxido de carbono es correcta?

una. La reacción inversa, que produce glucosa a partir del agua y el dióxido de carbono, debe ser una reacción exergónica.

B. La entropía de los productos es mayor que la entropía de los reactivos.

C. La entropía del universo disminuye como resultado de esta reacción.

D. Este es el proceso de respiración celular, una vía anabiólica que libera energía libre.

mi. La energía libre perdida en la combustión es menor que la energía que aparece como calor.

La entropía de los productos es mayor que la entropía de los reactivos.

¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre el equilibrio de la reacción química es correcta?

una. El punto de equilibrio es donde el sistema tiene la mayor energía libre.

B. Las reacciones solo pueden ir en dirección al equilibrio

C. La mayoría de las reacciones en una célula viva están cerca del equilibrio.

D. Toda acción que está en equilibrio no es capaz de realizar ningún trabajo.

mi. El punto de equilibrio de la reacción representa al menos una configuración estable para esa reacción.

Una reacción que está en equilibrio no es capaz de realizar ningún trabajo.

La expresión matemática para la expresión del cambio de un sistema es ΔG = ΔH - TΔS. ¿Cual de los siguientes es correcto?

una. H es el cambio en la entropía, la energía disponible para realizar el trabajo.

B. G es el cambio de energía libre

C. S es la entalpía de cambio, una medida de aleatoriedad

D. T es la temperatura en grados Celsius

ΔG es el cambio en energía libre

¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre ATP es correcta?

A. La liberación de energía en la hidrólisis de ATP es el resultado de romper un enlace de alta energía.

B. La hidrólisis de ATP es un proceso endergónico.

C. La hidrólisis de ATP puede suministrar la energía necesaria para las vías catabólicas.

D. Casi toda la energía libre liberada en la hidrólisis del ATP se libera en forma de calor.

mi. El ciclo entre ATP y ADP + pi proporciona un acoplamiento energético entre las vías catabólicas y anabólicas.

El ciclo entre ATP y ADP + Pi proporciona un acoplamiento energético entre las vías catabólicas y anabólicas.

¿Por qué el ATP es una molécula importante en el metabolismo?

una. Su grupo de fosfato terminal contiene un fuerte enlace covalente que, cuando se hidroliza, libera energía libre.

B. Su enlace de fosfato terminal tiene mayor energía que los otros dos enlaces de fosfato

C. Proporciona acoplamiento de energía entre reacciones exergónicas y endergónicas.

D. Su hidrólisis proporciona una entrada de energía libre para reacciones exergónicas.

Proporciona acoplamiento de energía entre reacciones exergónicas y endogónicas.

Vías catabólicas _______.

B. Son espontáneos y no necesitan catálisis enzimática.

C. Suministrar energía, principalmente en forma de ATP, para que las células funcionen.

D. Combinar moléculas en moléculas más ricas en energía

Suministra energía, principalmente en forma de ATP, para que las células funcionen.

Las enzimas se describen como catalizadores, lo que significa que ______.

una. Aumente la energía libre de la reactancia para que la reacción sea más rápida.

B. Puede alterar el cambio de energía libre para una reacción química.

C. Proporcionan energía de activación para las reacciones que facilitan.

mi. Aumentar la velocidad de una reacción sin ser consumido por la reacción.

Aumentar la velocidad de una reacción sin ser consumido por la reacción.

¿Cuál de los siguientes sería poco probable que contribuya a la especificidad de sustrato de una enzima?

una. Un grupo hidrofóbico en el sustrato interactúa con varios aminoácidos hidrofóbicos en la enzima.

B. La enzima tiene un sitio regulador alostérico.

C. Existe una forma similar entre un bolsillo en la superficie de la enzima en el grupo funcional del sustrato

La enzima tiene un estado regulador alostérico.

¿Cuál de las siguientes NO es una forma en la que una enzima puede acelerar la reacción que cataliza?

una. La unión del sustrato al sitio activo puede estirar las uniones en el sustrato que deben romperse.

B. La enzima se une a un cofactor que interactúa con el sustrato para facilitar la reacción.

C. El sitio activo puede proporcionar calor del medio ambiente que aumenta el contenido de energía del sustrato.

El sitio activo puede proporcionar calor del ambiente que aumenta el contenido de energía del sustrato.

¿Cuál de las siguientes afirmaciones es verdadera al comparar una reacción no catalizada con la misma reacción con un catalizador?

una. La reacción catalizada será más lenta

B. La reacción de catalasa tendrá lo mismo que G

La reacción catalizada consumirá todo el catalizador.

La reacción catalizada tendrá el mismo ΔG

¿Se observa que la unión de un compuesto a una enzima ralentiza o detiene la velocidad de la reacción catalizada por la enzima? ¿El aumento de la concentración de sustrato reduce los efectos inhibidores de este compuesto? ¿Cuál de los siguientes podría explicar esta observación?

A. El compuesto es un inhibidor competitivo.

B. El compuesto reduce los enlaces disulfuro, lo que hace que las moléculas de la enzima se desplieguen parcialmente.

C. El compuesto es un regulador alostérico negativo.

El compuesto es un inhibidor competitivo.

Seleccione la afirmación correcta sobre la energía química, un término utilizado por los biólogos para referirse a la energía potencial disponible para su liberación en una reacción química.

una. La energía luminosa se convierte en energía química durante la fotosíntesis.

B.Cuando una molécula de glucosa se convierte en hielo caníbal en CO2 y H2O, se pierde energía química

C.Una célula fotosintética dentro de la hoja de una planta produce energía química, almacenada en moléculas de glucosa.

La energía luminosa se convierte en energía química durante la fotosíntesis.

¿Qué afirmación sobre el hallazgo de enzimas y sustratos es correcta?

una. Moléculas de sustrato que en el sitio activo de una enzima como una llave encajan en una cerradura

B. Las moléculas de sustrato se unen al sitio activo de la enzima solo mediante enlaces débiles, como enlaces de hidrógeno o atracción hidrofóbica

C. Cuando las moléculas de sustrato se unen al sitio activo de la enzima, la enzima sufre un ligero cambio de forma.

Cuando las moléculas de sustrato se unen a un sitio activo de la enzima, la enzima sufre un ligero cambio de forma.

¿Cuál de los siguientes implica una disminución de la entropía?

B. Reacciones a monómeros separados

C. Reacciones de despolimerización

¿Cuál de las siguientes es la interpretación más correcta de la figura?

A. Pi actúa como una molécula lanzadera para mover energía del ATP al ADP

B. El ATP es una molécula que actúa como intermediario para almacenar energía para el trabajo celular.

C. La energía del metabolismo se puede utilizar directamente para realizar el trabajo celular.

D. ATP + pi son un conjunto de moléculas que almacenan energía para el catabolismo.

El ATP es una molécula que actúa como intermediario para almacenar energía para el trabajo celular.

¿Cómo utilizan las células el ciclo de ATP que se muestra en la figura?

una. Las células utilizan el ciclo para reciclar la energía liberada por la hidrólisis de ATP.

B. Las células utilizan el ciclo para reciclar ADP, fosfato y la energía liberada por la hidrólisis de ATP.

C. Las células utilizan esto principalmente para generar calor.

D. Las células utilizan el ciclo para reciclar ADP y fosfato.

Las células utilizan el ciclo para reciclar ADP y fosfato

Según la hipótesis del ajuste inducido de la catálisis enzimática, ______.

A. La unión del sustrato depende de la forma del sitio activo.

B. El sitio activo crea una idea de microambiente para la reacción.

C.Algunas enzimas cambian su estructura cuando los activadores se unen a la enzima.

D. La unión del sustrato cambia la forma del sitio activo de la enzima.

La unión del sustrato cambia la forma del sitio activo de la enzima.

¿Cuál de los siguientes es un enunciado de la primera ley de la termodinámica?

una. La energía no puede ser creada o destruída

B. La energía no se puede transferir ni transformar

C. La entropía del universo es constante

La entropía del universo está disminuyendo

La energía no puede ser creada o destruída

¿Cuál de las siguientes afirmaciones es una consecuencia lógica de la segunda ley de la termodinámica?

una. Cada transformación de energía Byselle disminuye la entropía del universo

B. La conversión de energía de una forma a otra siempre va acompañada de una ganancia de energía libre.

C. Las células requieren un aporte constante de energía para mantener su alto nivel de organización.

D. Sin el aporte de energía, los organismos tenderían a disminuir la entropía.

Las células requieren un aporte constante de energía para mantener su alto nivel de organización.

¿Cuál de los siguientes tipos de reacciones disminuiría la entropía dentro de una célula?

¿Cuál de las siguientes afirmaciones es verdadera para todas las reacciones exergónicas?

una. La reacción solo avanza, todos los reactivos se convertirán en productos, pero ningún producto se convertirá en reactivos.

B. La reacción procede con la liberación neta de energía libre.

C. Los productos tienen más energía total que los reactivos.

D. La entrada neta de energía del entorno es necesaria para que se produzcan las reacciones.


La segunda ley de la termodinámica

La segunda ley de la termodinámica establece que para cualquier proceso espontáneo, el ΔS general debe ser mayor o igual a cero, sin embargo, las reacciones químicas espontáneas pueden resultar en un cambio negativo en la entropía. Sin embargo, esto no contradice la segunda ley, ya que tal reacción debe tener un cambio negativo suficientemente grande en la entalpía (energía térmica). El aumento de temperatura del entorno de reacción da como resultado un aumento de entropía suficientemente grande, de modo que el cambio general de entropía es positivo. Es decir, el ΔS del entorno aumenta lo suficiente debido a la exotermicidad de la reacción, de modo que compensa en exceso el ΔS negativo del sistema. Dado que el ΔS = ΔS generalalrededores + ΔSsistema, el cambio general en la entropía sigue siendo positivo.


Termodinámica

La termodinámica se ocupa de describir los cambios en los sistemas antes y después de un cambio. Esto generalmente implica una discusión sobre las transferencias de energía y su dispersión dentro del sistema. En casi todos los casos prácticos, estos análisis requieren que el sistema y su entorno estén completamente descritos. Por ejemplo, cuando se habla del calentamiento de una olla de agua en la estufa, el sistema puede incluir la estufa, la olla y el agua, y el medio ambiente o los alrededores pueden incluir todo lo demás. Los organismos biológicos son los que se llaman sistemas abiertos la energía se transfiere entre ellos y su entorno.

1ra ley de la termodinámica

La primera ley de la termodinámica se ocupa de la cantidad total de energía en el universo. Afirma que esta cantidad total de energía es constante. En otras palabras, siempre ha habido, y siempre habrá, exactamente la misma cantidad de energía en el universo. Según la primera ley de la termodinámica, la energía puede transferirse de un lugar a otro, pero no puede crearse ni destruirse. Las transferencias de energía ocurren a nuestro alrededor todo el tiempo. Las bombillas transfieren energía de una central eléctrica en calor y fotones de luz. Las estufas de gas transfieren la energía almacenada en los enlaces de los compuestos químicos en calor y luz. El calor, por cierto, es la cantidad de energía transferida de un sistema a otro debido a una diferencia de temperatura. Las plantas realizan una de las transferencias de energía biológicamente más útiles en la tierra: transfieren energía de los fotones de la luz solar a los enlaces químicos de las moléculas orgánicas. En cada uno de estos casos, la energía no se produce ni se destruye y debemos tratar de dar cuenta de toda la energía cuando examinamos algunas de estas reacciones.

Primera ley y la historia de la energía

La primera ley de la termodinámica es engañosamente simple. Los estudiantes a menudo comprenden que la energía no se puede crear ni destruir. Sin embargo, al describir una historia energética de un proceso, ellos (y sus profesores) a menudo cometen el error de decir cosas como & quot; la energía se produce a partir de la transferencia de electrones del átomo A al átomo B & quot. Si bien la mayoría de nosotros entenderemos el punto que el hablante está tratando de hacer, se están usando las palabras equivocadas. La energía no se fabrica ni se produce, simplemente se transfiere. Para ser consistente con la primera ley, al contar una historia de energía, asegúrese de intentar rastrear explícitamente todos los lugares donde TODA la energía en el sistema al comienzo de un proceso pasa al final de un proceso.

2da ley de la termodinámica

Un concepto importante en los sistemas físicos es el de. La entropía está relacionada con las formas en que la energía se puede distribuir o dispersar dentro de las partículas de un sistema. La segunda ley de la termodinámica establece que la entropía siempre está aumentando en un sistema aislado. Esta idea ayuda a explicar la direccionalidad de los fenómenos naturales. En general, la noción es que la direccionalidad proviene de la tendencia de la energía en un sistema a moverse hacia un estado de máxima dispersión. La segunda ley, por lo tanto, significa que en cualquier transformación debemos buscar un aumento general de entropía (o dispersión de energía), algun lado. Una idea que se asocia con una mayor dispersión de energía en un sistema y / o sus alrededores es que A medida que aumenta la dispersión, disminuye la capacidad de la energía para dirigirse hacia el trabajo..

Habrá muchos ejemplos de dónde la entropía de un sistema disminuye (las cosas se vuelven más organizadas, en lugar de más aleatorias). Sin embargo, para ser coherentes con la segunda ley, debemos intentar encontrar algo más (probablemente un sistema estrechamente conectado en los alrededores) que deba compensar la disminución `` local '' de la entropía con un aumento de entropía igual o mayor.

La entropía de un sistema puede aumentar cuando: (a) gana energía (b) ocurre un cambio de estado de sólido a líquido a gas (c) ocurre una mezcla de sustancias (d) el número de partículas aumenta durante una reacción.

¿La segunda ley dice que se conserva la entropía?

Los sistemas biológicos, en la superficie, buscan desafiar la Segunda Ley de la Termodinámica. No lo hacen. ¿Por qué? Sugerencia: es posible que desee utilizar los términos & quot; sistema aislado & quot vs. & quot; sistema cerrado & quot & quot; vs & quot; sistema de cotización abierta & quot en su respuesta.

Un buen punto. La siguiente figura menciona el orden y el desorden y muestra que esto está relacionado de alguna manera con un cambio en la entropía (& DeltaS). Es común describir la entropía como una medida de desorden como una forma de simplificar la descripción más concreta que relaciona la entropía con el número de estados en los que la energía se puede dispersar en un sistema. Si bien la idea de medir el desorden para definir la entropía tiene algunos defectos, a veces es un proxy útil, aunque imperfecto. Considere la figura de arriba. Aquí el orden sirve como un buen proxy para aproximar el número de formas de distribuir energía en el sistema. ¿Puede describir por qué es así?


¿Qué son las reacciones no espontáneas?

Las reacciones no espontáneas se refieren a las reacciones químicas que requieren un aporte de energía para continuar. En reacciones no espontáneas, tanto la entalpía como la entropía prefieren los reactivos. Por tanto, los reactivos son más estables que los productos. Por eso, la reacción química es endergónica, absorbiendo calor. También disminuye la entropía. El cambio de la energía libre de Gibbs a lo largo del tiempo en reacciones no espontáneas se muestra en Figura 2.

Figura 2: El cambio del tiempo / energía libre de Gibbs

La reacción entre el nitrógeno atmosférico y el oxígeno es un ejemplo de reacción no espontánea. Forma monóxido de nitrógeno. A la presión y temperatura atmosféricas normales, esta reacción es desfavorable. Esto significa que los reactivos de la reacción química, es decir, los gases de nitrógeno y oxígeno, son más estables que el producto: monóxido de nitrógeno. Pero, a temperaturas muy altas, como cuando hay un rayo, esta reacción es favorable.


¿Cuál es la diferencia entre reacción acoplada y desacoplada?

La mayoría de las reacciones químicas que sabemos no son espontáneas, por lo tanto, necesitamos unirlas con algunas otras reacciones para que progresen. Por lo tanto, este nuevo tipo de reacción se denomina reacción acoplada, mientras que el tipo de reacción no espontánea anterior se denomina reacción desacoplada. La diferencia clave entre la reacción acoplada y desacoplada es que las reacciones acopladas muestran la transferencia de energía de un lado de la reacción al otro lado, mientras que en las reacciones desacopladas no se produce ninguna transferencia de energía.

A continuación, la infografía tabula más diferencias entre la reacción acoplada y desacoplada.


Recursos Relacionados

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PROFESOR: Bien, comencemos. ¿Por qué no todos siguen adelante y se toman 10 segundos más en esta pregunta del clicker? Debería parecer familiar. Estabas bastante dividido en esta pregunta el viernes, así que esperamos que después de aprender un poco más sobre el delta g de formación, tengamos al menos una dirección que gane aquí.

Vale genial. Así que ahora somos hasta el 85% de ustedes y, con suerte, en solo un minuto estaremos hasta el 100%. Pero si el delta g de formación aquí es menor que cero, eso significa que estamos hablando de una reacción espontánea cuando formamos el compuesto. Entonces, si forma espontáneamente el compuesto, eso debe significar que el compuesto será estable en relación con sus elementos. Así que eso es lo último que repasamos en términos de temas el viernes, y lo retomaremos hoy mismo.

Está bien. Aquí tenemos nuestras notas para hoy, así que el examen recordatorio 2 es el miércoles; no creo que tenga que recordárselo a nadie. Pero por favor, no vengas a esta sala, asegúrate de ir a Walker para tomar el examen. Y también si tienes alguna pregunta o sientes que hay algo que no entiendes, tengo horario de oficina hoy de 2 a 4 en mi oficina. Todos sus asistentes auxiliares también han cambiado sus horarios de oficina para que caigan antes del examen. Así que asegúrese de que se responda cualquiera de sus preguntas antes de intentar sentarse allí y resolverlo en el momento del examen.

Muy bien, hoy vamos a retomar donde lo dejamos en termodinámica, así que hablamos de energía libre de formación. Después de eso, hablaremos un poco más sobre el efecto de la temperatura en la espontaneidad. Hablamos de esto el viernes, pero vamos a formalizar exactamente en qué casos la temperatura puede o no afectar si una reacción es espontánea o no espontánea.

Luego, veremos un poco la termodinámica y los sistemas biológicos. Dos ejemplos de los que quería hablar eran las reacciones acopladas con ATP, que son muy importantes en biología. Y también, pensando en la idea del enlace de hidrógeno, vamos a combinar nuestros pensamientos sobre las entalpías de enlace, y también nuestras ideas de enlace que teníamos al pensar en enlaces covalentes e iónicos.

Muy bien, terminemos primero con la energía libre de formación. Entonces, como el 85% de ustedes me acaba de decir, cuando tenemos un caso en el que la delta g de formación es menor que cero, de lo que estamos hablando aquí es de un compuesto que es termodinámicamente estable en relación con sus elementos. Eso significa que también conocemos la inversa, que es cuando hablamos de un caso en el que delta g ahora es mayor que cero, el compuesto será termodinámicamente inestable en relación con sus elementos.

Entonces, cada vez que observe un delta g de formación, recuerde pensar que esto es solo el delta g de una reacción en la que está formando un compuesto. Entonces debería tener sentido que si es negativo, será espontáneo y tendrás un compuesto estable aquí.

Así que podríamos ver cualquier número de ejemplos, realmente podríamos elegir cualquier compuesto para mirar, pero aquí en la pantalla solo estoy poniendo el compuesto, la formación de benceno, hemos analizado mucho el benceno. Entonces, el benceno tiene un delta g de formación de 124 kilojulios por mol. ¿El benceno es estable o inestable en comparación con sus elementos?

Realmente no puedo distinguir la diferencia entre estable e inestable cuando lo dices, así que todos comienzan al mismo tiempo, vamos.

PROFESOR: Está bien, excelente. El benceno es inestable en comparación con sus elementos. Entonces eso significa que la reacción inversa aquí será estable, o la reacción inversa será espontánea donde realmente tengamos la descomposición del benceno.

Entonces, cuando vemos esto, cuando vemos que la reacción inversa es espontánea, una pregunta que podría surgir de inmediato es: ¿por qué pasamos todo el tiempo hablando sobre el benceno porque claramente el benceno simplemente se va a descomponer? , Derecha. ¿Por qué formamos benceno y no lo descomponemos inmediatamente en sus elementos? Termodinámicamente eso es lo que debería suceder y es lo que sucede, pero la realidad es que esta reacción, esta descomposición del benceno es realmente muy, muy lenta. Es tan lento que, sabes que usamos benceno todo el tiempo en reacciones orgánicas, no vemos que se descomponga incluso cuando lo calentamos, es porque aunque termodinámicamente es una reacción no espontánea para formar benceno, es muy lento para que ocurra la descomposición real del benceno.

Así que este es solo otro caso, y seguiré diciendo esto, y cuando la profesora Drennan comience a hablar sobre cinética, seguirá repitiendo esto también. Lo que queremos tener en cuenta es que delta g nos dice si ocurrirá una reacción o si no ocurrirá. No nos dice absolutamente nada sobre el tiempo que tarda en ocurrir esa reacción. No nos dice nada sobre la velocidad de la reacción. Seguiremos viendo ejemplos de esto, por lo que es de esperar que nadie se confunda cuando lleguemos a la cinética.

Entonces, si estamos hablando de calcular delta g para cualquier reacción, ahora tenemos varias formas de hacerlo. La primera forma es muy análoga a pensar en delta h para la reacción. Podemos simplemente buscar una tabla donde tenemos delta g como formación. Entonces podemos tomar la suma del delta g de formación de los productos y restarle el delta g de formación de los reactivos.

También tenemos otra forma si tal vez no tenemos esa información disponible. También podemos echar un vistazo al uso de esta reacción o esta ecuación aquí mismo, que nos dice que delta g de una reacción es igual al cambio de entalpía menos t delta s. Eso suele ser muy útil, especialmente cuando queremos tener en cuenta la temperatura.

Así que consideremos la temperatura. Hemos hecho esto un poco hasta ahora, pero echemos un vistazo a algunas reacciones en las que la temperatura marcará una gran diferencia. Entonces, la reacción que vamos a ver aquí es la descomposición de bicarbonato de sodio, o bicarbonato de sodio aquí, y lo descompone en carbonato de sodio, más CO2, dióxido de carbono y agua. Entonces podemos pensar en calcular ese delta g de esta reacción. Les diré que el cambio de entalpía, en realidad es una reacción endotérmica. Requiere calor. Es más 135. 6 kilojulios por mol.

Así que vayamos a una pregunta de clicker y quiero que escojas entre varias opciones cuáles de los cambios en la entropía te parecen razonables aquí. Entonces, ¿cuál podría predecir el delta s para esta reacción? Muy bien, hagamos 10 segundos más en eso.

Bien, tenemos la mayoría, pero no todos. Entonces, echemos un vistazo a por qué esta es la respuesta correcta, que debería ser más 0.334. Si pasamos de 2 moles de sólido a 1 mol de sólido, más 2 moles de gas, ¿estamos aumentando o disminuyendo el trastorno?

PROFESOR: Estamos aumentando el desorden. Si llegamos a un estado más desordenado, entonces tendremos un cambio positivo en la entropía. Vamos a aumentar el desorden. El único con un delta s positivo es esta opción aquí. Entonces, si volvemos a nuestras notas, podemos ver que, de hecho, lo que vemos es que son 0.334 kilojulios por k por mol es nuestro delta s, por lo que podemos seguir adelante y calcular nuestro delta g para la reacción, entonces solo estamos conectando nuestro delta h. Entonces nuestro delta h es 135. 6. Y estamos hablando para empezar, hablemos de la temperatura ambiente. Entonces 298 k por 0.334.

Entonces, lo que terminamos teniendo como delta g de nuestra reacción es que es 36. 1 kilojulio por mol. Entonces esto está a temperatura ambiente. Entonces, ¿nuestra reacción es espontánea o no espontánea a temperatura ambiente?

PROFESOR: No espontáneo. Está bien, pero echemos un vistazo a una temperatura diferente. Por ejemplo, veamos la temperatura de horneado. Entonces, si pensamos en hornear galletas, tal vez las horneemos a 350 grados Fahrenheit, por lo que serían 450 Kelvin; nuestros hornos generalmente están configurados en Fahrenheit y no en Kelvin.Entonces, si pensamos en esta reacción a esta temperatura, en primer lugar permítanme señalar por qué estaríamos hablando de hornear galletas para esta reacción en particular aquí. ¿Alguien sabe cuál es otro nombre para el bicarbonato de sodio?

PROFESOR: Sí, es solo bicarbonato de sodio. Entonces, esta es la reacción que hace que sus galletas o pasteles realmente se eleven. Entonces, estamos produciendo gas aquí, y cuando producimos ese gas cuando este bicarbonato de sodio se descompone, estamos formando estas bolsas de gas en nuestros productos horneados. Entonces, si horneamos nuestras galletas a temperatura ambiente, obviamente, no se hornean y tampoco suben porque el bicarbonato de sodio, claramente no fue espontáneo a temperatura ambiente, esta reacción simplemente no ocurre.

Pero si echamos un vistazo a la temperatura de horneado ahora, conectaremos esta nueva temperatura, que es de 450 k, y la conectaremos a nuestra reacción delta g. Lo que encontramos ahora es nuestro delta g para la reacción es 14 negativo. 7 kilojulios por mol. Entonces, en este caso, estamos ante una reacción espontánea, lo cual es bueno, porque esto significa que cuando ponemos nuestras galletas y lo cambiamos a 350 grados Fahrenheit o 450 k, el bicarbonato de sodio se descompondrá y obtendremos nuestras galletas. para subir un poco.

Muy bien, una cosa que quiero que noten cuando hablábamos del caso de la descomposición del bicarbonato de sodio es que el delta h para esa reacción y el delta s, ambos tenían el mismo signo. Y algo que puede tener en cuenta en general es que siempre que tanto delta h como delta s tengan el mismo signo, en realidad es posible cambiar de espontáneo a no espontáneo o viceversa simplemente cambiando la temperatura de la reacción.

Y podemos pensar en esto gráficamente. Si asumimos que delta h y delta s son independientes de la temperatura, lo cual es una buena suposición para una primera aproximación, en este caso encontramos que el delta g de la reacción es la función lineal de la temperatura. Eso significa que podemos seguir adelante y graficar lo que vimos para el caso del bicarbonato de sodio.

Entonces, nuestro primer punto aquí fue que vimos a temperatura ambiente, alrededor de 298 k, el delta g fue positivo, fue de 36 kilojulios por mol. También vimos que una vez que lo calentamos a la temperatura de horneado, en realidad teníamos el delta g ahora en 15 kilojulios negativos por mol. Entonces, dado que esto es lineal, en realidad podemos dibujar una línea recta a través de aquí, y podemos pensar en el hecho de que tenemos esta temperatura aquí donde cualquier cosa por debajo de esta temperatura tiene un delta g positivo, y cualquier cosa por encima de esta temperatura va a tener un delta negativo g.

Y pensemos en el hecho de que se trata de una línea y veamos qué significan nuestra pendiente y nuestra intersección con el eje y. Podemos decir que delta g es igual al delta negativo s t más delta h, si queremos ponerlo en la formación de la ecuación para la recta. Entonces, lo que esto nos dice es que nuestra pendiente será delta s negativos aquí, y si pensamos en nuestra intersección con el eje y, ese será el cambio en la entalpía de la reacción.

De nuevo, lo que quiero señalar es que cada vez que estemos a una temperatura más baja que este cambio de temperatura aquí, encontraremos que delta g es mayor que cero, y vamos a estar tratando con una reacción no espontánea.

Sin embargo, si movemos nuestra temperatura hacia arriba y hacia arriba y hacia arriba para recorrer el gráfico de esta manera, eventualmente llegaremos a un punto en el que si estamos por encima de esa temperatura, encontraremos que delta g es menor que cero, y ahora tenemos una reacción espontánea. Así que podemos pensar en cuál es esta temperatura. Podemos llamar a esta estrella T. Esta es la temperatura a la que cambia nuestra reacción, ya sea espontánea o no espontánea. Y si está pensando en intentar provocar una reacción, es muy importante poder calcular cuál es esta temperatura. Muchas veces en los laboratorios de química orgánica, necesitan calentar reacciones; parte de la razón por la que lo hacen es la cinética, pero la otra parte es que a veces necesitan hacer que una reacción pase de ser no espontánea a espontánea.

Así que pensemos en cómo calcular la estrella T o este cambio de temperatura. Entonces, estamos hablando de esta temperatura umbral, por lo que estamos hablando de dónde delta g será igual a cero, porque si establecemos delta g igual a cero, sabemos que cualquier cosa en un lado de esa temperatura va a ser espontáneo, y el otro lado no será espontáneo.

Entonces, si hacemos esto, podemos simplemente reescribir nuestra reacción, delta g es igual a delta h menos t delta s, y conectemos nuestro cero para delta g allí, y ahora reorganicemos nuestra reacción para que estemos hablando de esta temperatura umbral. Entonces, esa estrella T será igual al cambio de entalpía dividido por el cambio de entropía. Así que es muy fácil para nosotros calcularlo, así que sigamos adelante y hagamos esto en el caso del bicarbonato de sodio. Y para el bicarbonato de sodio, lo que vimos fue que delta h era 136 kilojulios por mol, y el cambio en la entropía era de 0,334 kilojulios por kilojulio. Y eso significa que si hacemos esa simple división, entonces lo que terminamos como nuestra estrella de temperatura es 406 kelvin.

Básicamente, lo que esto nos dice es que si intentáramos hornear nuestras galletas por debajo de 406 kelvin no subirían, si las horneamos por encima de 406 kelvin subirían porque esta reacción ahora es espontánea.

Muy bien, este fue un caso en el que habíamos visto que tanto el delta h como el delta s tenían un valor positivo. Pero echemos un vistazo a lo que sucede cuando ahora tanto delta h como delta s son negativos. Entonces podemos pensar en esto simplemente trazándolo en nuestro gráfico nuevamente; no tenemos valores reales, pero podemos pensar en cuál debería ser el signo. Entonces, si hablamos de nuestro punto cero donde la temperatura es cero absoluto, si tenemos un valor positivo, o disculpe, si ahora tenemos un delta h negativo y estamos a una temperatura igual a cero, ¿cuál será el delta g? ¿Negativo o positivo? Sí, va a ser negativo. Entonces, si tenemos un delta h negativo y estamos a una temperatura de cero, nuestro término se cae por completo, por lo que definitivamente vamos a comenzar con un delta g negativo.

A medida que aumentamos la temperatura más y más, en algún momento el término delta se volverá mayor que nuestro término delta h, por lo que en algún momento vamos a cambiar a donde la reacción tiene ahora un delta g positivo.

Entonces puede dibujar esto en sus gráficos en sus notas donde vamos a comenzar, en este caso si delta g es negativo donde delta g comienza negativo, y luego, cuando alcanza esa temperatura umbral, cualquier cosa por encima de esa temperatura será positivo.

Entonces, si tuviéramos números reales, podríamos insertarlos en nuestro gráfico, pero deberíamos poder entender cuál será la tendencia general incluso en un caso hipotético en el que solo estamos tratando si es positivo o negativo.

Entonces, lo que vemos es que por debajo de esta temperatura, tenemos una reacción espontánea, y por encima de esta temperatura tenemos una reacción no espontánea. Eso se cambió del caso en el que teníamos tanto delta h como delta s positivos.

Muy bien, resumamos lo que podrían ser nuestros cuatro escenarios diferentes si estamos tratando con delta h y delta s. Entonces, para empezar, ¿por qué no me dices lo que piensas si tenemos una reacción en la que tenemos un delta h negativo y tenemos un delta s positivo? ¿Crees que esta será una reacción que nunca será espontánea, siempre espontánea? , ¿o será este uno de estos casos en los que la espontaneidad depende de la temperatura?

Muy bien, tomemos 10 segundos más en esto. Vale genial. Así que la mayoría de ustedes lo entendieron. Así que volvamos a las diapositivas y pensemos un poco en el motivo. Entonces, este caso es siempre espontáneo, porque en este caso tenemos un delta h negativo, que contribuye a un delta g negativo, y un delta s positivo, pero como la ecuación dice menos t delta s, eso significa que un delta s positivo es también contribuirá a un delta g negativo. Entonces, independientemente de la temperatura, vamos a tener una reacción espontánea. Entonces decimos que esto es siempre espontáneo: delta g es menor que cero a todas las temperaturas.

Está bien. Así que veamos el caso inverso aquí donde delta h es ahora mayor que cero y delta s es menor que cero. ¿Es esto siempre, nunca o, a veces, espontáneo?

PROFESOR: No. Entonces, esto nunca será espontáneo en este caso. Entonces, por la misma razón, debido a que delta h es mayor que cero, eso contribuye a un delta g positivo, y que delta s sea negativo también contribuye a un delta g positivo. Entonces, diremos nuevamente, que este delta g es mayor que cero a todas las temperaturas.

Muy bien, ahora tenemos un caso en el que delta h es mayor que cero y delta s también es mayor que cero. ¿Va a ser esto siempre, nunca o, en ocasiones, espontáneo?

PROFESOR: A veces, bien. Entonces, incluso antes de pensar, puede recordar que si los signos son los mismos, podemos tener una dependencia de la temperatura aquí. Entonces, lo que encontramos es que esto a veces es espontáneo. Entonces podemos pensar en cuándo sucederá esto. ¿Sería cuando la temperatura real sea mayor o menor que esa temperatura umbral?

PROFESOR: Muy bien, escuché a mucha gente decir más grande que. Es mayor que, porque cuando es mayor que ese umbral de temperatura, eso significa que el término delta es el que realmente se hará cargo, en algún punto será mayor que el término delta h. El delta h hará que el delta g sea positivo. Eso significa que lo haría no espontáneo, pero una vez que el delta s sea lo suficientemente grande, eso se anulará, y ahora tendremos un delta g negativo solo cuando la temperatura esté por encima de ese umbral de temperatura.

De manera similar, cuando vemos que delta h es negativo y delta s es negativo, esto también será a veces espontáneo, y específicamente, será espontáneo o delta g será menor que 0 cuando la temperatura sea menor que esa temperatura umbral. .

Muy bien, entonces debería poder ver cualquier situación en la que tenga o averigüe o calcule la entalpía y el cambio de entropía en la reacción, y debería de inmediato, antes de hacer cualquier cálculo, poder saber si esto es así. siempre espontáneo, esto nunca es espontáneo, o es algo en lo que voy a necesitar realmente tener en cuenta la temperatura. Y si lo hago, puedes calcular cuál será la temperatura cuando pases de espontáneo a no espontáneo o viceversa.

Muy bien, cambiando un poco de marcha, echemos un vistazo a algunos ejemplos en los que es importante pensar en la termodinámica y los sistemas biológicos. Así que hay dos cosas en las que quiero centrarme especialmente. Entonces, la primera es la idea de reacciones acopladas con ATP. Entonces, esto es realmente importante, porque cuando hablamos de reacciones biológicas, muchas de las reacciones que tienen lugar en nuestro cuerpo son en realidad no espontáneas, por lo que energéticamente pensamos que el delta g para esta reacción es realmente positivo. Así que solo muestro una reacción biológica esquemática aquí donde tenemos una molécula que se divide en dos bloques de construcción. Digamos, por ejemplo, que tiene un delta g mayor que cero. Necesitamos pensar cómo es que nuestro cuerpo puede hacer que suceda esta reacción.

Y la forma en que lo hace es que toma la hidrólisis de ATP, y la hidrólisis de ATP es lo que se llama que se acopla a esta reacción no espontánea. Y cuando tiene una reacción espontánea acoplada a una reacción no espontánea, potencialmente puede impulsar la reacción hacia adelante. Recuerde que la hidrólisis del ATP es espontánea, así que lo que estamos haciendo en este caso es que estamos tomando una reacción espontánea en la que emitimos energía y la estamos acoplando a una reacción no espontánea que requiere energía.

Entonces, lo que esperamos es que cuando sumemos los cambios de energía totales entre estas dos reacciones, si la suma de esas dos es un total delta g negativo, ahora podemos hacer que todo este proceso avance en la dirección hacia adelante.

Así que echemos un vistazo a pensar en lo que podemos hacer en términos de una reacción acoplada. Lo primero que debemos hacer si estamos pensando en usar la hidrólisis de ATP es calcular cuál es el delta g para la reacción de hidrólisis de ATP, y elegí 310 kelvin porque esa es la temperatura de nuestros cuerpos. Entonces, nuevamente, esta reacción toma trifosfato de adenosina que tiene tres grupos fosfato y lo hidroliza, por lo que reacciona con agua para formar ADP más fosfato más ácido aquí.

Entonces te diré que el delta h de esta reacción es negativo 24 kilojulios por mol. Esto es lo que calculamos realmente en clase el viernes. Y que el delta s es más 22 julios por k, por mol, por lo que podemos seguir adelante y calcular cuál es este delta g aquí. Entonces, el delta g de esta reacción general será, por supuesto, delta h menos t delta s, y nuestro delta h es menos 24 kilojulios por mol, y restaremos 310 kelvin por 0. 022 kilojulios sobre k mol. Entonces, si hacemos esto, lo que terminamos obteniendo es un delta g de 31 kilojulios negativos por mol de ATP.

Muy bien, de nuevo, esto es bueno, obtuvimos un número negativo, eso es lo que esperábamos. Eso significa que tendremos energía disponible para usar si hidrolizamos el ATP y lo acoplamos a otra reacción aquí. Entonces, lo que vimos para nuestro delta g, 31 kilojulios negativos por mol.

Muy bien, hablemos de una reacción que es una reacción acoplada a ATP, y hay toneladas de ejemplos de esto en nuestro cuerpo. Una que elegí porque tiene que ver con la glucosa, de la que tanto hemos hablado, es la conversión de glucosa en glucosa 6 p. Entonces, 6 p - p solo representa un grupo fosfato aquí, entonces lo que estamos haciendo es tomar, si numeramos los carbonos de glucosa, este sería el carbono número seis, y estamos poniendo un grupo fosfato en el carbono número seis.

Entonces, en primer lugar, ¿por qué nuestro cuerpo necesitaría hacer esta reacción? Resulta que la glucosa, sabemos que usamos la glucosa para obtener energía. La glucosa es algo apolar, por lo que en realidad puede entrar y salir de nuestras células, porque nuestras paredes celulares son muy grasosas. Entonces, lo que realmente estamos haciendo aquí es poner una molécula cargada en la glucosa. Hay dos cargas negativas en un grupo fosfato, esto asegurará que nuestra glucosa sea ahora una molécula muy polar. Y ahora que tenemos una molécula muy polar, no podremos hacer que la glucosa entre y salga de la célula. Así que lo mantenemos en nuestra célula al ponerle este grupo fosfato. Por eso queremos hacer esta reacción, pero pensemos en la energía de hacerlo realmente. Y resulta que esto requiere energía. El delta g para esta reacción es de 17 kilojulios por mol.

Muy bien, eso podría ser un problema si nuestro cuerpo no hubiera encontrado una forma de resolverlo, lo que ha hecho, y lo que realmente hace es acoplar esta reacción aquí con la conversión de ATP en ADP. Y acabamos de calcular que eso tiene un delta g de 31 kilojulios negativos por mol. Entonces, esto significa que podemos pensar en delta g total, y por total nos referimos a este proceso general aquí. Entonces eso es igual a 17, y lo estamos agregando al otro delta g, que es 31 negativo. Entonces obtenemos un delta g general para este proceso de 14 kilojulios negativos por mol.

Muy bien, ese es un ejemplo realmente simple para ilustrarle cómo funcionan estas reacciones acopladas de ATP. Algunas reacciones acopladas a ATP requieren un equivalente molar de ATP, otras requieren mucho más. Pero esencialmente, la idea es la misma. Tenemos esta reacción que es energéticamente desfavorable que acoplamos con una reacción energéticamente favorable. Entonces, literalmente, esto es lo que queremos decir cuando hablamos de ATP como la moneda de energía de la célula. Gastamos algo de ATP para que estas reacciones no espontáneas se vayan.

Muy bien, también quiero hablar un poco sobre los enlaces de hidrógeno. Este también es un tema que trata sobre la termodinámica, y también está relacionado con las ideas de las que hablamos antes en términos de pensar en diferentes tipos de enlaces.

Entonces, si hablamos de un enlace de hidrógeno, un enlace de hidrógeno, primero quiero ser muy claro, no es un enlace covalente. Entonces, este enlace h x aquí es un enlace covalente, este no es un enlace de hidrógeno. Pero se puede formar un enlace de hidrógeno cuando tienes un positivo parcial en un hidrógeno, y tienes lo que se llama un átomo donante de enlace de hidrógeno, que tiene un negativo parcial y también tiene un par solitario. Normalmente, este átomo y estará en una molécula separada. Y lo que sucede es que tienes esa atracción de Coulombic entre el positivo parcial en el hidrógeno y el negativo parcial en este átomo donante de enlace de hidrógeno. Entonces, lo que forma entre ellos es un enlace de hidrógeno, y notará que lo dibujé como una línea discontinua. Los enlaces H o enlaces de hidrógeno se dibujan como líneas discontinuas o como líneas punteadas, y se hacen para diferenciarlos de los enlaces covalentes, que dibujamos con esta línea recta aquí.

Entonces, pensemos en lo que puede formar enlaces de hidrógeno. En primer lugar, existe un requisito de lo que puede ser este vínculo h x. Tiene que ser un átomo realmente electronegativo en esta x aquí, porque necesitamos formar ese positivo parcial en el hidrógeno, lo que significa que el átomo al que está unido covalentemente necesita extraer algo de esa densidad de electrones del hidrógeno, de modo que tengamos un delta positivo en un átomo de hidrógeno. De manera similar, los mismos átomos son los que pueden ser y aquí, por lo que puede ser nitrógeno, oxígeno o flúor. Estos son los únicos donantes de enlaces de hidrógeno que pueden formar enlaces h.

Y podemos pensar en la razón de esto y la razón es bastante sencilla. Necesitamos tener un átomo pequeño, pero también necesita ser realmente electronegativo. Esto debería tener sentido porque necesitamos tener esta carga negativa parcial aquí para tener esa atracción de Coulomb. Y el otro requisito es que definitivamente necesitamos tener ese único par de electrones para que realmente pueda interactuar en este enlace de hidrógeno aquí.

Entonces, echemos un vistazo a un ejemplo de un enlace de hidrógeno, y eso es entre dos moléculas de agua. Así que sigamos adelante y rediseñemos nuestras moléculas de agua, simplemente están orientadas al azar allí. Pero volvamos a dibujarlos como si tuvieran un enlace de hidrógeno entre ellos. Y una cosa que quiero señalar sobre los enlaces de hidrógeno es que son más fuertes cuando en realidad tienes los tres átomos en una línea recta como esta, porque mantiene los dipolos más fuertes, por lo que el positivo parcial aquí y el negativo parcial aquí pueden interactuar.

Así que volvamos a dibujar nuestras moléculas de agua así. Así que tenemos nuestra primera molécula de agua aquí, y digamos que vamos a hablar de este hidrógeno en términos de enlaces de hidrógeno. Obviamente, tenemos cuatro hidrógenos allá arriba que pueden tener lugar o participar en la unión h, pero solo nos vamos a enfocar en este aquí. Eso significa que queremos que nuestra línea recta sea algo así para nuestro segundo oxígeno. Así que dibujemos también los hidrógenos en esta molécula de agua.

Muy bien, pensando en cuál es la estructura de Lewis del agua, ¿cuántos pares solitarios tenemos aquí en este oxígeno?

PROFESOR: Dos parejas solitarias, genial.Así que dibujemos esos, y dibujemos estos pares solitarios también. Muy bien, y vamos a hablar de estos dos átomos en términos de nuestro enlace de hidrógeno, entonces, ¿tiene esto un delta más o un delta negativo? Delta plus. Este es un enlace polar aquí, este enlace oh, por lo que tenemos un delta más en nuestro hidrógeno y un delta menos en nuestro oxígeno. Entonces, estos también tienen ventajas delta, por supuesto, y esto también tiene una desventaja delta.

Entonces, debido a que estos dos pueden interactuar y están alineados para hacerlo, lo que podemos hacer es dibujar un enlace de hidrógeno justo entre este hidrógeno y este átomo de oxígeno aquí.

Nuevamente, señalé que, de hecho, los enlaces de hidrógeno no son tan fuertes como los enlaces covalentes. Dado que no son tan fuertes, si recuerda haber pensado en la relación entre la fuerza y ​​la longitud del enlace, ¿esperaría que un enlace de hidrógeno sea más largo o más corto que un enlace covalente?

PROFESOR: Bien, vale, debería ser más largo aquí. Así que este es nuestro vínculo más largo porque es nuestro vínculo más débil. No se mantienen unidos con tanta fuerza. Muy bien, este es un ejemplo de un enlace de hidrógeno intermolecular, es entre dos moléculas diferentes. Con suerte, también puede ver que si nos enfocamos en una sola molécula de agua, también podríamos formar enlaces de hidrógeno entre otras moléculas de agua con cualquiera de estos dos hidrógenos, y también con nuestro otro par solitario aquí. Entonces, cualquier molécula de agua puede formar cuatro enlaces de hidrógeno diferentes.

Muy bien, hablemos un poco sobre estos enlaces de hidrógeno en términos de sus entalpías de enlace aquí. Dije que eran más débiles que los enlaces covalentes, así que veamos algunas comparaciones aquí. Entonces podemos mirar un enlace de hidrógeno ho versus un enlace covalente ho. Y lo que encontramos es que las entalpías de enlace en kilojulios por mol, son 20 kilojulios por mol para un enlace de hidrógeno frente a 463 kilojulios por mol para un enlace covalente. Así que no estamos hablando de un poco más débil, estamos hablando de mucho, mucho más débil para los enlaces de hidrógeno aquí.

De manera similar, si observamos el nitrógeno, los enlaces de hidrógeno y nitrógeno, si tenemos una o h unida a un nitrógeno, son 29 kilojulios por mol. Si es un hidrógeno n h unido a un nitrógeno, eso es 14 kilojulios por mol, y si estamos hablando de un enlace covalente h n, ahora estamos hablando de 388 kilojulios por mol.

Muy bien, de nuevo lo que vemos en estos casos es que los enlaces de hidrógeno son mucho, mucho más débiles. Tienden a ser tan bajos como el 5% de lo que es el enlace covalente, por lo que en realidad es mucho más débil que cualquier tipo de enlace que tengamos dentro de las moléculas, pero también es el tipo de enlace más fuerte que podemos tener entre dos moléculas diferentes. Y una cosa que encuentras, como en el caso del agua, es que cuando tienes muchos enlaces de hidrógeno entre moléculas, cambia la propiedad, por ejemplo, del agua aquí. Hace que el punto de ebullición sea mucho, mucho más alto de lo que cabría esperar si observara las otras propiedades, porque en realidad tiene que romper todos estos enlaces de hidrógeno individuales, y aunque no es tanta energía para un enlace de hidrógeno individual, una vez obtienes una gran cantidad de enlaces de hidrógeno, estás hablando de grandes energías aquí.

Así que veamos algunos ejemplos de dónde vemos enlaces de hidrógeno en procesos biológicos. Primero, pensando en las proteínas, son absolutamente muy importantes en las proteínas. Y en las proteínas, estamos hablando de una molécula que es tan grande que no solo ves enlaces h entre dos moléculas diferentes, lo que realmente ves es lo que se llama enlace de hidrógeno intramolecular, es decir, enlaces de hidrógeno dentro de la propia molécula de proteína. Y el enlace de hidrógeno es increíblemente importante, de hecho, es la forma de una proteína, que solo estoy mostrando un ejemplo aquí, histona desacetilasa, y la molécula de histona desacetilasa en realidad tiene innumerables enlaces de hidrógeno aquí, y los enlaces de hidrógeno gobiernan en gran medida la forma de la molécula.

Entonces, si está pensando en cualquier proteína que tenga una forma, por ejemplo, vemos estas estructuras de cinta aquí, se llaman hélices alfa, puede ver algunas flechas, que son como una estructura de hoja o hojas beta, esa forma real se estabiliza y se forma en primer lugar por solo muchos, muchos enlaces de hidrógeno dentro de la proteína que están en una orientación correcta que permite que esta forma particular se estabilice. Y sabemos que la forma es muy importante cuando hablamos de proteínas, y eso se debe a que la forma real de la proteína gobierna la interacción con otras proteínas u otras moléculas pequeñas.

La forma de la proteína es muy importante en cuanto a posicionar los átomos específicos que intervienen en la química que realiza la enzima estando en la posición correcta. Entonces, los enlaces de hidrógeno son muy importantes en términos de proteínas. También podemos pensar en ellos en términos de azúcares o polisacáridos. Este es un buen ejemplo dramático, pensar en la estructura de una proteína es una forma muy microscópica de pensar en los enlaces de hidrógeno.

Si queremos llevarlo al nivel macroscópico, podemos hablar del enlace h en los árboles. Entonces, si hablamos de árboles, los árboles están compuestos: una parte importante de un árbol es el polisacárido celulosa. Eso se muestra aquí. La celulosa es una cadena de moléculas de glucosa unidas entre sí. Puede haber hasta 1.000 o más moléculas de glucosa unidas covalentemente. Pero lo que realmente sucede con esas cadenas individuales es que si miras esta imagen aquí, todas esas líneas punteadas son en realidad enlaces de hidrógeno. Entonces, las moléculas individuales están en una cadena mucho más grande de moléculas con enlaces de hidrógeno y son increíblemente rígidas. Tienes tantos enlaces de hidrógeno que ahora se necesita una gran cantidad de energía para romperlos todos.

Eso explica por qué la madera es un material tan duro y sólido. Y también, me refiero a cualquier planta, y el árbol es el más dramático, la estructura de un árbol, la estructura macroscópica, se puede explicar por enlaces de hidrógeno. Son los enlaces de hidrógeno los que mantienen juntas todas esas moléculas en el bosque y en los árboles.

Está bien. Entonces, eso es proteínas, ese pensamiento sobre azúcares. También podemos hablar sobre la importancia de los enlaces de hidrógeno en el ADN. Entonces, si piensas en la característica doble hélice del ADN, los enlaces de hidrógeno, tenemos en una doble hélice, tenemos dos hebras de ADN que, como puedes ver, están entrelazadas aquí. Y esas dos hebras se mantienen juntas mediante enlaces de hidrógeno. Así que específicamente, es un enlace de hidrógeno entre lo que se llaman bases complementarias dentro del ADN.

Entonces, por ejemplo, si miramos la guanina y la citosina aquí, puede ver que hay varios lugares, cuando están alineados así, donde podemos tener enlaces de hidrógeno. Entonces, en términos de pensar en cómo se alinean estas dos moléculas, ¿cuántos enlaces h esperarías entre estas dos bases? Sí, entonces está alineado que hay tres que pueden formarse aquí. Entonces tenemos un enlace de hidrógeno o h, un enlace de hidrógeno y luego un enlace de hidrógeno ho que se puede formar.

Entonces, el otro lado de los pares de base complementaria son los pares de bases AT, y si observa la forma en que están alineados aquí, ¿cuántos enlaces de hidrógeno se pueden formar entre los pares de bases A y T? Sí, son dos los que podemos formar aquí. Tenemos uno entre el ho, uno entre el nh, y ves que hemos perdido este nitrógeno, este grupo nh aquí, y en primer lugar, esto estaría demasiado alejado de todos modos para el enlace de hidrógeno, pero no podemos tener un se forman los enlaces de hidrógeno cuando tenemos un carbono h. Recuerde, tiene que ser nitrógeno, oxígeno o flúor porque esos son los átomos que extraerán suficiente densidad de electrones del hidrógeno para darle la carga positiva parcial que necesita.

Entonces, en términos de pensar en el ADN, este es un caso realmente bueno para considerar la termodinámica real o las entalpías de enlace de los enlaces de hidrógeno, porque, por supuesto, no siempre permanece en su doble hélice, cuando hablamos de transcripción. , en realidad necesitamos descomprimir o separar esta hélice en sus dos hebras, para que se pueda copiar cada hebra individual.

Así que es realmente importante que los enlaces de hidrógeno sean lo suficientemente fuertes para mantener unida la doble hebra de ADN, pero que no sean tan fuertes que cuando realmente separas los enlaces de hidrógeno para abrir la doble hebra, en realidad, no lo haces. también quieren romper todos los enlaces covalentes en el ADN.

Muy bien, eso es todo lo que vamos a decir en términos de pensar en termodinámica y sistemas biológicos. Espera un segundo, nos queda mucho tiempo. Quiero repasar algunas preguntas del clicker. No quería darte una serie de notas demasiado largas, porque cambiaremos a que el profesor Drennan comenzará a dar clases el viernes, así que pensé que tal vez no debería tener que hacer que ella terminara con mis notas.

Entonces, la profesora Drennan continuará hablando de termodinámica y pensando en el equilibrio, y luego hará la transición para hablar de cinética. Así que eso es realmente lo que comenzará a suceder después del examen del miércoles. Pero echemos un vistazo, ya que te queda un poco de tiempo, en algunas preguntas del clicker solo para asegurarte de que todos hayan entendido lo que hemos repasado hasta ahora. Y algunas revisiones para el examen, y tendré esta pregunta de clicker o una de las siguientes, será un cuestionario de preguntas de clicker, así que asegúrese de seguir respondiendo estas preguntas aquí.

Así que el primero cubre lo que repasamos hoy, así que quiero que me lo digas y trates de no mirar hacia atrás en tus notas para ver si hay una reacción en la que tienes una entalpía positiva y un cambio de entropía negativa, ¿esperarías esta reacción? ser nunca, siempre, oa veces espontáneo? Así que tomemos 10 segundos en eso, eso debería ser bastante rápido.

Muy bien. El 90% es muy bueno. Así que esto nunca debería ser espontáneo, porque ambos tenemos el término de entropía y entalpía contribuyendo a un delta g positivo.

Muy bien, cambiemos de tema a un par de preguntas que se revisan para el examen. Así que, con suerte, todo esto será muy sencillo para ti ahora. Así que quiero que pienses en las longitudes de los enlaces aquí y me digas qué molécula contiene el enlace nitrógeno-oxígeno más corto. Entonces, estamos comparando n o menos 1 y n o 2 menos 1. Entonces, si desea comenzar con este problema, ¿qué es lo primero que debe hacer? Sí, dibuja algunas estructuras de Lewis. Entonces ese podría ser un buen lugar para comenzar a pensar en esto.

Así que también lo haré aquí, pero no mires si quieres probarlo por tu cuenta. Recuerde, los puntos del cuestionario vienen por responder, no por hacerlo bien. Intente hacerlo por su cuenta aquí.

Muy bien, sigamos adelante y tomemos 10 segundos más en este. Está bien, espera un poco. No muestre la respuesta correcta. Sabes que volveremos a votar y te daremos un poco más de tiempo para ver si llegamos a un consenso aquí. Así que tomemos otros 30 segundos más o menos en esto mientras termino de dibujarlos aquí.

Está bien. Así que tenemos 81%, es correcto que en el enlace n o menos 1 aquí, esto va a ser un doble enlace.

ESTUDIANTE: ¿Y si [NO SE OYE]?

PROFESOR: No. Sería un doble vínculo aquí. Entonces, si sigue solo las reglas de la estructura de Lewis y sigue adelante, encontrará que terminamos teniendo cuatro electrones de enlace disponibles. Así que puede seguir adelante y conectarlos, y terminará con tantos restantes. Si tuviéramos un triple enlace, terminaríamos teniendo más enlaces, o terminaríamos usando más electrones de los que tenemos disponibles para unir aquí.

Muy bien, entonces tenemos un doble enlace en el caso de n o. ¿Cuál es este vínculo que tenemos aquí? Sí, en realidad es un 1. 5 bonos. ¿Qué vínculo es este que tenemos aquí? ESTUDIANTE: [INAUDIBLE]

PROFESOR: Muy bien, tenemos dos 1. 5 enlaces en este caso, ¿por qué son 1,5 y no, por ejemplo, un doble enlace?

PROFESOR: Genial, esa es la clave. Aunque tenemos dobles enlaces en cada una de estas estructuras, en este caso aquí tenemos resonancia, por lo que resulta ser, de hecho, dos 1. 5 bonos. Entonces, dado que este es el doble enlace, será el enlace más fuerte. Dado que es el vínculo más fuerte, también será el vínculo más corto. Así que asegúrese de poder establecer esas relaciones entre la fuerza del enlace y la longitud del enlace y piense si tiene resonancia o no tiene resonancia en una situación particular.

Muy bien, intentemos una pregunta más de clicker aquí. Haremos que este sea el último para ti. Así que este es uno que, con suerte, todos entenderán bien, porque hemos repasado esto una y otra vez tanto en clase como en recitación. Así que hablemos de la hibridación de los átomos de carbono y oxígeno específicos en ATP, así que quiero que continúes y me digas cuáles son estas hibridaciones para estos dos átomos.

Bien, tomemos 10 segundos más aquí, obtenga las respuestas finales. Bien, bien, el 83% de ustedes entendieron esto. Echemos un vistazo a por qué. Entonces el carbono a está unido a tres cosas, pero no está unido a pares solitarios, por lo que necesitamos que sean tres orbitales híbridos, por lo que es s p 2. Y el oxígeno está unido a dos átomos más dos parís solitarios. Entonces necesitamos cuatro orbitales híbridos o s p 3.

Muy bien, esta era tu pregunta de la prueba, así que siempre que la hayas respondido, obtendrás los puntos de la prueba de hoy. Y puedes empezar un poco más temprano hoy y terminar de estudiar para este examen.


¿Acoplamiento de energía entre dos reacciones espontáneas? - biología

I. La vida puede metabolizar
Los organismos vivos llevan a cabo una serie compleja de reacciones químicas. Estas reacciones se denominan colectivamente metabolismo. De ahí una de las propiedades básicas de la vida: los organismos vivos pueden metabolizar. Esta es una de las propiedades únicas que distingue a los objetos vivos de los inanimados. En esta sección del curso examinaremos algunos de los principios básicos que rigen el metabolismo de las células.

II. Resumen de reacciones químicas

donde A y B son los materiales de partida (reactivos) y C es el resultado (producto) de esta reacción. La finalización y la dirección de esta reacción depende de la energía libre (G) del sistema. La energía libre es la energía disponible para trabajar.

  1. estas reacciones liberan energía
  2. los productos tienen menos energía que los reactivos
  3. la energía que se libera durante la reacción se puede perder en forma de calor o quedar atrapada en otras moléculas como el ATP
  4. el cambio de energía libre que ocurre durante esta reacción, simbolizado por & # 916G, es igual a la diferencia entre la energía de los productos y el estado energético de los reactivos. En una reacción exergónica, & # 916 G es negativo
  5. Las reacciones exergónicas son típicamente reacciones de degradación (hidrolíticas, catabólicas), como la hidrólisis del almidón o la respiración celular y
  6. Las reacciones exergónicas son espontáneas, es decir, no necesitan ayuda externa (una fuente de energía externa) para ocurrir.
  1. estas reacciones requieren energía
  2. los productos tienen un mayor contenido energético que los reactivos
  3. hay un & # 916G positivo
  4. Las reacciones endergónicas son sintéticas (acumulación, anabólicas) como la fotosíntesis y
  5. no son espontáneos (es decir., requieren una fuente de energía externa para que ocurra).

Tenga en cuenta que dado que el & # 916G general es negativo, esta secuencia de reacción ahora es espontánea y ocurrirá.

El proceso de "acoplamiento" real suele ser el resultado de la unión de ATP a uno de los materiales de partida. Esto esencialmente "energiza la reacción" haciéndola termodinámicamente favorable.

C. Energía de activación
Incluso si una reacción espontánea o una secuencia de reacción tiene un & # 916G negativo, es posible que solo ocurra muy lentamente a las temperaturas de la vida. Por ejemplo: la conversión de pan (almidón) en glucosa toma alrededor de 1000 años si se asienta en agua. Sin embargo, si calienta la mezcla, demorará aproximadamente 1 hora. Pero, comemos un poco de pan y nuestro cuerpo lo convierte en glucosa en minutos.

Del mismo modo, las rocas no solo ruedan cuesta abajo. La mayoría se sienta en la cima esperando pacientemente, hasta que les damos un pequeño empujón. Este empujón es análogo a lo que los bioquímicos llaman energía de activación (simbolizada por Ea), que es la energía mínima necesaria para iniciar una reacción química. Por tanto, las reacciones requieren un empujón, o más apropiadamente, la energía de activación necesaria para proceder.

The Hill Model una vez más.

III. Moléculas y energía
Para comprender mejor este proceso, estudiemos la distribución de energía de una población de moléculas trazando el siguiente gráfico:
# de moléculas frente a energía / molécula

Nuestro gráfico es una curva en forma de campana. Observamos que algunas moléculas tienen mucha energía, otras poca, pero la mayoría son felizmente promedio. Para la mayoría de las reacciones a temperaturas de vida, solo una fracción de las moléculas tiene la E necesariaa - por lo que la reacción avanza lentamente.

IV. ¿Qué se puede hacer para acelerar las cosas?

  1. Aumentar la concentración de los reactivos: no es demasiado factible, especialmente en organismos donde muchos componentes celulares están presentes solo en concentraciones muy bajas.
  2. Calor: funciona muy bien para los químicos, pero no para los biólogos. ¿Por qué? Porque el calor aumenta la energía de las moléculas, lo que puede provocar inestabilidad térmica. Solo pide un huevo frito. Tenga en cuenta que no estamos cambiando Ea, solo la energía que poseen las moléculas individuales.
  3. Disminuya el requerimiento de energía de activación agregando un catalizador: esta es la versión molecular de la filosofía & quot si no puede vencer & # 145em, únase a ellos & quot. Un catalizador es una sustancia que acelera la velocidad de una reacción química al reducir el requisito de energía de activación para una reacción. El catalizador no se agota durante el proceso, se recupera sin cambios. Una vez que se ha reducido el requerimiento de energía de activación, la mayoría de las moléculas tendrán la energía necesaria para reaccionar. Este es el enfoque adoptado por la vida.

V. Enzimas: los catalizadores de la vida

  • están catalizadores (aceleran una reacción, pero no se consumen en el proceso). Por lo tanto, las enzimas no se destruyen en las reacciones en las que están involucradas y pueden usarse una y otra vez.
  • están proteinas, que a su vez, están formados por cadenas de aminoácidos unidas entre sí por enlaces peptídicos. Recuerde que las proteínas tienen muchas funciones diferentes en los organismos: las enzimas, las proteínas catalíticas, son solo un tipo. Sin embargo, podría decirse que son el grupo de proteínas más importante, porque sin enzimas, no podría ocurrir ningún metabolismo.
  • son en su mayoría globular proteínas (estructura terciaria) y algunas tienen estructura cuaternaria.
  • bajar la energía de activación
  • requisito para una reacción
  • terminar en & quotPlaza bursátil norteamericana& quot: ej., tirosinasa
  • nombrado por un estandarizado sistema de nomenclatura. El nombre oficial se basa en: (a) el sustrato normal y (b) el tipo de reacción. Este sistema fue desarrollado por la Unión Internacional de Bioquímicos en 1956. Las enzimas también pueden tener un nombre trivial o común (como catalasa).
  • son normalmente específico, en vivo, por una reacción
  • tener un único Forma tridimensional que está determinado por el tipo y la secuencia de aminoácidos en la proteína
  • fueron estudiados por primera vez por Jon Jakob Berzelius (1835). El sueco Arrehenius desarrolló el concepto de complejo enzima-sustrato (1889). El modelo de cerradura y llave se describió en 1894.

B. Mecanismo de acción.
Las enzimas interactúan con sus reactivos, llamados sustrato, para formar un complejo enzima-sustrato. El sustrato encaja en un sitio activo (región catalítica de la enzima). El producto se libera y la enzima se recupera sin cambios. Una breve ecuación: E + S & # 8594 E-S complejo & # 8594 E + P. Esta reacción es reversible, dependiendo del equilibrio químico que se establezca.

Aquí hay algunos ejemplos: la catalasa es una enzima que hidroliza el peróxido de hidrógeno (sustrato) en oxígeno y agua (productos). Haga clic aquí para Patatas McSaupe. En un laboratorio durante un semestre pasado estudiamos la enzima tirosinasa. Se encuentra en muchos organismos y su función principal es oxidar (descomponer) la tirosina (uno de los aminoácidos) y otras moléculas fenólicas (con un anillo de benceno y un grupo hidroxilo unido). A diferencia de muchas enzimas que son específicas de sustrato, la tirosinasa no lo es y funciona con una variedad de fenólicos. Aprovechamos ese hecho y usamos un sustrato diferente, L-DOPA (dihidroxifenilalanina). La tirosinasa convierte L-DOPA en el producto L-DOPA-quinona. Por tanto, la reacción se puede esquematizar:

L-DOPA + tirosinasa y # 8596 L-DOPA-tirosinasa complejo y # 8596 L-DOPA quinona + tirosinasa

C. Cinética de una reacción enzimática.
Considere una reacción típica catalizada por enzimas, como mezclar catalasa y peróxido de hidrógeno. Suponiendo una cantidad constante de enzima, ¿cómo cambiará la concentración del producto, el sustrato y el complejo E-S con el tiempo? En el momento "0", la cantidad de sustrato es alta, el producto es bajo (cero) y el complejo ES es cero. ¿Cómo predice que la concentración del producto (oxígeno y agua), el sustrato (peróxido de hidrógeno) y el complejo ES cambiarán a medida que avanza la reacción?

gráfico: concentración frente a tiempo

D. Enzimas y sustratos.
Una analogía (modelo) para la interacción del sustrato y la enzima en el sitio activo es el modelo de cerradura y llave. El sitio activo de la enzima tenía una forma específica, como una cerradura, que solo se reconoce o abre con una sola llave, como una molécula de sustrato. Esto explica por qué la mayoría de las enzimas son específico del sustrato, es decir, actúan sobre un solo sustrato (o, a veces, un grupo de sustratos relacionados como la tirosinasa). Ahora sepa también que el sitio activo no es rígido como un candado de metal, sino que la forma de la enzima es más flexible, como, por ejemplo, una silla tipo puff. La silla tiene una forma particular pero puede cambiar ligeramente. Cuando te sientas en él, se adapta a tu cuerpo. Otra buena analogía es un apretón de manos. Esto se llama modelo de ajuste inducido, la unión de la enzima hace que el sitio activo se adapte al sustrato.

E. Entonces, ¿cómo reducen las enzimas los requisitos de energía de activación?

  1. Las enzimas aumentan la concentración de sustratos en las proximidades de la enzima.
  2. Las enzimas orientan los sustratos a la posición más favorable para la reacción (recuerde que para que cualquier molécula reaccione, primero debe entrar en contacto entre sí
  3. Las enzimas cambian de conformación que pueden tensar los enlaces del sustrato.
  4. Las enzimas proporcionan un microambiente que puede ser más favorable químicamente (es decir, hidrófilo / hidrófobo o ácido, etc.) para la reacción.

VI. Un modelo
Usemos un modelo para ayudar a explicar la actividad enzimática. Piense en el juego de las sillas musicales. La silla simboliza las enzimas y el asiento representa el sitio activo. Los jugadores son los sustratos que se convertirán en producto (lo que sucede cuando te sientas en el asiento). Vendaremos los ojos a los jugadores y les permitiremos deambular aleatoriamente por la habitación (celda). [Nota: la silla también debería estar en movimiento, quizás sobre ruedas] Cuando un jugador y una silla chocan, el jugador se sienta y se convierte en producto y luego se vuelve a levantar.

¡Vamos a jugar! Comenzaremos con 5 sillas (enzimas) y 100 jugadores (sustratos) en una sala grande. Cada minuto contaremos el número de personas que se han contactado y se han sentado en una silla (convertida en producto). Luego, graficaremos [producto] versus tiempo (min).

gráfico: producto formado frente al tiempo

La pendiente de este gráfico nos dará la tasa o velocidad del producto de reacción formado por minuto. Para darle un ejemplo de la velocidad de algunas reacciones catalizadas por enzimas, consulte la siguiente tabla:

Velocidad de algunas enzimas seleccionadas
Enzima Tasa de reacción (# producto de moléculas formadas por enzima por minuto)
anhídrido carbónico 36,000,000
catalasa 5,600,000
& # 946-amilasa 1,100,000
succinato deshidrogenasa 1150

Por lo tanto, ¡es obvio que las enzimas realmente pueden acelerar la velocidad de una reacción!


VII. Factores que influyen en la velocidad de las reacciones enzimáticas.

A. Concentración de enzimas.
Para una cantidad constante de sustrato, cuanto más enzima, más sitios activos, más producto se forma por unidad de tiempo (mayor es la velocidad de reacción). Modelo de silla: para simular el efecto de la concentración de enzimas en la velocidad de reacción, comencemos con 2 sillas (enzimas) y 100 jugadores (sustratos) en una sala grande. Luego, cada minuto durante una hora, contaremos el número de personas que encontraron y se sentaron en una silla. Luego podemos graficar el [producto] frente al tiempo. Repita con 5, 10 y 100 sillas (enzimas).

gráfico: producto formado frente al tiempo (para varias concentraciones de enzima)

Ahora podemos calcular la pendiente de cada línea para darnos la velocidad de reacción ([producto formado] / minuto) para cada concentración de enzima. Ahora, podemos graficar la velocidad de reacción frente a la concentración de enzima.

gráfico: velocidad de reacción frente a concentración de enzima

Conclusión: cuantas más sillas, menos tiempo le tomará a una persona encontrar una. Cuanto más enzima, más sitios activos, mayor es la velocidad de reacción.

B. Concentración de sustrato.
Para una concentración de enzima constante: a medida que aumenta la concentración de sustrato, la velocidad de reacción aumenta hasta que se alcanza un nivel de saturación del sustrato, momento en el que no importa cuánto más se agregue, no habrá un aumento adicional en la velocidad. Modelo de silla: comience con 10 sillas y 10 jugadores. Cada minuto durante una hora registre el número de jugadores (sustratos) que encuentran y se sientan en una silla (enzima). Grafique el producto formado (número de personas sentadas frente al tiempo). Repite con 20, 50 y 100 jugadores.
gráfico: producto formado frente al tiempo (para varias concentraciones de sustrato

Ahora, calcule la pendiente de cada línea para obtener una velocidad de reacción y luego grafique la velocidad de reacción frente a la concentración de sustrato.

gráfico: velocidad de reacción frente a concentración de sustrato

Conclusiones: A medida que aumentan los jugadores, aumenta la probabilidad de encontrar rápidamente una silla. Entonces la tasa sube. A bajas concentraciones de sustrato, el paso que limita la velocidad es encontrar una silla. A concentraciones más altas, el paso limitante de la velocidad es la velocidad de conversión de la enzima en producto.

(Los siguientes tres párrafos no están en el examen) Dos medidas de la efectividad de una reacción catalizada por enzimas son Vmax y Km. Vmax = velocidad máxima de reacción. Km = concentración de sustrato que produce la mitad de la velocidad máxima de reacción. Estos se pueden encontrar gráficamente. La Km para muchas enzimas varía de 1 mM a 0,1 uM.

Con base en la relación entre la velocidad de reacción y la concentración de sustrato en el gráfico anterior, Michaelis y Menton derivaron la siguiente ecuación:

La belleza de esta ecuación es que si conocemos la concentración de sustrato para una enzima dada, podemos calcular su velocidad predicha. En la práctica, puede resultar difícil determinar Km y Vmax a partir del gráfico. Sin embargo, utilizando la ecuación de Michaelis-Menten, Lineweaver y Burk se dieron cuenta de que si se traza una gráfica de 1 / V vs 1 / [S], la intersección en X es la inversa negativa de Km y la intersección en Y produce la inversa de la velocidad. Una ventaja de hacer una gráfica de "doble recíproco" es que el resultado es una línea recta y que Km y Vmax son fáciles de determinar.

C. temperatura
A medida que aumenta la temperatura, también lo hace la velocidad de reacción porque calienta las moléculas y aumenta la probabilidad de una colisión. Cada enzima tiene una temperatura óptima única. Por ejemplo, las bacterias termófilas pueden tolerar temperaturas extremadamente altas en contraste con otros organismos. La velocidad disminuye rápidamente después del óptimo porque la enzima se desnaturaliza, pierde su forma normal (nativa), lo que a su vez cambia la forma del sitio activo haciéndolo menos favorable para la reacción. Modelo de silla: Imagine 10 sillas y 100 jugadores. Juega el juego a temperatura ambiente. Repite 0 C y 30 y 100 C. Imagina que todo se mueve lentamente a las bajas temperaturas. Y, no es demasiado agradable a 100. Hmmmm & # 133 ¡el modelo no funciona muy bien para este!

D. pH.
Cada enzima tiene una temperatura óptima única. Un pH mayor o menor que el óptimo da como resultado velocidades de reacción reducidas. El pH provoca cambios en la estructura de la enzima (afecta los enlaces sensibles al pH que mantienen la enzima en su forma tridimensional) y, por lo tanto, cambia la forma del sitio activo. Por tanto, la reacción se vuelve más o menos favorable para que se produzca la reacción.

E. Inhibidores de enzimas.
Hay dos grupos de moléculas que inhiben las reacciones químicas: competitivas y no competitivas.

1. Inhibidores competitivos.
Éstos compiten con el sustrato por el sitio activo. Estos inhibidores suelen tener una estructura química similar al sustrato normal. Algunos ejemplos: (a) succínico deshidrogenasa convierte el ácido succínico en ácido fumárico. El ácido malónico es un inhibidor competitivo (b) la ribulosa bisfosfato carboxilasa une el dióxido de carbono a la RuBP. El oxígeno es un inhibidor competitivo.

2. Inhibidores no competitivos.
Estas moléculas se unen a un sitio de la enzima que no es el sitio activo. La unión provoca cambios en la forma (conformación) de la enzima, que a su vez, cambia la forma del sitio activo y, por lo tanto, la actividad. Ejemplos: (a) Hg y enlaces disulfuro (Sombrereros Locos y mercurio)

F. Control enzimático del metabolismo

1. Efectores alostéricos.
Estos se unen a un sitio (sitio alostérico) que no es el sitio activo y provocan un cambio (leve) en el sitio activo. Estos cambios mejorarán o inhibirán la reacción. Estos se utilizan para regular la tasa de procesos metabólicos.

2. Disponibilidad de cofactores / coenzimas.
Estas son sustancias inorgánicas y orgánicas, respectivamente, que son requeridas por enzimas, además del sustrato, por actividad. Las vitaminas son coenzimas importantes. Muchos iones metálicos son cofactores enzimáticos. Los cofactores y las coenzimas pueden unirse débil o fuertemente a la enzima.

3. Presencia de factores de activación.
Algunas enzimas requieren activación. Por ejemplo, el pepsinógeno debe convertirse en pepsina. Muchas enzimas de la fotosíntesis se activan con la luz.

4. Cooperatividad
La unión de un sustrato a la enzima mejora la capacidad de la enzima para unirse a sustratos adicionales.

5. Inhibición por retroalimentación: un producto final inhibe una enzima en su ruta.

6. Complejos multienzimáticos y compartimentación de membranas.

VIII. La importancia de las enzimas (no probado directamente en el examen)

  • La transaminasa glutámico-oxalacética (SGOT) sérica se encuentra en tejidos de alta actividad metabólica (corazón, hígado, páncreas, músculo) y se libera después de una lesión. Por lo tanto, es un buen indicador de infarto de miocardio (IM, ataque cardíaco) y enfermedad hepática (cirrosis, hepatitis).
  • La transaminasa glutámica pirúvica sérica (SGPT) se encuentra en el hígado, el corazón, los músculos y los riñones y es especialmente diagnóstica para la enfermedad hepática.
  • La deshidrogenasa láctica (LDH) se encuentra en una amplia variedad de tejidos e indica muerte celular y pérdida. Se utiliza para confirmar un diagnóstico de infarto de miocardio. Hay cinco 5 isoenzimas: 1,2 = MI, 3 = pulmonar, 5 = hígado
  • La creatina fosfoquinasa (CPK) se encuentra en el corazón y el músculo esquelético y se libera tras una lesión en el miocardio y el músculo esquelético.
  • Fosfatasa ácida, que tiene una amplia distribución, especialmente. hígado, bazo, riñón, glóbulos rojos y próstata y
  • Fosfatasa alcalina: se encuentra en los huesos, el hígado y la placenta, funciona mejor con un pH de 9 e indica una enfermedad hepática / ósea.

B. Varias enfermedades humanas son causadas por una deficiencia en una enzima clave en una vía bioquímica.
En otras palabras, estas condiciones son el resultado de una actividad metabólica anormal. Los ejemplos incluyen fenilcetonuria y albinismo.

C. Un estudio de caso.
Hace varios años tuve un análisis de sangre completo que incluía pruebas de SGOT y CPK. Mi nivel de CPK era astronómicamente alto, pero el nivel de SGOT era normal. Mi salud era normal. ¿Cómo explica estos resultados?

D. Algunas lecciones para llevar a casa:
(1) Ciertas enzimas pueden servir como marcadores clínicos para algunos trastornos humanos (2) Algunas enzimas tienen una distribución restringida en un individuo (es decir, se encuentran en un tejido, órgano, célula e incluso orgánulos específicos) (3) Las deficiencias enzimáticas son trastornos hereditarios (recuerde el último semestre) (4) Una conclusión final, sumamente excelente: las enzimas que funcionan correctamente son cruciales para la supervivencia.

VIII. Las enzimas comercialmente importantes incluyen (no probado directamente en el examen)

  • amilasa - elaboración de la cerveza - convertir el almidón en azúcar fermentable
  • invertasa - miel artificial - convierte la sacarosa en glucosa y fructosa
  • lactasa - helado - previene la cristalización de lactosa
  • naringinasa - cítricos - elimina la naringina de sabor amargo
  • enzimas pécticas - café - capa de frijol
  • enzimas pécticas - jugo - mejoran el rendimiento del jugo
  • enzimas pécticas - vino - clarificación
  • proteasas - elaboración de cerveza - ayuda a la filtración y clarificación del amplificador
  • cuajo - queso - caseína coagulada
  • catalasa - leche - destrucción de H2O2
  • proteasas - detergentes - coadyuvante de lavado
  • fotografía - plata de recuperación de película gastada

IX. Algunas enzimas divertidas (no probado directamente en el examen)

A. Rennin
Rompe ciertos enlaces en la caseína, la principal proteína de la leche y la convierte en paracaseína. La paracaseína es insoluble y se precipita de la solución, coagulando o cuajando la leche. In vivo, la función de esta enzima es ralentizar el paso de las proteínas de la leche a través del tracto digestivo para mejorar la digestión. La renina utilizada en la fabricación de queso se obtenía tradicionalmente del cuarto estómago de un ternero u otro animal bovino (con pezuñas), pero ahora se obtiene principalmente de fermentaciones microbianas (nombre comercial de rennilasa).

B. Amilasa.
Cataliza la hidrólisis del almidón a maltosa. El almidón es un polímero de glucosa, la maltosa es un disacárido de glucosa. La amilasa se produce en la saliva, donde sirve para iniciar la descomposición del almidón de la dieta. También es abundante en semillas donde se utiliza para descomponer el almidón que se utilizará para la germinación.

C. Bromelina.
Enzima digestiva de proteínas en piña (papaína de papaya). Ésta es la razón por la que no se puede hacer gelatina con piña fresca.